В природата има специални вещества от протеинова природа, които еднакво успешно функционират както в жива клетка, така и извън нея. Това са ензими. С тяхна помощ тялото усвоява храната, расте и унищожава клетките, благодарение на тях всички системи на нашето тяло и преди всичко централната нервна система работят ефективно. Без ензими в света нямаше да има кисело мляко, кефир, сирене, сирене, квас, готови зърнени храни или бебешка храна. От какво се състоят тези биокатализатори, които наскоро станаха верни помощници на биотехнологите и как са подредени, как се различават един от друг, как улесняват живота ни, ще научите за това от този урок.

Библиография

1. Каменски А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Обща биология 10-11 клас Дропла, 2005.

2. Биология. 10 клас. Обща биология. Основно ниво / П. В. Ижевски, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. - 2-ро изд., преработено. - Вентана-Граф, 2010. - 224 с.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 клас. Обща биология. Основно ниво на. - 11-то изд., стереотип. - М.: Образование, 2012. - 304 с.

4. Биология 11 клас. Обща биология. Профилно ниво / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. - 5-то изд., стереотип. - Дропла, 2010. - 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 клас. Обща биология. Основно ниво на. - 6-то изд., доп. - Дропла, 2010. - 384 с.

Ензимите са глобуларни протеини, които подпомагат протичането на всички клетъчни процеси. Както всички катализатори, те не могат да обърнат реакцията, но служат за нейното ускоряване.

Локализация на ензимите в клетката

Вътре в клетката обикновено се съдържат отделни ензими и действат в добре дефинирани органели. Локализацията на ензимите е пряко свързана с функцията, която обикновено изпълнява тази част от клетката.

Почти всички гликолитични ензими се намират в цитоплазмата. Ензими от цикъла на трикарбоксилната киселина - в митохондриалния матрикс. Активните вещества на хидролизата се съдържат в лизозомите.

Отделните тъкани и органи на животните и растенията се различават не само по набора от ензими, но и по своята активност. Тази характеристика на тъканите се използва в клиниката при диагностициране на определени заболявания.

Съществуват и възрастови особености в активността и набора от ензими в тъканите. Най-ясно се виждат по време на ембрионалното развитие по време на тъканната диференциация.

Ензимна номенклатура

Има няколко системи за именуване, всяка от които отчита свойствата на ензимите в различна степен.

• Тривиално. Имената на веществата са дадени на случаен принцип. Например, пепсин (pepsis - "храносмилане", гръцки) и трипсин (tripsis - "тънък", гръцки)
• Рационално. Името на ензима се състои от субстрата и окончанието "-ase". Например, амилазата се ускорява (амило - "скорбяла", гръцки).
• Москва. Той е приет през 1961 г. от Международната комисия по ензимна номенклатура на 5-ия международен конгрес по биохимия. Името на веществото се състои от субстрата и реакцията, която се катализира (ускорява) от ензима. Ако функцията на ензимите е да прехвърлят група атоми от една молекула (субстрат) към друга (акцептор), името на катализатора включва химичното име на акцептора. Например, в реакцията на прехвърляне на аминогрупа от аланин към 2-хидроксиглутарова киселина участва ензимът аланин: 2-оксоглутарат аминотрансфераза. Името отразява:
• субстрат - аланин;
• акцептор - 2-оксоглутарова киселина;
• аминогрупата се прехвърля в реакцията.

Международната комисия е съставила списък на всички известни ензими, който постоянно се актуализира. Това се дължи на откриването на нови вещества.

Ензимна класификация

Ензимите могат да бъдат разделени на групи по два начина. Първият предлага два класа от тези вещества:

• прости - състоят се само от протеини;
• комплекс – съдържат белтъчна част (апоензим) и небелтъчна част, наречена коензим.

Витамините могат да бъдат включени в небелтъчната част на комплексния ензим. Взаимодействието с други вещества се осъществява чрез активния център. Цялата ензимна молекула не участва в процеса.

Свойствата на ензимите, подобно на другите протеини, се определят от тяхната структура. В зависимост от това катализаторите ускоряват само реакциите си.

Вторият метод за класификация разделя веществата според функцията на ензимите. Резултатът е шест класа:

• оксидоредуктази;
• трансферази;
• хидролази;
• изомерази;
• лиази;
• лигази.

Това са общоприети групи, те се различават не само по видовете реакции, които регулират съдържащите се в тях ензими. Веществата от различни групи имат различна структура. И следователно функциите на ензимите в клетката не могат да бъдат еднакви.

Оксидоредуктази - редокс

Основната функция на ензимите от първата група е ускоряването на редокс реакциите. Характерна особеност: способността да се образуват вериги от окислителни ензими, в които електрони или водородни атоми се прехвърлят от първия субстрат към крайния акцептор. Тези вещества се разделят според принципа на работа или мястото на работа в реакцията.

1. Аеробните дехидрогенази (оксидази) ускоряват прехвърлянето на електрони или протони директно към кислородните атоми. Анаеробните извършват същите действия, но в реакции, които протичат без прехвърляне на електрони или водородни атоми към кислородни атоми.
2. Първичните дехидрогенази катализират процеса на отстраняване на водородните атоми от окисленото вещество (първичен субстрат). Вторични - ускоряват отстраняването на водородните атоми от вторичния субстрат, те са получени с помощта на първична дехидрогеназа.

Друга особеност: като двукомпонентни катализатори с много ограничен набор от коензими (активни групи), те могат да ускорят голямо разнообразие от редокс реакции. Това се постига чрез голям брой опции: един и същ коензим може да се присъедини към различни апоензими. Във всеки случай се получава специална оксидоредуктаза със собствени свойства.

Има и друга функция на ензимите от тази група, която не може да бъде пренебрегната - те ускоряват протичането на химичните процеси, свързани с освобождаването на енергия. Такива реакции се наричат ​​екзотермични.

Трансферази - носители

Тези ензими изпълняват функцията за ускоряване на реакциите на пренос на молекулни остатъци и функционални групи. Например фосфофруктокиназа.

Има осем групи катализатори, базирани на прехвърлената група. Нека разгледаме само някои от тях.

1. Фосфотрансферазите – помагат за пренасянето на остатъци. Разделят се на подкласове според местоназначението (алкохол, карбоксил и други).
2. Аминотрансферази - ускоряват реакциите
3. Гликозилтрансферази - пренасят гликозилни остатъци от молекули на фосфатни естери към моно- и полизахаридни молекули. Осигуряват реакции на разлагане и синтез на олиго- или полизахариди в организми на растения и животни. Например, те участват в разграждането на захарозата.
4. Ацилтрансферазите пренасят остатъци от карбоксилна киселина към амини, алкохоли и аминокиселини. Ацил-коензим-А е универсален източник на ацилни групи. Може да се разглежда като активна група на ацилтрансферазите. Най-често се понася ацилоцетната киселина.

Хидролази - разграждат се с участието на вода

В тази група ензимите действат като катализатори за реакциите на разцепване (по-рядко синтез) на органични съединения, в които участва вода. Веществата от тази група се съдържат в клетките и в храносмилателния сок. Молекулите на катализаторите в стомашно-чревния тракт се състоят от един компонент.

Мястото на локализация на тези ензими са лизозомите. Те изпълняват защитните функции на ензимите в клетката: разграждат чужди вещества, преминали през мембраната. Те също така унищожават онези вещества, които вече не са необходими на клетката, за което лизозомите са наречени санитари.

Другото им „прякор“ е клетъчните самоубийства, тъй като те са основното средство за клетъчна автолиза. Ако възникне инфекция, започват възпалителни процеси, лизозомната мембрана става пропусклива и хидролазите навлизат в цитоплазмата, унищожавайки всичко по пътя си и унищожавайки клетката.

Има няколко вида катализатори от тази група:

• естерази - са отговорни за хидролизата на естери на алкохоли;
• гликозидази - ускоряват хидролизата на гликозидите, в зависимост от това върху кой изомер действат, отделят α- или β-гликозидази;
• пептидни хидролази - са отговорни за хидролизата на пептидните връзки в протеините и при определени условия за техния синтез, но този метод на протеинов синтез не се използва в жива клетка;
• амидази - са отговорни за хидролизата на киселинни амиди, например уреазата катализира разграждането на уреята до амоняк и вода.

Изомерази - трансформация на молекула

Тези вещества ускоряват промените в рамките на една молекула. Те могат да бъдат геометрични или структурни. Това може да се случи по много начини:

• пренос на водородни атоми;
• движение на фосфатната група;
• промяна в разположението на атомните групи в пространството;
• движение на двойната връзка.

Изомеризацията може да бъде органична киселина, въглехидрати или аминокиселини. Изомеразите могат да превърнат алдехидите в кетони и обратно, да пренаредят цис формата в транс форма и обратно. За да се разбере по-добре каква функция изпълняват ензимите от тази група, е необходимо да се знаят разликите в изомерите.

Лиазите прекъснаха връзките

Тези ензими ускоряват нехидролитичното разлагане на органичните съединения по протежение на връзките:

• въглерод-въглерод;
• фосфор-кислород;
• въглерод-сяра;
• въглерод-азот;
• въглерод-кислород.

В този случай се отделят такива прости продукти като вода, амоняк и се затварят двойни връзки. Малко от тези реакции могат да вървят в обратна посока; съответните ензими, при подходящи условия, катализират процесите не само на разпад, но и на синтез.

Лиазите се класифицират според вида на връзката, която прекъсват. Те са сложни ензими.

Лигазни кръстосани връзки

Основната функция на ензимите от тази група е ускоряването на реакциите на синтез. Тяхната особеност е конюгирането на творението с разпадането на вещества, които са в състояние да осигурят енергия за осъществяване на биосинтетичния процес. Има шест подкласа според вида на образуваната връзка. Пет от тях са идентични с лиазните подгрупи, а шестата е отговорна за създаването на връзката азот-метал.

Някои лигази участват в особено важни клетъчни процеси. Например, ДНК лигазата участва в репликацията на дезоксирибонуклеинова киселина. Той омрежва прекъсванията на една нишка, създавайки нови фосфодиестерни връзки. Именно тя свързва фрагментите на Оказаки.

Същият ензим се използва активно в генното инженерство. Тя позволява на учените да зашиват заедно от парчетата, от които се нуждаят, създавайки уникални вериги от дезоксирибонуклеинова киселина. В тях може да се вкара всякаква информация, като по този начин се създаде фабрика за производство на необходимите протеини. Например, можете да зашиете в ДНК на бактерия парче, което е отговорно за синтеза на инсулин. И когато клетката ще преведе собствените си протеини, в същото време тя ще направи полезно вещество, необходимо за медицински цели. Остава само да се почисти и ще помогне на много болни хора.

Огромната роля на ензимите в организма

Те могат да се увеличат повече от десет пъти. Той просто е необходим за нормалното функциониране на клетката. А ензимите участват във всяка реакция. Следователно функциите на ензимите в тялото са разнообразни, както всички протичащи процеси. И повредата на тези катализатори води до сериозни последствия.

Ензимите се използват широко в хранително-вкусовата, леката промишленост, медицината: от тях се правят сирена, колбаси, консерви, използват се и при производството на фотографски материали.

Изпратете вашата добра работа в базата от знания е лесно. Използвайте формуляра по-долу

Студенти, специализанти, млади учени, които използват базата от знания в своето обучение и работа, ще ви бъдат много благодарни.

Хоствано на http://www.allbest.ru/

Въведение

биологичен ензимен протеин

Доколкото знаем, в тялото ни има много ензими, които допринасят за осъществяването на метаболитни процеси (дишане, храносмилане, мускулна контракция, фотосинтеза), които определят самия процес на живот. Поради това лекарствата са получили широко приложение при лечението на заболявания, придружени от гнойно-некротични процеси, тромбоза и тромбоемболия и храносмилателни разстройства. Ензимните препарати също започнаха да намират приложение при лечението на онкологични заболявания.

Ензимите играят доста важна роля в много технологични процеси. Висококачествените ензими ви позволяват да подобрите технологията, да намалите разходите и дори да получите нови продукти.

В момента ензимите се използват в повече от 25 индустрии: хранително-вкусовата, фармацевтичната, целулозно-хартиената, леката промишленост, както и в селското стопанство.

Целта на моя реферат е: подробно изследване на понятията ензим и ензимна катализа (биокатализа).

1) Какво представляват ензимите, каква роля играят?

2) Структура и механизъм на действие на ензимите.

3) Помислете за функциите на ензимите.

4) Принципът на действие на ензимите.

5) Класификация на ензимите.

6) Обхват на ензимите.

7) Методи за изолиране на ензими.

8) Фактори, влияещи върху ензимните реакции?

1. Какво представляват ензимите и каква роля играят?

Ензимите са органични вещества с протеинова природа, които се синтезират в клетките и ускоряват многократно протичащите в тях реакции, без да претърпяват химически трансформации. Вещества, които имат подобен ефект, съществуват в неживата природа и се наричат ​​катализатори. Ензимите понякога се наричат ​​ензими (от гръцки en - вътре, zyme - закваска). Всички живи клетки съдържат много голям набор от ензими, от чиято каталитична активност зависи функционирането на клетките. Почти всяка от многото различни реакции, които протичат в клетката, изисква участието на специфичен ензим. Изучаването на химичните свойства на ензимите и реакциите, които те катализират, е специална, много важна област на биохимията - ензимологията.

Много ензими са в клетката в свободно състояние, просто се разтварят в цитоплазмата; други са свързани със сложни високоорганизирани структури. Има и ензими, които обикновено са извън клетката; по този начин ензими, които катализират разграждането на нишестето и протеините, се секретират от панкреаса в червата. Отделят ензими и много микроорганизми.

Първите данни за ензимите са получени чрез изследване на процесите на ферментация и храносмилане. Л. Пастьор има голям принос в изучаването на ферментацията, но той вярва, че само живите клетки могат да извършват съответните реакции. В началото на 20 век E. Buchner показа, че ферментацията на захарозата с образуването на въглероден диоксид и етилов алкохол може да бъде катализирана от безклетъчен екстракт от дрожди. Това важно откритие стимулира изолирането и изследването на клетъчните ензими. През 1926 г. J. Sumner от университета Корнел (САЩ) изолира уреаза; това е първият ензим, получен в практически чиста форма. Оттогава са открити и изолирани повече от 700 ензима, но много повече съществуват в живите организми. Идентифицирането, изолирането и изследването на свойствата на отделните ензими заемат централно място в съвременната ензимология.

Ензимите, участващи в основните процеси на преобразуване на енергия, като разграждането на захарите, образуването и хидролизата на високоенергийното съединение аденозин трифосфат (АТФ), присъстват във всички видове клетки – животински, растителни, бактериални. Има обаче ензими, които се произвеждат само в тъканите на определени организми. Така ензимите, участващи в синтеза на целулоза, се намират в растителните клетки, но не и в животинските. По този начин е важно да се прави разлика между "универсални" ензими и ензими, специфични за определени типове клетки. Най-общо казано, колкото по-специализирана е една клетка, толкова по-вероятно е тя да синтезира набора от ензими, необходими за изпълнение на определена клетъчна функция.

Към днешна дата са известни над 3000 ензима. Всички те имат редица специфични свойства, които ги отличават от неорганичните катализатори. Само в човешкото тяло всяка секунда протичат хиляди ензимни реакции. Ензимите играят важна роля във всички жизнени процеси, като насочват и регулират метаболизма на организма.

Трябва също да се отбележи, че цялата дива природа съществува единствено поради биокатализа. Нищо чудно, че великият руски физиолог, нобеловият лауреат И.П. Павлов нарича ензимите носители на живот.

2. Структура и механизъм на действие на ензимите

Както всички протеини, ензимите се синтезират като линейна верига от аминокиселини, която се нагъва по специфичен начин. Всяка аминокиселинна последователност се сгъва по специфичен начин и получената молекула (протеинова глобула) има уникални свойства. Няколко протеинови вериги могат да бъдат комбинирани в протеинов комплекс. Третичната структура на протеините се разрушава при нагряване или излагане на определени химикали.

За да катализира реакция, ензимът трябва да се свърже с един или повече субстрати. Протеиновата верига на ензима е нагъната по такъв начин, че на повърхността на глобулата се образува празнина или депресия, където субстратите се свързват. Тази област се нарича субстратно свързващо място.

Ориз. 1. Структурата на ензима

3. Ензимни функции

Ензимите присъстват във всички живи клетки и допринасят за трансформацията на определени вещества (субстрати)на другите (продукти).

Ензимите действат като катализатори в почти всички биохимични реакции, протичащи в живите организми – те катализират повече от 4000 различни биохимични реакции.

Ензимите играят важна роля във всички жизнени процеси, като насочват и регулират метаболизма на организма.

Както всички катализатори, ензимите ускоряват както предните, така и обратните реакции, като намаляват енергията на активиране на процеса. В този случай химическото равновесие не се измества нито напред, нито в обратна посока.

Отличителна черта на ензимите в сравнение с непротеиновите катализатори е тяхната висока специфичност - константата на свързване на някои субстрати с протеин може да достигне 10? 10 mol/l или по-малко. Всяка ензимна молекула е способна да извършва от няколко хиляди до няколко милиона "операции" в секунда.

Например, една молекула от ензима ренин, съдържаща се в лигавицата на стомаха на телето, свива около 106 молекули млечен казеиноген за 10 минути при температура 37°C.

В същото време ефективността на ензимите е много по-висока от ефективността на непротеиновите катализатори - ензимите ускоряват реакцията милиони и милиарди пъти, непротеиновите катализатори - стотици и хиляди пъти.

4. Как работят ензимите

Вещество, което претърпява трансформация в присъствието на ензим, се нарича субстрат. Субстратът се присъединява към ензима, което ускорява разкъсването на едни химични връзки в неговата молекула и създаването на други; полученият продукт се отделя от ензима.

Ензимите не подлежат на износване по време на реакцията. Те се освобождават при завършване на реакцията и веднага са готови да започнат следващата реакция. Теоретично това може да продължи за неопределено време, поне докато не изразходват целия субстрат. На практика, поради тяхната чувствителност и органичен състав, продължителността на живота на ензимите е ограничена.

Според образния израз, използван в биохимичната литература, ензимът се доближава до субстрата като „ключ към ключалката“. Това правило е формулирано от Е. Фишер през 1894 г. въз основа на това, че специфичността на действието на ензима се предопределя от стриктно съответствие между геометричната структура на субстрата и активния център на ензима. Ензимът се свързва със субстрата, за да образува краткотраен комплекс ензим-субстрат (образуване на междинен комплекс). Въпреки това, въпреки че този модел обяснява високата специфичност на ензимите, той не обяснява феномена на стабилизиране на преходно състояние, който се наблюдава на практика. През 50-те години на миналия век този статичен възглед е заменен от хипотезата на Д. Кошланд за индуцираното съответствие на субстрата и ензима. Същността му се свежда до факта, че пространственото съответствие между структурата на субстрата и активния център на ензима се създава в момента на взаимодействието им един с друг, което може да се изрази с формулата "ръкавица-ръка". Ензимите обикновено не са твърди, а гъвкави молекули. Активното място на ензима може да промени конформацията след свързване на субстрата. Страничните групи на аминокиселините на активното място заемат позиция, която позволява на ензима да изпълнява своята каталитична функция. В някои случаи молекулата на субстрата също променя конформацията след свързване с активното място. За разлика от модела за заключване на ключ, моделът с индуцирано прилягане обяснява не само спецификата на ензимите, но и стабилизирането на преходното състояние.

Но в процеса на нарастващо развитие на науката хипотезата на Кошланд постепенно се заменя с хипотезата за топохимичното съответствие. Запазвайки основните положения на хипотезата за взаимно индуцирана настройка на субстрата и ензима, той обръща внимание на факта, че спецификата на действието на ензимите се обяснява преди всичко с разпознаването на тази част от субстрата, която не се променя по време на катализа . Между тази част от субстрата и субстратния център на ензима възникват множество точкови хидрофобни взаимодействия и водородни връзки.

5. Ензимна класификация

Сега са известни около 2 хиляди ензими, но този списък не е пълен. В зависимост от вида на катализираната реакция, всички ензими са разделени на 6 класа:

Ш Ензими, които катализират редокс реакциите на оксидоредуктазата;

Ш Трансферни ензими от различни групи (метилови, амино и фосфо групи и други) - трансферази.

Ш Ензими, които осъществяват хидролизата на химичните връзки – хидролази

Ш Ензими за нехидролитично отцепване от субстрата на различни групи (NH3, CO2, H2O и други) - лиази.

Ш Ензими, които ускоряват синтеза на връзки в биологичните молекули с участието на енергийни донори, като АТФ - лигази.

III Ензимите, които катализират превръщането на изомери един в друг, са изомерази.

Оксидоредуктазаса ензими, които катализират редокс процеси в организма. Те осъществяват пренос на водород и електрони и са известни с общите си имена като дехидрогенази, оксидази и пероксидази. Тези ензими се различават по това, че имат специфични коензими и протетични групи. Те се разделят на функционални групи донори, от които приемат водород или електрони, и акцептори, към които ги прехвърлят (към групата СН-ОН, СН - NH група, С-NH група и други).

Трансферази- това са ензими, които пренасят атомни групи (в зависимост от това коя група пренасят се наричат ​​съответно). Трансферазите, поради разнообразието от остатъци, които носят, участват в междинния метаболизъм.

Хидролази- това са ензими, които катализират хидролитичното разцепване на различни субстрати (с участието на водни молекули). В зависимост от това сред тях се разграничават естерази, които разцепват естерната връзка между карбоксилни киселини (липаза) на тиоловите естери, фосфоестерната връзка и т.н.; гликозидази, които разцепват гликозидни връзки, пептидни хидролази, които действат върху пептидните връзки и др.

Liase- тази група включва ензими, които могат да отцепват различни групи от субстрата по нехидролитичен начин с образуване на двойни връзки или, напротив, добавят групи към двойната връзка. Разцепването произвежда H2O или CO2 или големи остатъци - например ацетил - CoA. Лиазите играят много важна роля в метаболитния процес.

Изомерази- ензими, които катализират трансформацията на изомерни форми една в друга, тоест извършват вътремолекулна трансформация на различни групи. Те включват не само ензими, които стимулират реакциите на взаимни преходи на оптични и геометрични изомери, но и такива, които могат да насърчат превръщането на алдозите в кетози.

Лигази.Преди това тези ензими не бяха отделени от лиазите, тъй като реакцията на последните често протича в две посоки, но наскоро беше установено, че синтезът и разпадането в повечето случаи протичат под въздействието на различни ензими и на тази основа се отделя отделен клас на лигази (синтетази) е изолиран. Ензимите с двойно действие се наричат ​​бифункционални. Лигазите участват в реакцията на свързване на две молекули, тоест синтетични процеси, придружени от разцепване на макроенергийните връзки на АТФ или други макроерги.

„Първото разделение на ензимите в най-големите групи (6 класа) се основава не на името на субстрата, а на естеството на химичната реакция, която ензимът катализира. Освен това в рамките на класовете ензимите се разделят на подкласове, ръководени от структурата на субстрата. Подкласовете съчетават ензими от даден клас, които действат върху подобно изградени субстрати. Разделението не свършва дотук. Ензимите от всеки подклас са разделени на подкласове, в които структурата на химичните групи, които отличават субстратите един от друг, е още по-строго уточнена. Подкласът е последното най-ниско ниво на класификация. В рамките на подкласовете вече са изброени отделни ензими.

6. Обхват на ензимите

Притежавайки висока степен на селективност, ензимите се използват от живите организми за извършване на огромно разнообразие от химични реакции с висока скорост; те запазват своята активност не само в микропространството на клетката, но и извън тялото. Ензимите се използват широко в такива индустрии като печене, пивоварство, винопроизводство, производство на чай, кожа и кожи, производство на сирене, готвене (за преработка на месо) и др. През последните години ензимите се използват във фината химическа промишленост за провеждане на реакции на органична химия като окисление, редукция, деаминиране, декарбоксилиране, дехидратация, кондензация, както и за разделяне и изомери на аминокиселини от L-серия (по време на химичен синтез , образуват се рацемични смеси L- и D-изомери), които се използват в промишлеността, селското стопанство и медицината. Овладяването на фините механизми на действие на ензимите несъмнено ще предостави неограничени възможности за получаване на полезни вещества в големи количества и с висока скорост в лабораторни условия с почти 100% добив. В момента се развива нов клон на науката - индустриалната ензимология, която е в основата на биотехнологията. Ензим, ковалентно прикрепен („зашит“) към всеки органичен или неорганичен полимерен носител (матрица), се нарича имобилизиран. Техниката на ензимна имобилизация позволява решаването на редица ключови въпроси на ензимологията: осигуряване на висока специфичност на действието на ензимите и повишаване на тяхната стабилност, лекота на работа, възможност за повторна употреба и използването им в синтетични реакции в поток. Прилагането на тази техника в индустрията се нарича инженерна ензимология. Редица примери свидетелстват за огромните възможности на инженерната ензимология в различни области на индустрията, медицината и селското стопанство. По-специално, имобилизирана β-галактозидаза, прикрепена към магнитна бъркалка, се използва за намаляване на съдържанието на лактоза в млякото, т.е. продукт, който не се разгражда в организма на болно дете с наследствена непоносимост към лактоза. Обработеното по този начин мляко също се съхранява замразено много по-дълго и не се сгъстява. Разработени са проекти за получаване на хранителни продукти от целулоза, превръщането й с помощта на имобилизирани ензими - целулази - в глюкоза, която може да се превърне в хранителен продукт - нишесте. С помощта на ензимната технология по принцип е възможно да се получат хранителни продукти, по-специално въглехидрати, от течно гориво (масло), разграждането му до глицералдехид и след това синтезиране на глюкоза и нишесте от него с участието на ензими. Без съмнение моделирането с помощта на инженерната ензимология на процеса на фотосинтеза има голямо бъдеще, т.е. естествен процес на фиксиране на CO2; в допълнение към обездвижването, този процес, жизненоважен за цялото човечество, ще изисква разработването на нови оригинални подходи и използването на редица специфични имобилизирани коензими. Като пример за имобилизиране на ензими и тяхното използване в индустрията, представяме диаграма на непрекъснат процес за получаване на аминокиселината аланин и регенериране на коензима (в частност NAD) в моделна система (фиг. 2). В тази система първоначалният субстрат (млечна киселина) се изпомпва в реакторна камера, съдържаща NAD+ и две NAD-зависими дехидрогенази, имобилизирани върху декстрана: лактат и аланин дехидрогенази; от противоположния край на реактора реакционният продукт - аланин - се отстранява с определена скорост.

Ориз. 2. Схема на непрекъснат процес за получаване на аминокиселина

Такива реактори са намерили приложение във фармацевтичната индустрия, например при синтеза на антиревматоидното лекарство преднизолон от хидрокортизон. В допълнение, те могат да служат като модел за използване при синтеза и производството на есенциални фактори, тъй като с помощта на имобилизирани ензими и коензими могат да се насочват свързани химични реакции (включително биосинтеза на есенциални метаболити), като по този начин се елиминира липсата на вещества при наследствени метаболитни дефекти. Така с помощта на нов методологически подход науката прави първите си стъпки в областта на „синтетичната биохимия”. Не по-малко важни области на изследване са имобилизацията на клетките и създаването на индустриални щамове на микроорганизми, произвеждащи витамини и незаменими аминокиселини чрез методи на генно инженерство (генно инженерство). Пример за медицинско приложение на биотехнологичните постижения е имобилизирането на тироидни клетки за определяне на тироид-стимулиращия хормон в биологични течности или тъканни екстракти. На следващо място е създаването на биотехнологичен метод за получаване на некалорични сладки, т.е. хранителни подсладители, които могат да създадат сладко усещане, без да са с високо съдържание на калории. Едно от тези обещаващи вещества е аспартамът, който е метилов естер на дипептида - аспартилфенилаланин (виж по-рано). Аспартамът е почти 300 пъти по-сладък от захарта, безвреден е и се разгражда в организма до естествено срещащи се свободни аминокиселини: аспарагинова киселина (аспартат) и фенилаланин. Аспартамът несъмнено ще намери широко приложение както в медицината, така и в хранително-вкусовата промишленост (в САЩ например се използва за бебешка храна и се добавя вместо захар към диетичната кока-кола). За производството на аспартам чрез методи на генно инженерство е необходимо да се получи не само свободна аспарагинова киселина и фенилаланин (прекурсори), но и бактериален ензим, катализиращ биосинтеза на този дипептид. Значението на инженерната ензимология, както и на биотехнологиите като цяло, ще нараства в бъдеще. Според експерти производството на всички биотехнологични процеси в химическата, фармацевтичната, хранително-вкусовата промишленост, медицината и селското стопанство, получени за една година в света, ще възлиза на десетки милиарди долари до 2000 г. У нас до 2000 г. , производство на методи за генно инженерство на L-треонин и витамин В2. Още до 1998 г. се планира производството на редица ензими, антибиотици, β1-, β-, r-интерферони; Препаратите с инсулин и растежен хормон са подложени на клинични изпитвания. По хибридомна технология в страната стартира производството на реагенти за ензимни имуноанализни методи за определяне на много химични компоненти в биологични течности.

7. Методи за ензимна екстракция

Процесът на изолиране на протеин започва с прехвърлянето на тъканни протеини в разтвор. За целта тъканта (материалът), от която се получава ензимът, се смила внимателно в хомогенизатор в присъствието на буферен разтвор. За по-добро разрушаване на клетките към материала се добавя кварцов пясък, ако материалът се смила в хаванче. В резултат на това се получава каша - хомогенат. Ако не е извършено предварително фракциониране на клетъчни органели, хомогенатът съдържа фрагменти от клетки, ядра, хлоропласти и други клетъчни органели, разтворими пигменти и протеини.

При изолиране на ензими от тъканите на живите организми, включително растенията, е необходимо да се спазват условия, които не предизвикват денатурация на протеини. Цялата работа се извършва при ниска температура (40 C) и при стойности на pH на буферния разтвор, които са оптимални за този ензим.

След преминаването на ензими от тъканта в разтворено състояние, хомогенатът се подлага на центрофугиране за отделяне на неразтворимата част от материала, след което следните ензими се изолират в отделни фракции на екстракта-центрофугата.

Тъй като всички ензими са протеини, за получаване на пречистени ензимни препарати се използват същите методи за изолиране, както при работа с протеини.

Методи за подбор:

утаяване на протеин от органични разтворители;

осоляване;

метод на електрофореза;

метод на йонообменна хроматография;

Методът на центрофугиране

метод на гел филтриране;

метод на афинитетна хроматография или метод на афинитетна хроматография;

селективна денатурация.

8. Фактори, влияещи върху ензимните реакции

Активността на ензимите, а оттам и скоростта на реакциите на ензимната катализа, се влияят от различни фактори:

Ш Концентрация и наличност на субстрата. При постоянно количество ензим скоростта се увеличава с увеличаване на концентрацията на субстрата. Тази реакция е подчинена на закона за масовото действие и се разглежда в светлината на теорията на Михаелис-Ментън.

Ø Концентрация на ензими. Концентрацията на ензими винаги е относително ниска. Скоростта на всеки ензимен процес е силно зависима от концентрацията на ензима. За повечето хранителни приложения скоростта на реакциите е пропорционална на концентрацията на ензими. Изключение е, когато реакциите са настроени на много ниски нива на субстрата.

W Реакционна температура. До определена температурна стойност (средно до 50°C) каталитичната активност се увеличава и за всеки 10°C скоростта на преобразуване на субстрата се увеличава около 2 пъти. По принцип за ензими от животински произход тя е между 40 и 50°C, а за растителен произход между 50 и 60°C. Най-оптималната температура е 37 o C, при която процесите в живия организъм протичат бързо, спестявайки голямо количество енергия. Има обаче ензими с по-висок температурен оптимум, например папаинът има оптимум при 80°C. В същото време каталазата има оптимална температура на действие между 0 и -10°C.

SH pH реакция. Всеки ензим има определен диапазон от стойности на pH, при които ензимът проявява максимална активност. Най-добрите условия за тяхното функциониране обаче са близки до неутралните стойности на pH. В силно кисела или рязко алкална среда само някои ензими работят добре. Влиянието на pH на средата върху действието на ензимите се основава на факта, че има промяна в заряда на различни протеинови групи в активния център на ензима, което причинява значителна промяна в конформацията на полипептидната верига .

Ш Продължителността на процеса. За реакция на ензимна катализа от първи ред скоростта на реакцията намалява с времето, тъй като наличността на субстрат намалява. Такива реакции на ензимна катализа отнемат доста дълго време за завършване.

III Наличие на инхибитори или активатори. Химикалите, които могат да окажат пагубен ефект върху реакцията на ферментация, се наричат ​​„инхибитори“. Като такива вещества могат да действат метали (мед, желязо, калций) или съединения от субстрати. Някои вещества са в състояние да активират или стабилизират ензимите. Наличието на определени йони в реакционната среда може да активира образуването на активния субстрат на ензимния комплекс и в този случай скоростта на ензимната реакция ще се увеличи. Такива вещества се наричат ​​активатори.

Заключение

В това есе разгледахме едно от биологично активните вещества, а именно ензимите. Ензимите са биологични катализатори с протеинова природа, които ускоряват химичните реакции в и извън живите организми. Ензимите имат уникални свойства, които ги отличават от конвенционалните органични катализатори. Това е на първо място необичайно висока каталитична активност. Друго важно свойство на ензимите е селективността на тяхното действие.

Важно свойство на ензимите, което трябва да се има предвид при практическото им използване, е стабилността, т.е. способността им да поддържат каталитична активност.

Поради високата специфичност на ензимите, хаосът не цари в тялото: всеки ензим изпълнява строго определените си функции, без да влияе на хода на много десетки и стотици други реакции, протичащи в околната среда. Ролята на ензимите в живота на организмите е голяма.

Бъдещето на ензимите е много интересно. Технологията за откриване и производство на нови ензими напредва с бързи темпове. По-рано използването и производството на ензими се развиваше до голяма степен чрез опити и грешки. Тъй като подробностите, които влияят на химията и действието на ензимите, са били слабо известни, в препарати са използвани смеси от най-универсалните ензими. Благодарение на нови изследвания, по-специфични ензими могат да се използват при производството на предлагани на пазара продукти.

Днес развиващите се технологии всеки ден разкриват все повече и повече нови чудеса на създаването на живот, а „биомиметиката“ като наука избира за пример отлични системи в организмите на живите същества, създавайки изобретения по техен образ и подобие в полза и полза на хора. Учените ще се опитат да намерят химични аналози на ензимите и да създадат нови индустриални процеси въз основа на тях.

литература

1. "Биофизична химия" / А.Г. Пасински [Текст] -375 стр.

2. Нечаев А.П., Кочеткова А.А., Зайцев А.Н. / Хранителни добавки [Текст] // М., 2001. - 232 с.

3. "Основи на биохимията" / G.A. Смирнова. [Текст] -278 стр.

4. "Ензими-мотори на живота" / В.И. Розенгарт. [Текст] -378 стр.

5. „Енциклопедичен речник на млад биолог” / М.С. Гиляров. [Текст] -488 стр.

Хоствано на Allbest.ru

Подобни документи

Характеристики на ензими, органични катализатори с протеинова природа, които ускоряват реакциите, необходими за функционирането на живите организми. Условия на действие, производство и използване на ензими. Болести, свързани с нарушено производство на ензими.

презентация, добавена на 19.10.2013


Класификация на ензимите, техните функции. Конвенции за именуване на ензими, структура и механизъм на тяхното действие. Описание на кинетиката на едносубстратни ензимни реакции. Модели "ключ-заключване", индуцирана кореспонденция. Модификации, ензимни кофактори.

презентация, добавена на 17.10.2012


Химичен състав, природа и структура на протеините. Механизмът на действие на ензимите, видовете тяхното активиране и инхибиране. Съвременна класификация и номенклатура на ензимите и витамините. Механизмът на биологичното окисление, основната верига на дихателните ензими.

cheat sheet, добавен на 20.06.2013


Изследване на биологичната роля на ензимите в механизмите на взаимодействие между адренергичните и пептидергичните системи. Определяне на ензимната активност чрез флуорометричен метод. Изследване на хипофизата, хипоталамуса, мозъчните полукълба и квадригемината на мъжки плъхове.

статия, добавена на 01.09.2013


Дефиниране на ензимите като специфични протеини, присъстващи във всички живи клетки на биологични катализатори. Пространствеността на структурната молекула на ензимите, процесът на биосинтеза на оксидоредуктаза, трансфераза, хидролаза, лиаза, изомераза и лигаза.

тест, добавен на 27.01.2011


Концепцията за ензимите като глобуларни протеини, които се състоят от една или повече полипептидни вериги. Структурни особености на прости и сложни ензими. Субстратни, алостерични и каталитични центрове в структурата на прости и сложни ензими.

презентация, добавена на 07.02.2017


Ензимите (ензимите) са каталитични протеини. Характеристика, функция и принципи на структурата на ензимите. Условия за максимална активност, кофактори и коензими. Разпределение на ензимите в тялото. Диагностична стойност на маркерни, секреторни и изоензими.

презентация, добавена на 28.11.2015


Биологично значение, класификация, изследване и регулиране на каталитичната активност на биологичните мембранни ензими, техните разлики от разтворимите ензими. Методи за възстановяване на протеини. Функции на липидите и методи за изследване на ефекта им върху мембранните ензими.

курсова работа, добавена на 13.04.2009


Характеризиране на биосинтеза като процес на образуване на органични вещества, протичащи в клетките с помощта на ензими и вътреклетъчни структури. Членове на протеиновата биосинтеза. Синтез на РНК с помощта на ДНК като матрица. Ролята и значението на рибозомите.

презентация, добавена на 21.12.2013


Ензими, или ензими - протеинови молекули или техни комплекси, които ускоряват химичните реакции в живите системи; коензими и субстрати: история на изследване, класификация, номенклатура, функции. Структура и механизъм на действие на ензимите, тяхното биомедицинско значение.

В тялото има само около две хиляди ензими, всеки от които изпълнява своя собствена уникална функция, катализира един биохимичен процес.

Общоприетата класификация разделя всички ензими на шест класа според вида на катализираната реакция:

• Оксидоредуктази – участват в няколко вида редокс реакции, при които пренасят водород, електрони и катализират биологичното окисляване. (оксидаза, пероксидаза, дехидрогеназа).
• Трансферази - трансферни групи от атоми, метилови, карбоксилни, амино, сулфо, формилни и фосфорилни групи.
• Хидролази - участват в хидролитичното разцепване. Представителите на тази група се назовават според вида на връзката, която се прекъсва (пептидази, гликозидази, амилази, естерази, липази, фосфодиестерази, фосфатази, уреази).
• Лиази - отцепени групи (например: CO2, H2O, NH3) от молекула на субстрата (катализиран изходен материал) по нехидролитичен начин (декарбоксилаза, алдолаза, лиаза, дехидратаза, деаминаза).
• Изомерази - катализират вътремолекулната трансформация на изомери (включително рацемилиране, цистранзизомеризация).
• Лигази - участват в сложни реакции: протеинов синтез, биосинтез на глутамин, активиране на аминокиселини, синтез на мастни киселини.

За да се опрости разбирането за това какво правят ензимите, те могат да бъдат разделени на няколко групи според техните функции:

• храносмилателни
• метаболитни
• защитно

Храносмилателни ензимидействат почти в целия храносмилателен тракт – разграждат хранителните компоненти до химични съединения и насърчават усвояването им в чревните стени, последвано от навлизане в кръвния поток, където полезните вещества продължават пътя си към клетките.

Например, амилаза (клас хидролаза) се намира в слюнката, в секрета на панкреаса, в червата, където разгражда въглехидратите (нейните разновидности разграждат захарите)

протеаза (клас хидролаза), протеолитични ензимиускоряват хидролизата на протеините. Представители на тази група, пепсин и трипсин, разграждат протеините и полипептидите до аминокиселини. Пепсинът (секретира се от жлезите на стомашната лигавица) действа в стомаха в кисела среда и в червата. Трипсинът се секретира от панкреаса като проензим трипсиноген и се активира в червата от други ензими.

Липазата (клас хидролаза), произвеждана от слюнчените жлези (при деца) и панкреаса, разгражда мазнините, действа в дванадесетопръстника.

Остатъци от вещества, които „избягат“ от действието на ензими, секретирани от самия организъм в стомашно-чревния тракт, навлизат в лумена на дебелото черво, където бактериите са отговорни за тяхното разграждане.

Освен храносмилането, ензимите катализират метаболитните процесидишане (оксидаза, пероксидаза и каталаза); разграждат гликозидите и полизахаридите (карбоксидаза (арбутаза)), разграждат уреята (уреаза), регулират процесите на растеж (коензим биотин), участват в работата на нервната система, в процесите на свиване на мускулната тъкан и много други процеси.

В допълнение към основните си функции, много ензимите имат способността да елиминират възпалителните процесив тялото, подобно на имунните агенти, те активират системата на комплемента по време на имунния отговор (панкреатин, пепсин, ренин, трипсин и химотрипсин), участват в процесите на коагулация на кръвта (тромбин).

клетъчни ензими, отговорни за метаболитните процеси вътре в клетката, се разпределят в клетъчното съдържание по подреден начин, „в отделения”. Хидролазите и лиазите се намират, като правило, в лизозомите; редокс ензими (например цитохроми) се намират в митохондриите. Ензими, които активират аминокиселините, се намират в хиалоплазмата и ядрото. Рибозомите съдържат ензими, които носят аминокиселинни остатъци. Всяка секция с ензими участва в отделни реакционни цикли, които са добре координирани помежду си и по този начин осигуряват жизнената дейност на всяка отделна клетка и на организма като цяло.

Когато клетъчните мембрани са увредени в резултат на патологични процеси, клетъчните ензими навлизат в кръвния поток, където развиват своята активност. При лабораторни изследвания такава висока ензимна активност привлича вниманието и служи като сигнал за патологични явления в организма. В зависимост от това кой ензим се активира, се определя кой от органите е засегнат.

История на обучението

Срок ензимпредложен през 17-ти век от химика ван Хелмонт при обсъждането на механизмите на храносмилането.

В кон. XVIII - ранен. 19 век вече беше известно, че месото се усвоява от стомашния сок, а нишестето се превръща в захар под действието на слюнката. Механизмът на тези явления обаче беше неизвестен.

Ензимна класификация

Според вида на катализираните реакции ензимите се разделят на 6 класа според йерархичната класификация на ензимите (KF, - Enzyme Comission code). Класификацията е предложена от Международния съюз по биохимия и молекулярна биология. Всеки клас съдържа подкласове, така че ензимът се описва с набор от четири числа, разделени с точки. Например, пепсинът има името EC 3.4.23.1. Първото число описва грубо механизма на реакцията, катализирана от ензима:

• CF 1: Оксидоредуктазакоито катализират окисляване или редукция. Пример: каталаза, алкохол дехидрогеназа.
• CF 2: Трансферазикоито катализират прехвърлянето на химични групи от една молекула на субстрата към друга. Сред трансферазите се отличават особено киназите, пренасящи фосфатна група, като правило, от молекула на АТФ.
• CF 3: Хидролазикоито катализират хидролизата на химичните връзки. Пример: естерази, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеин липаза.
• CF 4: Liase, като катализира разкъсването на химични връзки без хидролиза с образуване на двойна връзка в един от продуктите.
• CF 5: Изомерази, които катализират структурни или геометрични промени в молекулата на субстрата.
• CF 6: Лигази, като катализира образуването на химични връзки между субстратите поради хидролиза на АТФ. Пример: ДНК полимераза.

Кинетично изследване

Най-простото описание кинетикаензимните реакции с един субстрат е уравнението на Michaelis-Menten (виж фиг.). Към днешна дата са описани няколко механизма на действие на ензима. Например, действието на много ензими се описва със схемата на механизма "пинг-понг".

През 1972-1973г. е създаден първият квантово-механичен модел на ензимна катализа (автори M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze и др.).

Структура и механизъм на действие на ензимите

Активността на ензимите се определя от тяхната триизмерна структура.

Както всички протеини, ензимите се синтезират като линейна верига от аминокиселини, която се нагъва по специфичен начин. Всяка аминокиселинна последователност се сгъва по специфичен начин и получената молекула (протеинова глобула) има уникални свойства. Няколко протеинови вериги могат да бъдат комбинирани в протеинов комплекс. Третичната структура на протеините се разрушава при нагряване или излагане на определени химикали.

Активно място на ензими

В активния център условно разпределете:

• каталитичен център - директно химично взаимодействащ със субстрата;
• свързващ център (контактен или "котвен" сайт) - осигурява специфичен афинитет към субстрата и образуването на ензим-субстратния комплекс.

За да катализира реакция, ензимът трябва да се свърже с един или повече субстрати. Протеиновата верига на ензима е нагъната по такъв начин, че на повърхността на глобулата се образува празнина или депресия, където субстратите се свързват. Тази област се нарича субстратно свързващо място. Обикновено той съвпада с активния център на ензима или се намира близо до него. Някои ензими също съдържат свързващи места за кофактори или метални йони.

Ензимът се свързва със субстрата:

• почиства субстрата от водното "шубно палто"
• подрежда реагиращите молекули на субстрата в пространството по начина, необходим за протичане на реакцията
• подготвя за реакцията (например поляризира) субстратни молекули.

Обикновено прикрепването на ензим към субстрат се осъществява поради йонни или водородни връзки, рядко поради ковалентни връзки. В края на реакцията неговият продукт (или продукти) се отделя от ензима.

В резултат на това ензимът понижава енергията на активиране на реакцията. Това е така, защото в присъствието на ензима реакцията протича по различен път (всъщност се получава различна реакция), например:

При липса на ензим:

• A+B = AB

В присъствието на ензим:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

където A, B - субстрати, AB - реакционен продукт, F - ензим.

Ензимите не могат да осигурят енергия за ендергонични реакции (които изискват енергия) сами. Следователно ензимите, които извършват такива реакции, ги свързват с екзергонични реакции, които протичат с освобождаване на повече енергия. Например, реакциите на биополимерен синтез често са съчетани с реакцията на хидролиза на АТФ.

Активните центрове на някои ензими се характеризират с явлението кооперативност.

Специфичност

Ензимите обикновено проявяват висока специфичност за своите субстрати (субстратна специфичност). Това се постига чрез частична комплементарност на формата, разпределението на заряда и хидрофобните участъци върху молекулата на субстрата и на мястото на свързване на субстрата върху ензима. Ензимите също така обикновено проявяват високи нива на стереоспецифичност (образуват само един от възможните стереоизомери като продукт или използват само един стереоизомер като субстрат), региоселективност (образуват или разрушават химическа връзка само в една от възможните позиции на субстрата) и хемоселективност (катализира само една химична реакция).на няколко възможни условия за тези условия). Въпреки общото високо ниво на специфичност, степента на субстратна и реакционна специфичност на ензимите могат да бъдат различни. Например, ендопептидазата трипсин разрушава само пептидна връзка след аргинин или лизин, освен ако не са последвани от пролин, а пепсинът е много по-малко специфичен и може да разруши пептидна връзка след много аминокиселини.

Модел с ключово заключване

Предположението за индуцирано прилягане на Кошланд

По-реалистична ситуация е в случай на индуцирано съвпадение. Неправилните субстрати - твърде големи или твърде малки - не пасват на активния обект

През 1890 г. Емил Фишер предполага, че специфичността на ензимите се определя от точното съответствие между формата на ензима и субстрата. Това предположение се нарича модел на заключване и ключ. Ензимът се свързва със субстрата, за да образува краткотраен комплекс ензим-субстрат. Въпреки това, въпреки че този модел обяснява високата специфичност на ензимите, той не обяснява феномена на стабилизиране на преходно състояние, който се наблюдава на практика.

Модел с индуцирано прилягане

През 1958 г. Даниел Кошланд предлага модификация на модела с ключово заключване. Ензимите обикновено не са твърди, а гъвкави молекули. Активното място на ензима може да промени конформацията след свързване на субстрата. Страничните групи на аминокиселините на активното място заемат позиция, която позволява на ензима да изпълнява своята каталитична функция. В някои случаи молекулата на субстрата също променя конформацията след свързване с активното място. За разлика от модела за заключване на ключ, моделът с индуцирано прилягане обяснява не само спецификата на ензимите, но и стабилизирането на преходното състояние. Този модел беше наречен "ръкавица".

Модификации

Много ензими претърпяват модификации след синтеза на протеиновата верига, без които ензимът не проявява своята активност в пълна степен. Такива модификации се наричат ​​посттранслационни модификации (обработка). Един от най-често срещаните видове модификация е добавянето на химични групи към страничните остатъци на полипептидната верига. Например, добавянето на остатък от фосфорна киселина се нарича фосфорилиране и се катализира от ензима киназа. Много еукариотни ензими са гликозилирани, т.е. модифицирани с въглехидратни олигомери.

Друг често срещан тип пост-транслационни модификации е разцепването на полипептидната верига. Например, химотрипсин (протеаза, участваща в храносмилането) се получава чрез разцепване на полипептидна област от химотрипсиноген. Химотрипсиногенът е неактивен предшественик на химотрипсин и се синтезира в панкреаса. Неактивната форма се транспортира в стомаха, където се превръща в химотрипсин. Този механизъм е необходим, за да се избегне разцепването на панкреаса и други тъкани преди ензимът да влезе в стомаха. Неактивният ензимен прекурсор се нарича още "зимоген".

Ензимни кофактори

Някои ензими изпълняват каталитичната функция самостоятелно, без допълнителни компоненти. Въпреки това, има ензими, които изискват непротеинови компоненти за катализа. Кофакторите могат да бъдат или неорганични молекули (метални йони, клъстери желязо-сяра и др.), или органични (например флавин или хем). Органичните кофактори, които са силно свързани с ензима, също се наричат ​​​​протетични групи. Органичните кофактори, които могат да бъдат отделени от ензима, се наричат ​​коензими.

Ензим, който изисква кофактор, за да проявява каталитична активност, но не е свързан с него, се нарича апо-ензим. Апо-ензим в комбинация с кофактор се нарича холо-ензим. Повечето от кофакторите са свързани с ензима чрез нековалентни, но доста силни взаимодействия. Съществуват и протетични групи, които са ковалентно свързани с ензима, като тиамин пирофосфат в пируват дехидрогеназа.

Ензимна регулация

Някои ензими имат места за свързване на малки молекули и могат да бъдат субстрати или продукти на метаболитния път, в който ензимът навлиза. Те намаляват или повишават активността на ензима, което създава възможност за обратна връзка.

Инхибиране на крайния продукт

Метаболитен път - верига от последователни ензимни реакции. Често крайният продукт на метаболитен път е инхибитор на ензим, който ускорява първата от реакциите в този метаболитен път. Ако крайният продукт е твърде много, тогава той действа като инхибитор на първия ензим, а ако след това крайният продукт стане твърде малък, тогава първият ензим отново се активира. По този начин, инхибирането от крайния продукт според принципа на отрицателната обратна връзка е важен начин за поддържане на хомеостазата (относителното постоянство на условията на вътрешната среда на тялото).

Влияние на условията на околната среда върху ензимната активност

Активността на ензимите зависи от условията в клетката или организма – налягане, киселинност на средата, температура, концентрация на разтворени соли (йонна сила на разтвора) и др.

Множество форми на ензими

Множеството форми на ензими могат да бъдат разделени на две категории:

• Изоензими
• Правилни форми за множествено число (вярно)

Изоензими- Това са ензими, чийто синтез е кодиран от различни гени, имат различни първични структури и различни свойства, но катализират една и съща реакция. Видове изоензими:

• Органични - ензими на гликолиза в черния дроб и мускулите.
• Клетъчна - цитоплазмена и митохондриална малатдехидрогеназа (ензимите са различни, но катализират една и съща реакция).
• Хибридни - ензими с кватернерна структура, се образуват в резултат на нековалентно свързване на отделни субединици (лактат дехидрогеназа - 4 субединици от 2 вида).
• Мутант - образуват се в резултат на единична генна мутация.
• Алоензими - кодирани от различни алели на един и същи ген.

Правилни форми за множествено число(вярно) са ензими, чийто синтез е кодиран от един и същ алел на един и същи ген, имат еднаква първична структура и свойства, но след синтеза върху рибозоми претърпяват модификация и стават различни, въпреки че катализират една и съща реакция.

Изоензимите са различни на генетично ниво и се различават от първичната последователност, а истинските множествени форми стават различни на пост-транслационно ниво.

медицинско значение

Връзката между ензимите и наследствените метаболитни заболявания е установена за първи път A. Garrodomпрез 1910-те години Гарод нарече заболяванията, свързани с ензимни дефекти, „вродени грешки в метаболизма“.

Ако възникне мутация в гена, кодиращ конкретен ензим, аминокиселинната последователност на ензима може да се промени. В същото време, в резултат на повечето мутации, каталитичната му активност намалява или напълно изчезва. Ако един организъм получи два от тези мутантни гена (по един от всеки родител), химическата реакция, катализирана от този ензим, престава да се случва в тялото. Например появата на албиноси се свързва със спирането на производството на ензима тирозиназа, който е отговорен за един от етапите в синтеза на тъмния пигмент меланин. Фенилкетонурията е свързана с намалена или отсъстваща активност на ензима фенилаланин-4-хидроксилаза в черния дроб.

Понастоящем са известни стотици наследствени заболявания, свързани с ензимни дефекти. Разработени са методи за лечение и профилактика на много от тези заболявания.

Практическа употреба

Ензимите намират широко приложение в националната икономика – хранително-вкусовата, текстилната промишленост, фармакологията и медицината. Повечето лекарства влияят на протичането на ензимните процеси в организма, като започват или спират определени реакции.

Обхватът на използване на ензимите в научните изследвания и в медицината е още по-широк.

Бележки

литература

• Волкенщайн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. За теорията на ензимната катализа.- Молекулярна биология, том 6, бр. 3, 1972 г., чл. 431-439.
• Диксън, М. Ензими / М. Диксън, Е. Уеб. - В 3 тома - Пер. от английски. - Т.1-2. - М.: Мир, 1982. - 808 с.
Голяма медицинска енциклопедия

- (от лат. fermentum ферментация, закваска), ензими, биокатализатори, специфичен. протеини, присъстващи във всички живи клетки и играещи ролята на биол. катализатори. Чрез тях се реализира генетично. информация и всички обменни процеси се извършват ... ... Биологичен енциклопедичен речник

- (лат. Fermentum квас, от fervere да бъда горещ). Органични вещества, които ферментират други органични тела, без да се разлагат. Речник на чужди думи, включени в руския език. Чудинов А.Н., 1910 г. ЕНЗИМИ ... ... Речник на чужди думи на руския език

- (от лат. fermentum закваска) (ензими) биологични катализатори, присъстващи във всички живи клетки. Извършва преобразуването на веществата в тялото, като насочва и регулира по този начин неговия метаболизъм. Химичната природа на протеините. Ензими ... ... Голям енциклопедичен речник

- (от латински fermentum закваска), биологични катализатори, присъстващи във всички живи клетки. Извършва трансформации (метаболизъм) на веществата в тялото. Химичната природа на протеините. Участва в множество биохимични реакции в клетката ... ... Съвременна енциклопедия

Съществуват., брой синоними: 2 биокатализатора (1) ензими (2) ASIS Synonym Dictionary. В.Н. Тришин. 2013 ... Синонимен речник

Ензими. Вижте ензими. (