α-аминқышқылдары бір-бірімен ковалиляциямен байланысуы мүмкін пептидке қосылыстар.Бір амин қышқылының карбоксил тобы басқа амин қышқылының аминдік тобымен байланысты. Бұл жағдайда ол туындайды Co-nh.- комптивтік байланыс деп аталатын байланыс. Бұл жағдайда су молекуласы жабысып жатыр.

Аминоқышқылдардан пептидтік байланыстарды қолдану, ақуыздар мен пептидтер пайда болады. 10 аминқышқылдарына дейінгі пептидтер бар олигопептидтер.Көбінесе, мұндай молекулалардың тақырыбында олигопепдепкіге қосылған аминқышқылдарының саны көрсетілген: трипепептид, пентапептид, оксапептид және т.б. 10-нан астам аминқышқылдары бар пептидтер «Полипептидтер»,және 50-ден астам амин қышқылы қалдықтарынан тұратын полипептидтер, әдетте, ақуыздар деп аталады. Ақуыздардың құрамына кіретін аминқышқылдарының мономерлері шақырылады «Амин қышқылы қалдықтары».Тегін Amino Group бар амин қышқылының қалдығы N-терминал деп аталады және сол жақта жазылады және ақысыз C-Karboxyl тобы - C-терминал бар және оң жақта жазылған. Пептидтер N-терминустың жазылған және оқылған.

Α-көміртекті атом және α-аминдер тобы немесе α-карбоксил тобының арасындағы қарым-қатынас еркін айналдыруға қабілетті (ол радикалдардың мөлшерімен және сипаты шектеулі болғанымен), бұл полипептидтер тізбегіне түрлі конфигурациялар қабылдауға мүмкіндік береді.

Пептидтік облигациялар әдетте трансферлік конфигурацияда орналасқан, яғни. α-көміртек атомдары орналасқан Әр түрлі жақтар пептидтік байланыстан. Нәтижесінде аминқышқылдарының бүйір редикалдары кеңістіктегі бір-бірінен алыс қашықтықта орналасқан. Пептидтік байланыстар өте берік және коваленттік.

Адам ағзасында көптеген пептидтер түрлі биологиялық процестерді реттеуге және физиологиялық белсенділікті реттеуге қатысады. Мұндай бүкіл сызық Гормондар - окситоцин (9 амин қышқылы қалдықтары), вазопрессин (9), брадикин (9) Кемелердің, ThyarOlyberine (3), антибиотиндер, грекидин, антимидтер (энкралиндер (5) және эндорфиндер және басқа да оптизидтер) . Бұл пептидтердің анестетикалық әсері - морфиннің анальгетикалық әсерінен жүздеген есе көп;

Қасиеттерге негізделген аминқышқылдарын қолдану.

Амин қышқылдары, негізінен α-аминқышқылдары, тірі организмдердегі ақуыз синтезі үшін қажет. Бұл амин қышқылы үшін адам мен жануарлар түрлі ақуыздар түрінде алынады. Соңғысы жеке аминқышқылдарындағы ас қорыту жолына ұшырайды, олардың ішінде осы денеге тән ақуыздар синтезделеді. Кейбір аминқышқылдары медициналық мақсаттарға қолданылады. Көптеген аминқышқылдары жануарларды тамақтандыруға қызмет етеді.

Амин қышқылының туындылары талшықты синтез үшін қолданылады, мысалы, капон.

Өзін-өзі бақылауға арналған сұрақтар

Азот пен сутектің электрондық құрылымын жазыңыз.

Аммиактың электронды және құрылымдық формуласын жазыңыз.

· Көмірсутек радикалы дегеніміз не?

· Сіз көмірсутектер радикалдарын білесіз бе?

· Аммиак молекуласындағы бір металл радикалының бір сутекті ауыстыру.

· Сіздің ойыңызша, бұл байланыс үшін және ол не деп аталады?

Егер біз қалған сутегі атомдарын көмірсутекті радикалдарға, мысалы, метилге алмастырсақ, қандай зат шығады?

· Қосылыстардың қасиеттері қалай өзгереді?

Формуланы анықтаңыз органикалықЕгер оның су буының тығыздығы 22.5 болса, көміртектің үлес салмағы 0,533, сутегі үлесі 0,156, ал азоттың үлес салмағы - 0,311. (Жауап: C 2 H 7 N))

· G.e.e.e.e.e.e. Eurudzitis, F.G.Feldman. Page 173, № 6, 7.

ü Қышқыл дегеніміз не?

ü Функционалды топ дегеніміз не?

ü Функционалды топтардың есіңізде ме?

ü амин тобы дегеніміз не?

ü амин тобы қандай?

ü Қандай қасиеттері қышқыл?

ü Сіздің ойыңызша, қай жерде қышқыл және негізгі топ бар молекулан беру реакциясы қандай деп ойлайсыз?

ü Сынама

1 нұсқа.

1) аминқышқылдарының құрамына функционалды топтар жатады:

а) -NH2 және -ON

б) -nh2 және -son

c) -NH2 және -

д) -OH жәнеON

2. Аминқышқылдарын туындылар ретінде қарауға болады:

а) алкендер;

б) алкогольдер;

ішінде) карбон қышқылдары;

г) көмірсулар.

3. Аминқышқылдары реакциясы

а) полимерлеу;

б) полццинцинамен;

в) бейтараптандыру.

4. Полимердегі аминқышқылдары арасындағы байланыс:

а) сутегі;

б) иондық;

в) пептид.

5. Қандай да бір аминқышқылдары ...

2-нұсқа.

1. Жалпы формула аминқышқылдары:

а) R-CH2 (NH2) -OSON;

2. Сәрсенбіде аминқышқылдарының ерітіндісінде

а) сілтілі;

б) бейтарап;

в) қышқыл.

3. Аминқышқылдары бір-бірімен бір-бірімен өзара әрекеттесуі мүмкін:

а) көмірсулар;

б) нуклеин қышқылдары;

в) полипептидтер;

г) крахмал.

4. Аминқышқылдары - бұл ...

а) органикалық негіздер;

б) қышқыл

в) органикалық амфотериялық қосылыстар.

5. Аминқышқылдары ...

ü Аминакет қышқылын қандай бейорганикалық заттар алуға болады? Тиісті реакция теңдеулерін жазыңыз.

ü Тапсырма.Егер көміртек, сутегі, оттегі және азот мөлшері бірдей болса, аминқышқылдарының формуласын анықтаңыз, сәйкесінше: тиісінше: тиісінше: 48%, 9,34%, 42,67% және 18,67%. Барлық мүмкін құрылымдық формулаларды жазып, оларды атаңыз.

№ 16 сабақ жоспарын жасаңыз

Пән:Химия.

Тақырыбы:Ақуыздар.

Мақсаты: Негізгі, орта, жоғары ақуыздық құрылымдарды тексеріңіз. Химиялық қасиеттері Ақуыздар: күйдіру, денатурация, гидролиз, түсті реакциялар. Биологиялық функциялар Ақуыздар.

Жоспарланған нәтижелер

Тақырыбы: Қазіргі заманғы химия орны туралы идеяларды қалыптастыру Ғылыми сурет бейбітшілік; Практикалық міндеттерді шешу үшін адамның горизориалды және функционалдық сауаттылығын қалыптастырудағы химияның рөлін түсіну;

Мақала: қолдану Әр түрлі түрлер танымдық әрекет және негізгі зияткерлік операциялар (мәселені белгілеу, гипотезалар, талдау және синтездеу, салыстыру, жалпыланған, жүйелеу, жүйелеу, себептерді анықтау, баламалды анықтау, аналогтарды іздеу, қорытынды іздеу, қорытынды іздеу);

Жеке: отандық химия ғылымының тарихы мен жетістіктерін мақтаныш сезімі және құрметтеу; Химиялық сауатты мінез-құлық кәсіби қызмет және күнделікті өмірде химиялық заттар, материалдар мен процестер;

Уақыт мөлшерлемесі:2 сағат

Сабақ түрі:Дәріс.

Жоспарлау сабағы:

Жабдық:Оқулық.

Әдебиет:

1. Химия 10 сынып: зерттеулер. Жалпы білім беру үшін. adj ұйымдары. электронда. БАҚ (DVD) / G.E. Рудзит, ф.Г. Фельдман. - м .: Ағарту, 2014. -208 б. С.: IL.

2. Мамандықтар мен техникалық профиль мамандықтары бойынша химия: Шеберге арналған оқулық. Медиа-мекемелер. проф. Білім / О.С. Габрилян, И.Г. Ота. - 5 - ЭД., Тіпті. - м .: «Академия» баспа орталығы, 2017. - 272C., Түсі 272С. Ил.

Мұғалім:Тубалцева Ю.Н.

Тақырып 16. Ақуыздар.

1. Ақуыздар. Негізгі, орта, жоғары ақуыздың құрылымы.

2. Ақуыздардың химиялық қасиеттері: жану, денатурация, гидролиз, түс реакциясы.

3. Ақуыздардың биологиялық функциялары.

1) Ақуыздар. Негізгі, орта, жоғары ақуыздың құрылымы.

1 – Ақуыздың құрамы: с - 54%, O - 23%, Н - 7%, N - 17%, S - 17%, S - 17% және басқалар: ZN, P, Fe, КО, КО, мг, мн

1903 жылы неміс ғалымы Э.Г. Фишер Пептид теориясын ұсынды, бұл ақуыз құрылымының құпиясының кілті болды. Fisher компаниясы ақуыздарды NH-CO пептидтік облигациясымен байланыстыратын амин қышқылы қалдықтарынан полимерлер екенін айтты. Ақуыздар - 1888 жылы Ресей ғалымы А.Я. Данилевскийдің полимерлі түзілімдері екендігі идеясы.

2 - Ақуыздар - Әскери-теңіз күштері - ақуыздар

Грек тілінен «Протоз» - «Бастапқы, ең бастысы». Ақуыздар - «Ақ» табиғи полимерлер

MR (Albumin) \u003d 36000

Мырза (Миосин) \u003d 150000

Мырза (гемоглобин) \u003d 68000

Мырза (коллаген) \u003d 350000

MR (Fibrinogen) \u003d 450000

Сүт ақуызының формуласы - казеин с 1594 сағат 3021 o 576 n 468 S 21

Ақуыздар - бұл арнайы пептидтік байланыс арқылы қосылған альфа-аминқышқылдарынан салынған табиғи қосылыстардың (биополимерлердің) табиғи жоғары молекулалық салмағы (биополимерлер). Ақуызға 20 түрлі амин қышқылдары кіреді, демек, аминқышқылдарының әртүрлі комбинациясы бар әр түрлі ақуыздар. Алфавиттің 33 хаттарынан біз шексіз сөздер санын, 20 аминқышқылдарының шексіз санын жасай аламыз - ақуыздардың шексіз жиынтығы. Адам ағзасында 100 000 ақуыз бар.

Молекулаларға қосылған амин қышқылының қалдықтарының саны әр түрлі: инсулин - 51, миоглобин - 140., демек, м.ғ.д., демек, 10 000-нан бірнеше миллионға дейін.

Протеиндер ақуыздар (қарапайым ақуыздар) және ақуыздар (күрделі ақуыздар) болып бөлінеді.

4 - 20 АК - ақуыз ғимаратының «кірпіш», оларды басқа тәртіппен жалғастыра отырып, сіз көпшілігінде сансыз заттар жиынтығын жасай аласыз Әр түрлі қасиеттер. Химиктер ақуыз молекулалары-алыптарының құрылымын шешуге тырысады. Бұл тапсырма өте қиын: Табиғат осы бөлшектер салынған «суреттерді мұқият жасырады».

1888 жылы ресейлік биохимик А.Я. Данилевский ақуыз молекулаларында атомдардың бірнеше рет пептидтік топтары бар екенін атап өтті

ХХ ғасырдың басында Германия ғалымы Е.Н. Фишер және басқа зерттеушілер қосылыстарды молекулаларға синтездеуге мүмкіндік алды, онда пептидтік облигациялармен байланысты түрлі ACS-тің 18 қалдықтары кірді.

5 - Алғашқы ақуыз құрылымы - Ақ (PPC POLPEPTITED тізбегі) бір реттік кезекші. Протеин молекуласының кеңістіктік конфигурациясы, топтар арасындағы көптеген сутегі байланыстарына байланысты спираль түрлеріне ұқсайды.

- ко-және -

Мұндай ақуыз құрылымы қайталама деп аталады. Ғарышта PPC спираль спиралы, ақуыздың үшінші құрылымын құрайды, ол әр түрлі өзара әрекеттесуге қолдау көрсетеді функционалды топтар PPC.

-S -S-S- (Dullenfide көпірі)

-Он және -оне (Эстер көпірі)

-Сон және - 2 (тұз көпірі)

Кейбір ақуыз макромолекулаларын бір-біріне қосуға және үлкен молекулаларды қалыптастыруға болады. Полимерлі ақуыздардың құрамы төрттік құрылымдар деп аталады (гемоглобин тек осындай құрылымға тек денеге 2-ге жуық және тасымалдай алады)

2) Ақуыздардың химиялық қасиеттері: жану, денатурация, гидролиз, түс реакциялары.

1. Ақуыздар реакциямен сипатталады, нәтижесінде жауын-шашын. Бірақ кейбір жағдайларда, ал туындайтын тұнба судың артық мөлшері кезінде де, ал басқаларында ері келтіріледі - ақуыздардың қайтымсыз коагуляциясы пайда болады, - д. денатурация.

Денатурация - бұл сыртқы факторлардың әсерінен физикалық және төрттік макромолекулаларының өзгеруі (температураның, қысымның, қысымның, химиялық реагенттердің, ультрафиолет, ультракүлгін сәулелер, сәуле, улар, ауыр металдардың тұздары) , сынап және т.б.))

Полипептидтер - конденсация дәрежесі жоғарылаған ақуыздар. Олар көкөніс және жануарлардан шыққан организмдер арасында кең таралған. Яғни, міне, біз міндетті болып табылатын компоненттер туралы айтып отырмыз. Олар экстремалды әртүрліліктен ерекшеленеді, және мұндай заттар мен қарапайым ақуыздар арасында айқын сипаттағы шеті жоқ. Егер біз осындай заттардың әртүрлілігі туралы айтатын болсақ, онда олар қалыптасқан кезде, егер олар осы процеске кемінде 20 аминқышқылдары шығарылған, ал егер біз изомерлердің саны туралы сөйлесетін болсақ, онда олар болуы мүмкін шексіздік.

Сондықтан ақуыз типіндегі молекулалардың көптеген мүмкіндіктері бар, олар өздерінің полифтеріне қатысты, бұл іс жүзінде шексіз. Сонымен, ақуыздар жер бетіндегі барлық тіршілік иелеріне неге қоңырау шалады? Протеиндер сонымен қатар табиғатпен қалыптасқан ең қиын заттардың бірі деп аталады, олар да өте ерекше. Ақуыз сияқты ақуыздар тірі организмдердің белсенді дамуына ықпал етеді.

Егер біз барынша айтсақ, онда бізде жүздеген амин қышқылының қалдалары бар аминқышқылдарына негізделген биополимерлер болып табылатын заттар туралы айтып отырмыз. Сонымен қатар, дивизионы да, олардан төмен молекулалық салмаққа қатысты заттар бар, оларда бірнеше ондаған амин қышқылы қалдықтары бар, оларда бірнеше миномет қышқылының қалдықтары бар, оларда жоғары молекулалық салмаққа қатысты заттар бар, оларда айтарлықтай қалдық бар. Полипептид - бұл оның құрылымындағы және ұйымындағы өте үлкен алуан түрлілігімен ерекшеленеді.

Полипептидтік топтар

Барлық осы заттар бірлесіп екі топқа бөлінеді, олар осы бөлімше, олардың құрылымының ерекшеліктері ескеріледі, олар олардың функционалдылығына тікелей әсер етеді:

• Бірінші топқа ақуыздың әдеттегі құрылымымен ерекшеленетін заттар кіреді, яғни сызықтық типтік тізбек және аминқышқылдары тікелей енгізілген. Олар барлық тірі организмдерден табылған, сонымен қатар мұнда үлкен қызығушылық бар гормон түріндегі белсенділікке ие заттар бар.
• Екінші топқа келетін болсақ, мұнда осы қосылыстар бар, олардың құрылымы ақуыздың ең типтік ерекшеліктері жоқ.

Полипептидтік тізбек дегеніміз не

Полипептидтік тізбек амин қышқылдары бар ақуыз құрылымын білдіреді, олардың барлығы пептид түріндегі қосылыстармен тығыз байланыста. Егер біз негізгі құрылым туралы айтатын болсақ, ақуыз типті молекула құрылымының қарапайым деңгейі туралы айтамыз. Мұндай ұйымдастырушылық үлгі өте тұрақты.

Пептидтік облигациялар ұяшықтарда пайда болған кезде, содан кейін бір амин қышқылының карбоксил түрін қосу активтендіруді бастайды, содан кейін ол басқа ұқсас топпен белсенді қосылуды бастайды. Яғни, полипептидтік тізбектер осындай қосылыстардың үнемі ауысып келе жатқан бөліктерімен сипатталады. Бастапқы типтік құрылым түрінде айтарлықтай әсер ететін бірнеше факторлар бар, бірақ бұл шектелмейді. Жоғары деңгейге ие осындай тізбекке белсенді әсер етеді.

Егер біз осындай ұйымдастырушылық форманың ерекшеліктері туралы айтатын болсақ, онда олар келесідей:

• Қатты түрге байланысты құрылымдардың тұрақты ауысуы байқалады;
• сыйлық ұтқырлығы бар сайттар бар, олар қосылымдардың айналасында айналдыру мүмкіндігі бар. Бұл бұл түрдегідей, полипептидтік тізбек ғарышқа қалай жинақталғанына әсер етеді. Және пептидтік тізбектермен әр түрлі болуы мүмкін Ұйымдастыру сәттері Көптеген факторлардың әсерінен. Оны пептидтер бөлек топқа салып, бір тізбектен бөлінген кезде оны құрылымдардың бірімен ажыратуы мүмкін.

Екінші типтегі жұлдызды құрылым

Мұнда біз тізбекті сәндеудің нұсқасы туралы айтып отырмыз, тапсырыс берілген құрылым ұйымдастырылғандай, ол бір тізбектің пептидтік топтары арасындағы сутегі байланыстарының арқасында мүмкін болады. Егер сіз осындай құрылымның конфигурациясын ескерсеңіз, онда ол:

1. Спираль түрі, мұндай атау ерекше формаға байланысты болды.
2. Қабатты қатпарлы түрі.

Егер спиральдық топ туралы сөйлесетін болсақ, онда бұл да осындай ақуыз құрылымыол полипептидті тізбектің шегінен тыс қалмай, түзілетін спирик түрінде қалыптасады. Егер туралы айтсаңыз көрінос, Бұл жалпы электр спиралына ұқсас, ол электр қуаты бойынша жұмыс істейтін плиткада.

Қабатталған құрылымға келетін болсақ, тізбек қисық конфигурациямен ерекшеленеді, оның қалыптасуы сутек түріндегі облигациялар негізінде жүзеге асырылады, ал мұнда бәрі белгілі бір тізбектің бір бөлімінің шегімен шектеледі.

Полипептидтерге енгізілген амин қышқылы мономерлері шақырылады амин қышқылының қалдығы. Тегін Amino Group бар амин қышқылының қалдығы N-терминал деп аталады және сол жақ пептидтік тізбекке жазылады және еркін α-карбо-килландтық топқа ие және оң жақта жазылған. Полиптат тізбегіндегі қайталанатын атомдар тізбегі пептидтік кездейсоқ деп аталады.

Полипептидтік тізбек келесі жалпы көріністе ие:

мұндағы R 1, R 2, R 3, ... r n - бүйір тізбегін құрайтын амин қышқылы радикалдар.

Пептидтер мен белоктардың биологиялық функцияларының көрінісі кезінде пептид тобының электронды және кеңістіктік құрылымы үлкен рөл атқарады:

Пептидтік топтағы P-π-конъюгацияның болуы С - N қосылымының ішінара екі жақты байланысына әкеледі. С - Н-дің пептидтік құлдырауының ұзындығы 0,132 нм, ал N - C облигацияның ұзындығы α - 0,147 нм. Пептидтердегі С - Н-нің шамамен 40% -ға қосылысы қос облигацияның сипатына ие, ал шамамен 40% -ы бар қос байланыс бар. Бұл жағдай екі маңызды салдарға әкеледі:

1) Imino Group (- NH -) пептидтік коммуникациялар протонды бөлу немесе бекіту мүмкіндігі айтарлықтай білдіре алмайды;

2) C - N қосылымының айналасында еркін айналу жоқ.

Байландылықты пептид тобының пептид тобы пептидтік тізбектің жалпақ бөлімі екенін білдіреді. Пептидтік топтардың ұшақтары бір-біріне бұрышта орналасқан:

Α және n-мен бірге α және n облигацияларының айналасында α-мен айналуы мүмкін, бірақ радикалдар тізбегінің мөлшері мен сипатымен шектелген, бұл әр түрлі конфигурацияларды қабылдауға мүмкіндік береді.

Пептидтік облигация - аминқышқылдарының қалдықтары бір-біріне қосылған, бір-біріне ақуыз молекуласын қалыптастыратын коваленттік байланыс.

Пептидтік облигациялар әдетте трансферлік конфигурацияда орналасқан, яғни. α-көміртек атомдары пептидтік коммуникациядан түрлі бағытта орналасқан. Нәтижесінде аминқышқылдарының бүйір редикалдары кеңістікте бір-бірінен алыс қашықтықта орналасқан.

Эсппсида

Соңғымен барлық амин қышқылы қалдықтарының атауымен, соңғысынан басқа, суффикс қосылады - ил., аминқышқылының соңы аяқталды - Ішінде.. Мысалы, Пептидті мет-ағаш-ағашы метонның толық атауы бар ил. сышаг ил. білік ил. prol. ішінде.

Пептидтердің қышқыл-негізгі қасиеттері

Көптеген қысқа пептидтер таза кристалды түрінде алынды. Олардың балқуының жоғары температурасы пептидтер диполярлы иондар түріндегі бейтарап шешімдерден кристалданғанын білдіреді. Α-карбоксилдер топтарының ешқайсысы пептидті облигациялардың пайда болуына қатысқан α-амин топтарының ешқайсысы рН-ді 0-ден 14-ке дейін иондалғандықтан, пептидтердің қышқыл-негізгі қасиеттері тегін NH 2 тобымен анықталады N-терминалды қалдық және тегін карбоксил пептидтің C-терминалды қалдық тобы және иондауға қабілетті R-топтар. Ұзақ пептидтік тізбектерде иондалған R-топтардың саны пептидтің екі иондалған топтарымен салыстырғанда үлкен болып табылады. Сондықтан, пептидтердің қышқылы-негізгі қасиеттерінің сипаттамалары үшін біз қысқа пептидтер қарастырамыз.

Бос α-аминдер тобы және пептидтердегі ақысыз карбоксил тобы қарапайым аминқышқылдарымен салыстырғанда әлдеқайда үлкен қашықтықта бөлінеді, сондықтан олардың арасында электростатикалық өзара әрекеттер әлсіреді. Пептидтердегі ақырғы карбоксил топтары үшін PK мәндері сәл жоғары, ал терминал үшін α-амин топтары сәйкес ақысыз аминқышқылдарына қарағанда сәл төмен. Р-топтарда қысқа пептидтерде және тиісті аминқышқылдарында PK мәндері айтарлықтай өзгермейді.

Зерттелетін қысқа пептидтің изоэлектрлік нүктесі, ақысыз амин топтарының санын және тегін карбоксил топтарының санын, соның ішінде N-және C-терминалдар тобының санын жеткілікті түрде салыстыруға болады. Егер аминсүйектер саны карбоксилді топтардың санынан асып кетсе, изоэлектрлік пептид нүктесі рН сілтілі аймағында жатыр, өйткені амин тобының протонацияның алдын алу үшін қажет. Егер карбоксил топтарының саны амин топтарынан асып кетсе, изоэлектрлік нүктесі қышқыл рН аймағында орналасады, өйткені қышқыл ортасы қышқыл ортасы карбоксил топтарының диссоциациялануын басады.

Пептидтік облигация су молекуласының шығарылуымен бір амин қышқылы аминдер тобының және басқа да карбоксил тобының реакциясында қалыптасады:

CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH- (CH 2) -CO-NH- (CH 3) Ch-Coh + H 2 o

Пептидтік байланыстармен байланысты амин қышқылы полипептидті тізбекті құрайды. Пептид облигациясының ұшақ құрылымы бар: C, O және N атомдары SP 2 будандастыруда; NOM-да әр түрлі жұп электрондар бар П-Орбитал бар; P-P-Conjugate жүйесі құрылады, C-N (0.132 NM) байланыс және айналу шегі (айналу тосқауылы ~ 63 KJ / MOL). Пептидтік байланыс негізінен елшілік- пептидтік байланыс жазықтығына қатысты конфигурация. Пептидтік байланыстың ұқсас құрылымы екінші және жоғары ақуыздың құрылымын қалыптастыруға әсер етеді. Пептидтік байланыс - қатаң, ковалентті, генетикалық детерминистік. -Да Құрылымдық формулалар Ол бір байланыс түрінде бейнеленген, бірақ іс жүзінде, көміртегі мен азотты арасындағы бұл байланыс ішінара қос байланыс:

Бұл C, N және O атомдарының әр түрлі электр энергиясына байланысты болуы мүмкін, пептидті байланыстыру мүмкін емес, барлық төрт атом бірдей жазықтықта жатыр, И.Е. Кербиана. Полипептидті аралдың айналасындағы басқа байланыстардың айналуы өте ақысыз.

Бастапқы құрылымды Қазан университетінің профессоры А.Я. ашты. Данилевский 1913 жылы 1913 жылы Е. Фишер алғашқы пептидтер синтезделді. Әр ақуызға арналған аминқышқылдарының реттілігі бірегей және генетикалық тұрғыдан дейді.

Трипептид: Гликилаланилльлинлизин

Жеке, химиялық біртекті полиппептидті тізбектің бастапқы құрылымын гидролиз арқылы анықтау үшін аминқышқылының құрамы анықталады: біртекті полипептидтің үлгісіндегі жиырма аминқышқылдарының әрқайсысының қатынасы. Содан кейін бір ақысыз NH 2-топ және бір тегін Coxy тобы бар полипептидті тізбектегі аминқышқылдарының химиялық табиғатын анықтаңыз.

Табиғатты анықтау N-терминалды амин қышқылы Бірқатар әдістер ұсынылады, атап айтқанда, салер әдісі (оның дамуы үшін Ф. Сагнигер марапатталды) Нобель сыйлығы 1958 ж.). Бұл әдіс 2,4 динитроффензене полипептидті арилия реакциясына негізделген. Полипептидті ерітінді 2,4-динитрофлуорбензолмен өңделеді, ол тегін α-аминдер тобымен әрекеттеседі. Реакция өнімінің қышқылын гидролизден кейін, бір амин қышқылы 2,4-динитрофофениламино қышқылы түрінде ғана бір амин қышқылы қосылады. Басқа аминқышқылдарынан айырмашылығы, оның сары түсі бар. Ол гидролизаттан оқшауланған және хроматографиямен анықталған.

Анықтау үшін C-терминалды амин қышқылы Ферменттердің әдістерін жиі қолданыңыз. Карбептептепцептиденді емдеу Пептидидті пептидті қосқан пептидті пептидті қосады, ол пептидтік қосылысты босатады, ол тегін коксиді тобы бар пептидтік қосылысты бұзады, оның табиғатына хроматография арқылы анықталуы мүмкін. С-Терминал амин қышқылы, атап айтқанда, ақордтың полипептидті гидразинолизіне негізделген химиялық әдісі бар басқа әдістер бар.

Жұмыстың келесі кезеңі полипептидтегі аминқышқылдарының дәйектілігін анықтаумен байланысты. Мұны істеу үшін, алдымен полипептидті тізбекті гидролизді қысқа пептидтің фрагменттеріне гидролизін жүргізіңіз, оның дәйектілігі дәл анықталуы мүмкін. Гидролизден кейін электрофорез және хроматографиямен пептидтер карточкалары жасалады. Содан кейін таңдалған пептидтердегі аминқышқылдарының тізбегі және бүкіл молекуланың негізгі құрылымы орнатылған.

Интерконнектке қабілетті пептидті SV. (Полимерлі молекула қалыптасады).

Пептидтік байланыс - бір аминнің α-карбоксил тобы арасында. жәнеα-аминограф. Есірткі амині ..

Жұртында «-IN» қосылады, соңғы амин қосылған. Өзгертпеңіз. Сіздің атыңыз.

(Alanil-Seril-Tryptophan)

Пептидтің байланыс қасиеттері

1. Амин қышқылының радикалдарының орналасуы C-n Қосылым

2. Коплоизм - Пептид тобына кіретін барлық атомдар бірдей жазықтықта орналасқан, ал «Н» және «O» және «Н» және «О» пептидтік облигацияларда орналасқан.

3. ketforms (o-c \u003d n) және энол (O \u003d S-H) формаларының болуы

4. Екеуін қалыптастыру мүмкіндігі сутегі байланыстары Басқа пептидтермен

5. Пептидті облигациялар жартылай қосылыстың сипаты болып табылады, ұзындығы бірыңғай облигациядан аз, қатаң құрылым болып табылады, айналасында айналу қиын.

Протеиндер мен пептидті анықтау - Бурет реакциясы (күлгін көк түске дейін)

4) ақуыз функциялары:

Құрылымдық ақуыздар (коллаген, кератин),

Ашытылған (Pepsin, Amyylase),

Көлік (трансферин, альбумин, гемоглобин),

Тамақ (жұмыртқа жұмыртқалары, жарма),

Маңызды және қозғалтқыштар (Ақтин, Миосин, Тубулин),

Қорғаныс (иммуноглобулиндер, тромбин, фибриноген),

Нормативтік (соматотропты гормон, адренокортикотроптропия, инсулин).

Ақуыз құрылымын ұйымдастыру деңгейлері

Ақуыз - аминның реттілігі. Бір-бірімен байланысты пептидке қосылыстар.

Пептид - амин. 10-нан аспайды.

Полипептид - 10-дан бастап

Ақуыз 40-тан асады.

Негізгі құрылым -сызықтық ақуыз молекуласы, Сурет. Аминонға қосылу кезінде. тізбекте.

ақуыздың полиморфизмі мұрагерлікке алып, халықта болуға болады

Негізгі құрылымдағы аминқышқылдарының реттілігі мен қатынасы қайталама, үшінші және төрттік құрылымдардың пайда болуын анықтайды.

Екінші құрылымfORTUNE. тозған. ARL бар топтар. суару Қосылымдар. Арқан және гормон машинасы түрінде құрылымды төсеудің 2 түрі бар.

Екінші құрылымның екі нұсқасы: α-гелен (α-құрылымы немесе паралиат.) Және β-бүйірлік қабат (β-құрылым немесе антипар.).

Бір ақуызда, әдетте, екі құрылым да бар, бірақ басқа да үлестік қатынаста.

Глобулярлы ақуыздарда α-целикс басым, фибрилларда - β-құрылымда.

Екінші құрылым пептидтік топтар арасындағы сутегі байланыстарының қатысуымен ғана құрылады: бір топтың оттегі бір тобы екінші сутегі атомымен реакция жасайды, сонымен қатар екінші пептид тобының оттегі үшінші және басқалармен байланысты.