a-aminokyseliny sa môžu navzájom kovalentne viazať peptidové spojenia.Karboxylová skupina jednej aminokyseliny je kovalentne spojená s aminoskupinou inej aminokyseliny. V tomto prípade to vzniká CO-NH.-R Communication s názvom Peptidová väzba. V tomto prípade sa molekula voda štiepi.

Vytvárajú sa peptidové väzby z aminokyselín, proteínov a peptidov. Peptidy obsahujúce až 10 aminokyselín oligopeptidy.Často, v názve takýchto molekúl označujú počet aminokyselín obsiahnutých v oligopeptide: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid atď. Peptidy obsahujúce viac ako 10 aminokyselín "Polypeptidy",a polypeptidy pozostávajúce z viac ako 50 aminokyselinových zvyškov sa zvyčajne nazývajú proteíny. Monoméry aminokyselín, ktoré sú súčasťou proteínov "Aminokyselinové zvyšky."Aminokyselinový zvyšok, ktorý má voľnú aminoskupinu, sa nazýva N-terminál a je napísaný na ľavej strane a má bezplatnú C-karboxylovú skupinu - C-terminálu a je napísaný vpravo. Peptidy sú napísané a čítané z N-konca.

Vzťah medzi a-uhlíkovým atómom a a-aminoskupinou alebo a-karboxylovou skupinou je schopný voľné otáčky (aj keď je obmedzená na veľkosť a charakter radikálov), čo umožňuje polypeptidový reťazec, aby sa rôzne konfigurácie.

Peptidové väzby sa zvyčajne nachádzajú v trans konfigurácii, t.j. a-uhlíkové atómy sa nachádzajú na rôzne strany z peptidovej komunikácie. Výsledkom je, že bočné radikály aminokyselín sú od seba vzdialené v priestore. Peptidové väzby sú veľmi trvanlivé a sú kovalentný.

V ľudskom tele sa vyrába mnoho peptidov v regulácii rôznych biologických procesov a s vysokou fyziologickou aktivitou. Takéto celok Hormóny - oxytocín (9 aminokyselinových zvyškov), vazopresínu (9), bradykinín (9) regulačný tón nádob, tyrolyberín (3), antibiotiká - gramicidín, peptidy s anestetickým účinkom (enkefalíny (5) a endorfíny a iné opioidné peptidy) . Anestetický účinok týchto peptidov je stovky časov vyšší ako analgetický účinok morfínu;

Použitie aminokyselín na báze vlastností.

Aminokyseliny, hlavne α-aminokyseliny, sú potrebné na syntézu proteínov v živých organizmoch. Pre túto aminokyselinu sa človek a zvieratá získajú vo forme potravín obsahujúcich rôzne proteíny. Tieto sú podrobené v trávničnom distribučnej dráhe na jednotlivých aminokyselinách, z ktorých sa potom syntetizujú proteíny charakteristické pre toto teleso. Na lekárske účely sa používajú niektoré aminokyseliny. Mnohé aminokyseliny slúžia na kŕmenie zvierat.

Deriváty aminokyselín sa používajú na syntézu vlákien, ako je Cappon.

Otázky pre sebaovládanie

· Napíšte elektronickú štruktúru dusíka a vodíka.

· Napíšte elektronický a štruktúrny vzorec amoniaku.

Čo je uhľovodíkový radikál?

Čo poznáte uhľovodíkové radikály?

· Vymeňte molekulu amoniaku jeden vodík na metylovú skupinu.

Čo si myslíte, že je to pre pripojenie a čo sa nazýva?

· Akú látku ukáže, ak nahradíme zostávajúce vodíkové atómy na uhľovodíkové radikály, napríklad metyl?

Ako sa zmenia vlastnosti zlúčenín?

· Určite vzorca organickýAk je známe, že hustota vodnej pary je 22,5, hmotnostná frakcia uhlíka je 0,533, hmotnostná frakcia vodíka je 0,156 a hmotnostná frakcia dusíka je 0,311. (Odpoveď: C 2 H7 N.)

· Učebnica G.E. Erudrzitída, F.g.feldman. Page 173, № 6, 7.

ü Čo je kyselina?

ü Čo je to funkčná skupina?

ü Čo si spomínate na funkčné skupiny?

ü Čo je aminoskupina?

ü Aké vlastnosti majú aminoskupinu?

ü Aké vlastnosti sú kyseliny?

ü Čo si myslíte, Aká je reakcia média, čím sa získa molekula obsahujúca kyslú a hlavnú skupinu?

ü Skúška

1 možnosť.

1) Zloženie aminokyselín zahŕňajú funkčné skupiny:

a) -NH2 a -on

b) -NH2 a -son

c) -NH2 a -son

d) -OH a -son

2. Aminokyseliny môžu byť zobrazené ako deriváty:

a) alkány;

b) alkoholy;

v) karboxylové kyseliny;

d) sacharidy.

3. Aminokyseliny reagujú

a) polymerizácia;

b) Polykonament;

c) neutralizácia.

4. Komunikácia medzi aminokyselinami v polyméri:

a) vodík;

b) iónové;

c) peptid.

5. Nevyhnutné aminokyseliny sú ...

Možnosť 2.

1. Všeobecný vzorca aminokyseliny:

a) R-CH2 (NH2) -OSON;

2. V roztoku aminokyselín v stredu

a) alkalické;

b) neutrálne;

c) kyselina.

3. Aminokyseliny môžu navzájom vzájomne pôsobiť:

a) sacharidy;

b) nukleové kyseliny;

c) polypeptidy;

d) škrob.

4. Aminokyseliny - toto ...

a) organické dôvody;

b) kyselina

c) organické amfotérne zlúčeniny.

5. Aminokyseliny sa vzťahujú ...

ü Aký druh anorganických látok sa môže získať kyselina aminokanová? Zapíšte zodpovedajúce reakčné rovnice.

ü Úloha.Určite vzorec aminokyselín, ak sú hmotnostné frakcie uhlíka, vodíka, kyslíka a dusíka rovnaký, respektíve: 48%, 9,34%, 42,67% a 18, 67%. Napíšte všetky možné štruktúrne vzorce a pomenujte ich.

Plán lekcie číslo 16

Disciplína:Chémia.

Predmet:Proteíny.

Cieľ: Preskúmajte primárne, sekundárne, terciárne proteínové štruktúry. Chemické vlastnosti Proteíny: pálenie, denaturácia, hydrolýza, farebné reakcie. Biologické funkcie Proteíny.

Plánované výsledky

Predmet: Tvorba myšlienok o mieste chémie v modernom vedecký obraz mier; Pochopenie úlohy chémie pri vytváraní horizontu a funkčnej gramotnosti osoby na riešenie praktických úloh;

Metaperované: použitím rôzne druhy kognitívna aktivita a hlavné intelektuálne operácie (nastavenie problému, formulovanie hypotéz, analýzy a syntézy, porovnania, zovšeobecnenia, systematizácia, identifikovať kauzálne vzťahy, hľadať analógy, formulovanie záverov) na vyriešenie úlohy;

Osobné: zmysel pre pýchu a rešpektovanie histórie a úspechov domácej chemickej vedy; Chemicky kompetentné správanie v odborná činnosť A v každodennom živote pri manipulácii chemikáliemateriálov a procesov;

Časová rýchlosť:2 hodiny

Typ tried:Prednáška.

Plánujte lekciu:

Vybavenie:Učebnica.

Literatúra:

1. Chémia Grade 10: Štúdie. Pre všeobecné vzdelávanie. Organizácie s adj. na elektróne. Médiá (DVD) / G.E. Rudzitída, F.g. Feldman. - M.: Osvietenie, 2014. -208 C.: IL.

2. Chémia pre profesie a špeciality technického profilu: učebnica pre stud. Mediálne inštitúcie. prof. Vzdelávanie / O.S. GABRILYAN, I.G. Naja. - 5 - ed., Aj. - M.: Vydavateľské centrum "Academy", 2017. - 272c., S Farbou. Il.

Učiteľ:TUBALTSEVA YU.N.

Téma 16. Proteíny.

1. Proteíny. Primárna, sekundárna, terciárna proteínová štruktúra.

2. Chemické vlastnosti proteínov: horenie, denaturácia, hydrolýza, farebné reakcie.

3. Biologické funkcie proteínov.

1) Proteíny. Primárna, sekundárna, terciárna proteínová štruktúra.

1 – Zloženie proteínu: C - 54%, O - 23%, H - 7%, N - 17%, S - 2% a ďalšie: ZN, P, FE, CU, MG, MN

V roku 1903 nemecký vedec, napr. Fisher ponúkol teóriu peptidov, ktorá sa stala kľúčom k tajomstvu štruktúry proteínu. Fisher navrhol, že proteíny sú polyméry z aminokyselinových zvyškov spojených NH-CO peptidovým väzbou. Myšlienka, že proteíny sú polymérne útvary, vyjadrené v roku 1888 ruským vedcom A.Ya. Danichyvsky.

2 - Proteíny - Navy - Proteins

"Protos" z gréckeho - "primárny, najdôležitejší". Proteíny - prírodné polyméry pozostávajúce z AK.

MR (albumín) \u003d 36000

MR (MIOSINE) \u003d 150000

MR (HEMOGLOBIN) \u003d 68000

MR (COLLANGEN) \u003d 350000

MR (Fibrinogen) \u003d 450000

Mliečna proteín Vzorec - kazeín C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

Proteíny sú prirodzenou vysokou molekulovou hmotnosťou prírodných zlúčenín (biopolyméry) konštruované z alfa-aminokyselín spojených špeciálnou peptidovou väzbou. Proteín zahŕňa 20 rôznych aminokyselín, teda obrovská škála proteínov s rôznymi kombináciami aminokyselín. Od 33 písmen abecedy môžeme urobiť nekonečný počet slov, takže 20 aminokyselín - nekonečná sada proteínov. V ľudskom tele je až 100 000 proteínov.

Počet aminokyselinových zvyškov zahrnutých v molekulách je iný: inzulín - 51, mioglobín - 140. Preto proteín M od 10 000 do niekoľkých miliónov.

Proteíny sú rozdelené na proteíny (jednoduché proteíny) a proteidy (sofistikované proteíny).

4 - 20 AK - "tehly" bielkovinovej budovy, pripojenie ich v inom poradí, môžete si vytvoriť nespočetnú sadu látok s najviac rôzne vlastnosti. Chemisti sa snažia rozlúštiť štruktúru proteínových molekúl-gigantov. Táto úloha je veľmi ťažké: Príroda opatrne skrýva "kresby", pre ktoré sú tieto častice postavené.

V roku 1888 Ruský biochemista A.YA. Danilevsky poukázal na to, že v proteínových molekulách sú opakované peptidové skupiny atómov -TO-N-

Na začiatku dvadsiateho storočia sa nemecký vedec E. Fishera a iní výskumníci podarilo syntetizovať zlúčeniny do molekúl, ktoré zahŕňali 18 zvyškov rôznych ACS spojených peptidovými väzbami.

5 - Primárna proteínová štruktúra je sekvenčný striedanie AK (PPC polypeptidový reťazec). Priestorová konfigurácia proteínovej molekuly, pripomínajúca špirálové formy v dôsledku mnohých vodíkových väzieb medzi skupinami.

- CO- A -NH-

Takáto proteínová štruktúra sa nazýva sekundárna. V priestore špirálová špirála PPC tvorí terciárnu štruktúru proteínu, ktorý je podporovaný interakciou rôznych funkčné skupiny Ppc.

-S-S- (disulfidový most)

-Oson a -One (esterový most)

-Son a -NH2 (Salt Bridge)

Niektoré proteínové makromolekuly môžu byť navzájom pripojené a tvoria veľké molekuly. Polymérne formácie proteínov sa nazývajú kvartérne štruktúry (hemoglobín len s takýmto štruktúrou je schopný pripevniť a transformovať asi 2 k telu)

2) Chemické vlastnosti proteínov: pálenie, denaturácia, hydrolýza, farebné reakcie.

1. Proteíny sú charakterizované reakciou, ako výsledok zrážajú sa. V niektorých prípadoch sa však výsledná zrazenina rozpustí počas prebytku vody, a v iných - ireverzibilná koagulácia proteínov nastáva, t.j. Denaturácia.

Denaturácia je zmena terciárnych a kvartérnych štruktúr proteínových makromolekúl pod vplyvom vonkajších faktorov (zvýšenie alebo zníženie teploty, tlaku, mechanických účinkov, činov chemických činidiel, UV žiarenia, žiarenia, jedov, solí ťažkých kovov (olovo , ortuť atď.))

Polypeptidy sú proteíny, ktoré majú zvýšený stupeň kondenzácie. Mali rozšírené medzi organizmami rastlinného a živočíšneho pôvodu. To znamená, že tu hovoríme o komponentoch, ktoré sú povinné. Líšia sa v extrémnej rozmanitosti a medzi takýmito látkami a obyčajnými proteínmi neexistuje žiadny okraj jasnej povahy. Ak hovoríme o rôznych takýchto látkach, treba poznamenať, že keď sú vytvorené, aspoň 20 aminokyselín protogogénneho typu sa podieľajú na tomto procese, a ak hovoríme o počte izomérov, potom môžu byť nekonečno.

To je dôvod, prečo molekuly proteínového typu majú toľko príležitostí, ktoré sú prakticky nekonečné, pokiaľ ide o ich polyfunkčnosť. Takže je jasné, prečo proteíny zavolajú hlavné všetky živé veci, ktoré sú na Zemi. Proteíny sa tiež nazývajú jednou z najťažších látok, ktoré boli tvorené prírodou, sú tiež veľmi jedinečné. Rovnako ako proteín, proteíny prispievajú k aktívnemu rozvoju živých organizmov.

Ak najdôležitejšie hovoríme, potom hovoríme o látkach, ktoré sú biopolyméry na báze aminokyselín, ktoré obsahujú menej ako stovky aminokyselinových zvyškov. Okrem toho existuje aj rozdelenie - existujú látky, ktoré sa týkajú nízkej skupiny s nízkou molekulovou hmotnosťou, obsahujú len niekoľko desiatok aminokyselinových zvyškov, existujú aj látky, ktoré sa týkajú skupín s vysokou molekulovou hmotnosťou, existujú v nich podstatne viac zvyškov. Polypeptid je taká látka, ktorá sa vyznačuje skutočnou veľkou rozmanitosťou v jej štruktúre a organizácii.

Polypeptidové skupiny

Všetky tieto látky sú v spojení sú rozdelené do dvoch skupín, s touto divíziou sa zohľadňujú funkcie ich štruktúry, ktoré majú priamy vplyv na ich funkčnosť:

• Prvá skupina zahŕňa látky, ktoré sa vyznačujú typickou proteínskou štruktúrou, to znamená, že sú priamo zahrnuté lineárne reťazové a aminokyseliny. Navyše sa nachádzajú vo všetkých živých organizmoch, okrem toho najväčší záujem tu majú látky so zvýšeným aktivitom typu hormónov.
• Pokiaľ ide o druhú skupinu, tu sú tie zlúčeniny, ktorej štruktúra nemá najtypickejšie proteínové prvky.

Čo je to polypeptidový reťazec

Polypeptidový reťazec predstavuje proteínovú štruktúru, v ktorej aminokyseliny zahŕňajú, všetko má tuhé spojenie s pripojením typu peptidov. Ak hovoríme o primárnej štruktúre, hovoríme o najjednoduchšej úrovni štruktúry molekuly proteínového typu. Takáto organizačná forma je veľmi stabilná.

Keď sa peptidové väzby začínajú formovať v bunkách, potom aktivácia karboxylového typu jednej aminokyseliny začína aktiváciu a potom spustí aktívne spojenie s inou podobnou skupinou. To znamená, že polypeptidové reťazce sú charakterizované neustálymi striedavými fragmentmi takýchto pripojení. Existuje niekoľko určitých faktorov, ktoré majú významný vplyv na formu štruktúry primárnej typy, ale to nie je obmedzené na. Je aktívny vplyv na organizácie takéhoto reťazca, ktoré majú najvyššiu úroveň.

Ak hovoríme o zvláštnych osobitosti takej organizačnej formy, potom sú nasledovné:

• k dispozícii je pravidelné striedanie štruktúr súvisiacich s tvrdým typom;
• existujú stránky, ktoré majú relatívnu mobilitu, majú schopnosť otáčať okolo pripojení. Je to znaky tohto druhu, ktoré ovplyvňujú, ako je polypeptidový reťazec naskladaný vo vesmíre. A peptidovými reťazcami sa môžu uskutočniť rôznym druhotom organizačné chvíle Pod vplyvom mnohých faktorov. Môže byť odpojený jednou zo štruktúr, keď sú peptidy vytvorené do samostatnej skupiny a oddelené od jedného reťazca.

Stelická štruktúra sekundárneho typu

Hovoríme tu o verzii reťazového štýlu takým spôsobom, že usporiadaná štruktúra je organizovaná, v dôsledku vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami jedného reťazca s rovnakými skupinami iného reťazca. Ak beriete do úvahy konfiguráciu takejto štruktúry, potom to môže byť:

1. Typ špirálu, takýto názov sa stal v dôsledku zvláštneho formulára.
2. Typ vrstvy.

Ak hovoríme o špirálovej skupine, potom je to také Štruktúra proteínuktorý je vytvorený vo forme špirály, ktorá je vytvorená, bez toho, aby prekročila limity reťazca polypeptidového typu. Ak hovoríte vzhľad, Je do značnej miery podobná obvyklej elektrickej špirále, ktorá je v dlaždice pôsobiacej na elektrickej energii.

Pokiaľ ide o vrstvenú štruktúru, reťaz sa rozlišuje zakrivenou konfiguráciou, jeho tvorba sa vykonáva na základe väzieb typu vodíka a tu je všetko obmedzené na limity jednej časti konkrétneho reťazca.

Aminokyselinové monoméry zahrnuté v polypeptidoch sa nazývajú aminokyselinové zvyšky. Aminokyselinový zvyšok, ktorý má voľnú aminoskupinu, sa nazýva N-terminál a zaznamenaný na ľavom peptidovom reťazci a s voľnou a-carbo-xylovou skupinou - C-terminálom a zaznamenané vpravo. Reťaz opakujúcej sa atómov -CH - NH- v polyptovanom reťazci sa nazýva peptidský príležitostný.

Polypeptidový reťazec má nasledujúci všeobecný pohľad:

kde R1, R2, R3, ... R N je aminokyselinové radikály, ktoré tvoria bočný reťazec.

Pri prejave biologických funkcií peptidov a proteínov zohráva elektronická a priestorová štruktúra peptidovej skupiny hlavnú úlohu:

Prítomnosť P-π-konjugácie v peptidovej skupine vedie k čiastočnej obojsmernej komunikácii C-N pripojenie. Dĺžka peptidovej väzby C-N je 0,132 nm a dĺžka väzby N-C α je 0,147 nm. Jednorazové spojenie C-N v peptidoch približne o 40% má charakter dvojitej väzby a dvojitá väzba s približne 40% je jednoduchá. Táto okolnosť vedie k dvom dôležitým dôsledkom:

1) Komunikácia IMINO (- NH -) peptidová komunikácia nemá výrazne vyjadrenú schopnosť rozdeliť alebo pripojiť protón;

2) Bezplatná rotácia okolo pripojenia C - N chýba.

Časť Boselity komunikácie C - N znamená, že peptidová skupina je plochá časť peptidového reťazca. Love peptidových skupín sú navzájom umiestnené v uhle:

Okolo dlhopisov C - s α a N - s α je možné otáčanie, hoci obmedzené veľkosťou a charakterom radikálov, čo umožňuje polypeptidový reťazec, aby sa rôzne konfigurácie.

Peptidová väzba je jedinou kovalentnou väzbou, s ktorou sú aminokyselinové zvyšky navzájom spojené, tvoria proteínovú molekulu.

Peptidové väzby sa zvyčajne nachádzajú v trans konfigurácii, t.j. A-uhlíkové atómy sa nachádzajú v rôznych smeroch z peptidovej komunikácie. Výsledkom je, že bočné radikály aminokyselín sú v priestore vo vzdialenej vzdialenosti od seba.

AnNaturačný peptid

S menom polypeptidu k názvu všetkých aminokyselinových zvyškov, okrem druhej, prípona - il.Koniec aminokyseliny má koniec - v.. Napríklad peptidový MET-ASP-TREE-PRO má celé meno meta il. Šparg il. šachta il. prol. v.

Kyslé základné vlastnosti peptidov

V čistej kryštalickej forme sa získalo mnoho krátkych peptidov. Vysoké teploty ich tavenia ukazujú, že peptidy sa kryštalizujú z neutrálnych roztokov vo forme dipolárnych iónov. Vzhľadom k tomu, že žiadna z a-karboxylových skupín a žiadna z a-amínových skupín, ktoré sa podieľajú na tvorbe peptidových väzieb, nemožno ionizovať v rozmedzí pH od 0 do 14, hlavné vlastnosti kyselín sú stanovené voľnou NH2 skupinou N-koncového zvyšku a bezplatného karboxylovej skupiny C-koncového zvyšku peptidu a tie R-skupiny, ktoré sú schopné ionizácie. V dlhých peptidových obvodoch je počet ionizovaných R-skupín zvyčajne v porovnaní s dvoma ionizovanými skupinami cross-zvyškov peptidu. Preto pre charakteristiky kyselín-hlavných vlastností peptidov, budeme zvážiť krátke peptidy.

Voľná \u200b\u200ba-aminoskupina a voľná koncová karboxylová skupina v peptidoch sa oddelia oveľa väčšou vzdialenosťou ako v jednoduchých aminokyselinách, a preto sú medzi nimi oslabené elektrostatické vzájomné akcie. Hodnoty PK pre koncové karboxylové skupiny v peptidoch sú mierne vyššie a pre terminálne a-aminoskupiny sú mierne nižšie ako v zodpovedajúcich voľných aminokyselinách. V R-skupinách v krátkych peptidoch a v príslušných voľných aminokyselinách, hodnoty PK nie sú viditeľne líšia.

Na stanovenie plochy pH, v ktorom izoelektrický bod krátkeho peptidu podľa štúdie môže byť dostatočne porovnať počet voľných aminoskupín a počet voľných karboxylových skupín, vrátane N-a C-koncových skupín. Ak počet aminoskupín presahuje počet karboxylových skupín, izoelektrický peptidový bod bude ležať v alkalickej oblasti pH, pretože je potrebné zabrániť aminoskupine, aby sa zabránilo protonácii. Ak počet karboxylových skupín presahuje počet aminoskupín, izoelektrický bod bude umiestnený v kyslej oblasti pH, pretože kyslé médium potláča disociáciu karboxylových skupín.

Peptidová väzba je vytvorená v reakcii aminoskupiny jednej aminokyseliny a karboxylovú skupinu druhého s uvoľňovaním molekuly vody:

CH3-CH (NH2) -COOH + CH3-CH (NH2) -COOH → CH3-CH (NH2) -CO-NH- (CH3) CH-COOH + H20

Aminokyselina spojená s peptidovými väzbami tvoria polypeptidový reťazec. Peptidová väzba má rovinnú štruktúru: atómy C, O a n sú v SP2-hybridizácii; v N Atom má p-orbitálne s iným párom elektrónov; Vytvorí sa systém P-P-konjugát, čo vedie k skráteniu C-N (0,132 nm) komunikácie a limitu otáčania (rotačná bariéra je ~ 63 kJ / mol). Peptidové pripojenie trancy- Konfigurácia vzhľadom na rovinu peptidovej komunikácie. Podobná štruktúra peptidovej komunikácie ovplyvňuje tvorbu sekundárnej a terciárnej proteínovej štruktúry. Peptidová komunikácia - tuhé, kovalentné, geneticky deterministické. V Štrukturálne vzorce Je znázornená vo forme jedinej spojenia, ale v skutočnosti je toto spojenie medzi uhlíkom a dusíkom čiastočne dvojité pripojenie:

Je to spôsobené rôznou elektronickosťou atómov C, N a O. Okolo peptidového spojenia nie je možné, všetky štyri atómy ležia v tej istej rovine, t.j. Komplians. Rotácia iných spojení okolo ostrova polypeptid je pomerne zadarmo.

Primárna štruktúra bola otvorená profesorom Kazanskej univerzity A.Ya. Danichyvsky v roku 1989 v roku 1913, E. Fisher bol syntetizovaný prvé peptidy. Sekvencia aminokyselín pre každý proteín je jedinečný a geneticky zakotvený.

Tripeptid: glycylalanillinyllizín

Na stanovenie primárnej štruktúry oddeleného chemicky homogénnej polypeptidovej reťazce hydrolýzou sa zistí aminokyselinová kompozícia: pomer každej z dvadsiatich aminokyselín vo vzorke homogénny polypeptid. Potom prejdite na určenie chemickej povahy terminálnych aminokyselín polypeptidového reťazca obsahujúceho jednu voľnú NH2-skupinu a jednu voľnú COXY skupinu.

Určenie prírody N-koncová aminokyselina Navrhuje sa množstvo metód, najmä metóda Salelia (pre jej vývoj F. Sagnger bol udelený nobelová cena V roku 1958). Táto metóda je založená na 2,4-dinitrofluorbenzenovej polypeptidovej arylačnej reakcii. Roztok polypeptidu sa spracuje s 2,4-dinitrofluórbenzénom, ktorý interaguje s voľnou a-aminoskupinou peptidu. Po kyslej hydrolýze reakčného produktu sa len jedna aminokyselina zmení na činidlo vo forme 2,4-dinitrofenylaminokyseliny. Na rozdiel od iných aminokyselín má žltú farbu. Je izolovaný z hydrolyzátu a identifikovaný chromatografiou.

Na určenie C-koncová aminokyselina Často používajte metódy enzýmov. Liečba polypeptidu karboxypeptidázy, ktorá rozbije peptidové pripojenie z konca peptidu, ktorý obsahuje voľnú COXY skupinu, vedie k uvoľneniu C-koncovej aminokyseliny, ktorej povaha môže byť identifikovaná chromatografiou. Existujú aj iné spôsoby stanovenia C-koncovej aminokyseliny, najmä chemického spôsobu Akabori, vztiahnuté na hydrazinolýzu polypeptidu.

Ďalšia etapa práce je spojená so stanovením sekvencie aminokyselín v polypeptide. Na tento účel spočiatku vykonávajte čiastočnú (chemickú a enzymatickú) hydrolýzu polypeptidového reťazca na krátke peptidové fragmenty, ktorého možno presne definovať. Po hydrolýze, s elektroforézou a chromatografiou, sú vyrobené peptidové karty. Potom je nainštalovaná sekvencia aminokyselín vo vybraných peptidoch a primárnej štruktúre celej molekuly.

Schopný prepojiť peptid sv. (Tvorí molekula polyméru).

Peptidová komunikácia - medzi a-karboxylovou skupinou jedného amino. aa-aminograf. Drug amino .. \\ t

Na meno sa prípona pridá "-il", posledný amino sa pridá. Nezmenené, bez zmeny. Tvoje meno.

(Alanil-Seril-tryptofán)

Vlastnosti peptidovej komunikácie

1. Umiestnenie radikálov aminokyselín vo vzťahu k C-N Pripojenie

2. Koplania - všetky atómy zahrnuté v peptidovej skupine sú v rovnakej rovine, zatiaľ čo "H" a "O" sú umiestnené na rôznych stranách peptidovej väzby.

3. Prítomnosť ketforms (O-C \u003d N) a enol (O \u003d S-T-H) foriem

4. Schopnosť tvoriť dve vodíkové väzby s inými peptidmi

5. Peptidová väzba je čiastočne charakter dvojitej väzby, dĺžka je menšia ako jednoduchá väzba, je tuhá štruktúra, otáčanie okolo nej je ťažké.

Detekovať proteíny a peptidové reakcie (z modrej vo fialovej)

4) Proteinové funkcie:

Štrukturálne proteíny (kolagén, keratín),

Fermentovaný (pepsín, amyláza),

Transport (transferin, albumín, hemoglobín),

Potraviny (vajcia vajcia, obilniny),

Zmluvné a motory (Aktin, Miosin, TUBULIN),

Ochranné (imunoglobulíny, trombín, fibrinogén), \\ t

Regulačný (somatotropický hormón, adrenokorticotropický hormón, inzulín).

Úrovne organizácie štruktúry proteínov

Proteín - sekvencia aminoskupiny. Súvisiace s ostatnými peptidové spojenia.

Peptid - amino. Nie viac ako 10.

Polypeptid - od 10 do

Proteín je viac ako 40 aminoskupiny.

Primárna štruktúra -lineárna proteínová molekula, obrázok. Pri pripájaní amino. v reťazci.

polymorfizmus proteínu- môže prejsť dedičstvom a pobyt v populácii

Sekvencia a pomer aminokyselín v primárnej štruktúre určuje tvorbu sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr.

Sekundárna štruktúraŠťastie. pept. Skupiny s Arm. vodu spojenia. Existujú 2 druhy štruktúry, ktorým sa nachádza vo forme lana a hormonálneho stroja.

Dva varianty sekundárnej štruktúry: a-helix (a-štruktúra alebo paraleas.) A p-skladaná vrstva (p-štruktúra alebo antipar.).

V jednom proteíne sú spravidla prítomné obidve štruktúry, ale v inom pomere podielu.

V globulárnych proteínoch prevláda α-helix, v fibrilárnej - p-štruktúre.

Sekundárna štruktúra je tvorená iba účasti vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami: atóm kyslíka jednej skupiny reaguje s druhým atómom vodíka, súčasne je kyslík druhej peptidovej skupiny spojené s treťou a tak ďalej.