Ензимната хидролиза на протеини протича под действието на протеолитични ензими (протеази). Те се класифицират в ендо- и екзопептидази. Ензимите нямат строга субстратна специфичност и действат върху всички денатурирани и много естествени протеини, като се разцепват в тях пептидни връзки-CO-NH-.

Ендопептидази (протеинази) - директно хидролизират протеина чрез вътрешни пептидни връзки. В резултат на това се образуват голям брой полипептиди и малко свободни аминокиселини.

Оптимални условия за действие на кисели протеинази: рН 4,5-5,0, температура 45-50 ° С.

Екзопептидазите (пептидази) действат главно върху полипептиди и пептиди, разкъсвайки пептидната връзка от края. Основните продукти на хидролизата са аминокиселини. Тази група ензими е разделена на амино, карбокси, дипептидази.

Аминопептидазите катализират хидролизата на пептидната връзка, съседна на свободната амино група.

H2N - CH - C - - NH - CH - C ....

Карбоксипептидазите хидролизират пептидната връзка, съседна на свободната карбоксилна група.

CO -NH- C - H

Дипептидите катализират хидролитичното разцепване на дипептидите до свободни аминокиселини. Дипептидазите разцепват само онези пептидни връзки, в съседство с които са едновременно свободни карбоксилни и аминови групи.

дипептидаза

NH2CH2CONHCH2COOH + H2O 2CH2NH2COOH

Глицин-глицин гликокол

Оптимални условия за действие: pH 7-8, температура 40-50 ° C. Изключение е карбоксипептидазата, която проявява максимална активност при температура 50 ° C и рН 5,2.

Хидролизата на протеинови вещества в консервната промишленост е необходима при производството на избистрени сокове.

Предимства на ензимен метод за производство на протеинови хидролизати

При производството на биологично активни вещества от протеиносъдържащи суровини най-важно е дълбоката му обработка, която предвижда разцепването на протеиновите молекули на съставни мономери. Хидролизата на протеинови суровини с цел производство на протеинови хидролизати - продукти, съдържащи ценни биологично активни съединения: полипептиди и свободни аминокиселини - е обещаваща в това отношение. Като суровина за производството на протеинови хидролизати могат да се използват всякакви естествени протеини с пълен аминокиселинен състав, чиито източници са кръвта и съставните й компоненти; тъкани и органи на животни и растения; отпадъчни млечни продукти и Хранително-вкусовата промишленост; ветеринарни конфискации; храни и хранителни продукти с ниска стойност, получени по време на преработката различни видовеживотни, птици, риби; отпадъци от месопреработвателни предприятия и фабрики за лепила и др. При получаване на протеинови хидролизати за медицински и ветеринарни цели се използват главно протеини от животински произход: кръв, мускулна тъкан и вътрешни органи, протеинови мембрани, както и суроватъчни протеини.

Проблемът с протеиновата хидролиза и нейното практическо изпълнение привличат вниманието на изследователите от дълго време. Въз основа на протеиновата хидролиза се получават различни препарати, които се използват широко в практиката: като кръвни заместители и за парентерално хранене в медицината; за компенсиране на протеиновия дефицит, повишаване на резистентността и подобряване развитието на младите животни във ветеринарната медицина; като източник на аминокиселини и пептиди за бактериални и културни хранителни среди в биотехнологиите; в хранително -вкусовата промишленост, парфюмерията. Качеството и свойствата на протеиновите хидролизати, предназначени за различни приложения, се определят от суровината, метода на хидролиза и последващата обработка на получения продукт.

Разнообразните методи за получаване на протеинови хидролизати позволяват получаване на продукти с желани свойства. В зависимост от съдържанието на аминокиселини и наличието на полипептиди в границите на съответното молекулно тегло, може да се определи зоната на най -ефективно използване на хидролизатите. Протеиновите хидролизати, получени за различни цели, имат различни изисквания, в зависимост преди всичко от състава на хидролизата. Така че в медицината е желателно да се използват хидролизати, съдържащи 15 ... 20% свободни аминокиселини; във ветеринарната практика за повишаване на естествената резистентност на младите животни преобладава съдържанието на пептиди в хидролизатите (70 ... 80%); за хранителни цели са важни органолептичните свойства на получените продукти. Но основното изискване при използване на протеинови хидролизати в различни области е балансът в аминокиселинния състав.

Протеиновата хидролиза може да се извърши по три начина: чрез действието на основи, киселини и протеолитични ензими. По време на алкална хидролиза на протеини се образуват остатъци от лантионин и лизиноаланин, които са токсични за хората и животните. При такава хидролиза аргинин, лизин и цистин се разрушават, поради което практически не се използва за получаване на хидролизати. Киселата хидролиза на протеини е често срещан метод. Най -често протеинът се хидролизира със сярна или солна киселина. В зависимост от концентрацията на използваната киселина и температурата на хидролиза, времето на процеса може да варира от 3 до 24 часа. Хидролизата със сярна киселина се провежда за 3 ... 5 часа при температура 100 ... 130 ° C и налягане 2 ... 3 атмосфери; солна - за 5 ... 24 часа при точката на кипене на разтвора при ниско налягане.

С киселинна хидролиза се постига голяма дълбочина на разграждане на протеини и се изключва възможността за бактериално замърсяване на хидролизата. Това е особено важно в медицината, където хидролизатите се използват предимно парентерално и е необходимо да се изключат анафилактогенността, пирогенността и други нежелани последици. V медицинска практикашироко се използват киселинни хидролизати: аминокровин, хидролизин L-103, TSOLIPK, инфузамин, скъпоценни камъни и други.

Недостатъкът на киселинната хидролиза е пълно унищожениетриптофан, частични хидроксиаминокиселини (серин и треонин), дезаминиране на амидни връзки на аспарагин и глутамин с образуване на амонячен азот, разрушаване на витамини, както и образуване на хумусни вещества, разделянето на които е трудно. Освен това по време на неутрализирането на киселинни хидролизати се образува голямо количество соли: хлориди или сулфати. Последните са особено токсични за организма. Следователно киселинните хидролизати изискват последващо пречистване, за което обикновено се използва йонообменна хроматография в производството.

За да се избегне разрушаването на лабилни аминокиселини по време на приготвянето на киселинни хидролизати, някои изследователи са използвали леки режими на хидролиза в атмосфера на инертен газ, а също така са добавили към реакционната смес антиоксиданти, тиоалкохоли или производни на индол. Киселинната и алкалната хидролиза имат, в допълнение към тези, все още значителни ограничения, свързани с реактивността на средата, което води до бърза корозия на оборудването и изисква спазване на строгите изисквания за безопасност за операторите. По този начин технологията на киселинна хидролиза е доста трудоемка и изисква използването на сложно оборудване (йонообменни колони, ултрамембрани и др.) И допълнителни етапи на пречистване на получените препарати.

Проведени са изследвания върху разработването на електрохимична ензимна технология за получаване на хидролизати. Използването на тази технология дава възможност да се изключи използването на киселини и основи от процеса, тъй като рН на средата се осигурява в резултат на електролиза на обработената среда, съдържаща малко количество сол. Това от своя страна дава възможност за автоматизиране на процеса и осигуряване на по -фин и по -ефективен контрол на технологичните параметри.

Както знаете, в организма протеинът се разгражда от храносмилателните ензими до пептиди и аминокиселини. Подобно разцепване може да се извърши извън тялото. За това към протеиновото вещество (субстрат) се добавят тъканите на панкреаса, лигавицата на стомаха или червата, чисти ензими (пепсин, трипсин, химотрипсин) или ензимни препарати от микробен синтез. Този метод на разграждане на протеини се нарича ензимен, а полученият хидролизат се нарича ензимен хидролизат. Ензимният метод на хидролиза е по -предпочитан в сравнение с химичните методи, тъй като се провежда при "леки" условия (при температура 35 ... 50 ° C и атмосферно налягане). Предимството на ензимната хидролиза е фактът, че по време на нейното изпълнение аминокиселините практически не се разрушават и не влизат в допълнителни реакции (рацемизация и други). В този случай се образува сложна смес от продукти на разграждане на протеини с различно молекулно тегло, чието съотношение зависи от свойствата на използвания ензим, използваните суровини и условията на процеса. Получените хидролизати съдържат 10 ... 15% от общия азот и 3.0 ... 6.0% от аминния азот. Технологията му е сравнително проста.

По този начин, в сравнение с химическите технологии, ензимният метод за получаване на хидролизати има значителни предимства, основните от които са: наличност и лекота на изпълнение, ниска консумация на енергия и екологична безопасност.

Протеините могат да претърпят различни трансформации по време на процеса на приготвяне и готвене на храната.

Реакция на меланоидин

Разтворимите аминокиселини (глицин, аланин, аспарагин и др.) Реагират енергично със захари, които имат свободна карбонилна група (ксилоза, фруктоза, глюкоза, малтоза). Реакцията на меланоидин протича най -лесно, когато моларното съотношение между аминокиселини и захари е 1: 2.

Аминокиселината реагира със захарта, както следва:

CH 2 OH- (CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH -------- 

глюкоза глицин

----------  CH2OH- (CHOH) 4 -C-NH-CH2-COOH

Лошо разтворимите киселини (цистин, тирозин) са по -малко активни. Реакцията на меланоидин е придружена от образуването на междинни съединения: алдехиди, циклични групи фурфурол и след това пирол. Реакциите на меланоидин се активират при повишени температури, особено в случай на многократно нагряване.

В резултат на тази реакция настъпва потъмняване на кората на белия хляб: при печене аминокиселините на повърхността на хляба реагират със захари, образувани по време на ферментацията на тестото.

Меланоидини могат да се образуват и по време на съхранението на консервирани храни.

Протеинова хидролиза

Тя може да бъде повлияна от ензими, киселини или основи. По този начин можете да получите някоя от аминокиселините, които изграждат протеините. Хидролизата на биомасата на дрождите, отглеждани върху суровини, съдържащи въглеводороди и съдържаща до 40% протеини, е от практическо значение. Въглеродният диоксид, алкохолът, нефтените парафини, природният газ, отпадъците от дървопреработвателната промишленост също могат да служат като суровини за получаване на биомаса по микробиологични методи. Аминокиселините, получени от протеинови хидролизати, се разделят чрез йонообменна хроматография, електрофореза и газо-течна хроматография.

Протеинова хидратация

Протеините свързват водата, т.е. проявяват хидрофилни свойства. В същото време те набъбват, масата и обемът им се увеличават. Подуването на протеина е придружено от частичното му разтваряне. Хидрофилността на отделните протеини зависи от тяхната структура. Хидрофилните -CO -NH- (пептидна връзка), аминогрупите -NH2, карбоксилните -COOH- групи, присъстващи в техния състав и разположени на повърхността на протеиновата макромолекула, привличат водни молекули, като ги ориентират стриктно върху повърхността на молекулата.

Хидратиращата (водна) обвивка, обграждаща протеинови глобули, предотвратява агрегацията и следователно допринася за стабилността на протеиновите разтвори и предотвратява утаяването му.

H 3 N + - (CH 2) n -COOH + NH 3 - (CH 2) n -COO - NH 2 - (CH 2) n -COO -

изоелектрична точка

рН = 1,0 рН = 7,0 рН = 11,0

В изоелектричната точка (виж диаграмата) протеините имат най -малка способност да свързват водата, хидратиращата обвивка около протеиновите молекули се разрушава, така че те се комбинират, за да образуват големи агрегати. Когато рН на средата се промени, протеиновата молекула се зарежда и нейният хидратиращ капацитет се променя. С ограничено подуване, концентрираните протеинови разтвори образуват сложни системи, наречени студия. Глобуларните протеини могат да бъдат напълно хидратирани чрез разтваряне във вода (например млечни протеини), образувайки разтвори с ниска концентрация.

Хидрофилните свойства на протеините, т.е. способността им да образуват студия, да стабилизират суспензии, емулсии и пяна са от голямо значение в хранително -вкусовата промишленост. Различната хидрофилност на глутеновите протеини е една от характеристиките, характеризиращи качеството на пшеничното зърно и брашното, получено от него (т. Нар. Силна и слаба пшеница). Хидрофилността на протеините в зърното и брашното играе важна роля при съхранението и преработката на зърното, при печенето. Тестото, което се получава в хлебопекарната промишленост, при производството на сладкарски изделия от брашно, е протеин, подут във вода, концентрирано желе, съдържащо нишестени зърна.

Протеин- естествени полипептиди с огромно молекулно тегло. Те са част от всички живи организми и изпълняват различни биологични функции.

Протеинова структура.

Протеините имат 4 нива на структура:

• първична протеинова структура- линейна последователност от аминокиселини в полипептидна верига, сгъната в пространството:

• вторична протеинова структура- конформацията на полипептидната верига, тъй като усукване в пространството поради водородни връзкимежду NHи COв групи. Има 2 начина за оформяне: α -спирални и β - структура.

• третична протеинова структурае триизмерно представяне на въртящо се α -спирална или β -структури в космоса:

Тази структура се образува от дисулфидни мостове -S-S- между цистеиновите остатъци. В образуването на такава структура участват противоположно заредени йони.

• четвъртична протеинова структураобразувани поради взаимодействието между различни полипептидни вериги:

Синтез на протеини.

Синтезът се основава на твърдофазния метод, при който първата аминокиселина се фиксира върху полимерен носител и към нея последователно се пришиват нови аминокиселини. След това полимерът се отделя от полипептидната верига.

Физични свойства на протеина.

Физическите свойства на протеина се определят от неговата структура, поради което протеините се разделят на кълбовидни(водоразтворим) и фибриларен(неразтворим във вода).

Химични свойства на протеините.

1. Денатурация на протеин(разрушаване на вторичната и третичната структура със запазване на първичната). Пример за денатурация е изваряването на белтъци при варене на яйца.

2. Протеинова хидролиза- необратимо разрушаване на първичната структура в кисел или алкален разтвор с образуване на аминокиселини. Така можете да установите количествения състав на протеините.

3. Качествени реакции:

Биуретова реакция- взаимодействие на пептидни връзки и медни (II) соли в алкален разтвор. В края на реакцията разтворът става лилав.

Ксантопротеинова реакция- при реакция с азотна киселинасе наблюдава жълт цвят.

Биологичното значение на протеина.

1. Протеини - строителен материал, от който се изграждат мускули, кости, тъкани.

2. Протеините са рецептори. Те предават и получават сигнал от съседни клетки от околната среда.

3. Играят катерици важна роляв имунната система на организма.

4. Протеините изпълняват транспортни функции и пренасят молекули или йони до мястото на синтез или натрупване. (Хемоглобинът пренася кислород до тъканите.)

5. Протеини - катализатори - ензими. Това са много мощни селективни катализатори, които ускоряват реакциите милиони пъти.

Има редица аминокиселини, които не могат да се синтезират в тялото - незаменим, те се получават само с храна: тизин, фенилаланин, метинин, валин, левцин, триптофан, изолевцин, треонин.

Подобно на други химични реакции, протеиновата хидролиза е придружена от обмен на електрони между специфични атоми на реагиращите молекули. Без катализатор този обмен е толкова бавен, че не може да бъде измерен. Процесът може да се ускори чрез добавяне на киселини или основи; първите дават Н-йони при дисоциация, вторите-ОН-йони. Киселините и основите играят ролята на истински катализатори: те не се консумират по време на реакцията.

При кипене на протеин с концентрирана киселинанастъпва пълното му разграждане до свободни аминокиселини. Ако такова разпадане се случи в жива клетка, това естествено би довело до нейната смърт. Протеините също се разграждат под действието на протерлитични ензими, и дори по -бързо, но без най -малка вреда за организма. И докато Н-йони действат безразборно върху всички протеини и върху всички пептидни връзки във всеки протеин, протеолитичните ензими са специфични и разрушават само определени връзки.

Протеолитичните ензими са самите протеини. По какво се различава протеолитичният ензим от субстратния протеин (съединение се нарича субстрат, който е обект на действие на ензима)? Как протеолитичният ензим проявява своята каталитична активност, без да унищожава себе си или клетката? Отговорът на тези основни въпроси би помогнал да се разбере механизмът на действие на всички ензими. От преди 30 години М. Куниц за първи път изолира трипсин в кристална форма, протеолитичните ензими служат като модели за изследване на връзката между протеиновата структура и ензимната функция.

Протеолитичните ензими на храносмилателния тракт са свързани с една от най -важните функции човешкото тяло- усвояване на хранителни вещества. Ето защо тези ензими отдавна са обект на изследване; в това отношение, може би, пред тях са само дрождовите ензими, участващи алкохолна ферментация... Най-добре изследваните храносмилателни ензими са трипсин, химотрипсин и карбокси-пептидази (тези ензими се секретират от панкреаса). А именно, с техния пример ще разгледаме всичко, което е известно сега за спецификата, структурата и естеството на действието на протеолитичните ензими.

Протеолитичните ензими на панкреаса се синтезират под формата на прекурсори - зимогени - и се съхраняват във вътреклетъчните тела, така наречените зимогенни гранули. Зимогените са лишени от ензимна активност и следователно не могат да действат разрушително върху протеиновите компоненти на тъканта, в която са се образували. Влизайки в тънките черва, зимогените се активират от друг ензим; в същото време се случват малки, но много важни промени в структурата на техните молекули. Ще се спрем по -подробно на тези промени по -късно.

"Молекули и клетки", изд. Г. М. Франк

Химията, както повечето точни науки, изискваща много внимание и солидни знания, никога не е била любимата дисциплина на учениците. И напразно, защото с негова помощ е възможно да се разберат многото процеси, протичащи около и вътре в човек. Да вземем например реакцията на хидролиза: на пръв поглед изглежда, че тя има значение само за учените -химици, но всъщност без нея нито един организъм не би могъл да функционира пълноценно. Нека да разберем за характеристиките на този процес, както и за неговия практическо значениеза човечеството.

Реакция на хидролиза: какво е това?

Тази фраза е специфична реакция на обменно разлагане между вода и вещество, разтворено в нея с образуването на нови съединения. Хидролизата може да се нарече и солволиза във вода.

Този химичен термин произлиза от 2 гръцки думи: вода и разлагане.

Продукти за хидролиза

Разглежданата реакция може да възникне по време на взаимодействието на Н20 с органични и неорганични органична материя... Резултатът му директно зависи от това с какво е била в контакт водата, както и дали са били използвани допълнителни катализаторни вещества, дали температурата и налягането са били променени.

Например реакцията на хидролиза на солта насърчава образуването на киселини и основи. А когато става въпрос за органични вещества, се получават други продукти. Водната солволиза на мазнините подпомага образуването на глицерол и висши мастни киселини. Ако процесът протича с протеини, в резултат на това се образуват различни аминокиселини. Въглехидратите (полизахариди) се разлагат на монозахариди.

В човешкото тяло, което не е в състояние да усвои напълно протеините и въглехидратите, реакцията на хидролиза ги "опростява" до вещества, които тялото е в състояние да усвои. Така че солволизата във вода играе важна роля в нормалното функциониране на всеки биологичен индивид.

Хидролиза на соли

След като сте научили хидролиза, си струва да се запознаете с нейния ход в вещества от неорганичен произход, а именно соли.

Особеностите на този процес са, че когато тези съединения взаимодействат с вода, йони на слаб електролит в състава на солта се отделят от нея и образуват нови вещества с H 2 O. Тя може да бъде или киселина, или и двете. В резултат на всичко това има промяна в равновесието на дисоциация на водата.

Обратима и необратима хидролиза

В горния пример, в последния, вместо една стрелка, можете да видите две и двете са насочени към различни страни... Какво означава? Този знак сигнализира, че реакцията на хидролиза е обратима. На практика това означава, че взаимодействайки с водата, взетото вещество едновременно не само се разлага на компоненти (което позволява появата на нови съединения), но и се образува отново.

Не всяка хидролиза обаче е обратима, в противен случай няма да има смисъл, тъй като новите вещества биха били нестабилни.

Има редица фактори, които могат да допринесат за превръщането на тази реакция в необратима:

• Температура. Дали се издига или пада, зависи от посоката, в която равновесието се измества в протичащата реакция. Ако се повиши, има преминаване към ендотермична реакция. Ако, напротив, температурата се понижи, предимството е от страната на екзотермичната реакция.
• Налягане. Това е друго термодинамично количество, което активно влияе върху йонната хидролиза. Ако се повиши, химическото равновесие се измества към реакцията, което е придружено от намаляване на общото количество газове. Ако спадне, обратното.
• Висока или ниска концентрация на вещества, участващи в реакцията, както и наличието на допълнителни катализатори.

Видове реакции на хидролиза в солеви разтвори

• Чрез анион (йон с отрицателен заряд). Солволиза във вода на соли на слаби киселини и здрави основи... Тази реакция е обратима поради свойствата на взаимодействащите вещества.

Степен на хидролиза

Изучавайки характеристиките на хидролизата в соли, си струва да се обърне внимание на такова явление като неговата степен. Тази дума означава съотношението на солите (които вече са влезли в реакция на разлагане с H 2 O) към общото количество на съдържащите се от това веществов разтвор.

Колкото по -слаба е киселината или основата, участващи в хидролизата, толкова по -висока е нейната степен. Той се измерва в диапазона от 0-100% и се определя по формулата по-долу.

N е броят на молекулите на веществото, претърпели хидролиза, а N 0 е общият им брой в разтвора.

В повечето случаи степента на водна солволиза в солите е ниска. Например, в 1% разтвор на натриев ацетат той е само 0,01% (при температура от 20 градуса).

Хидролиза в органични вещества

Изследваният процес може да протича и в органични химични съединения.

В почти всички живи организми хидролизата протича като част от енергийния метаболизъм (катаболизъм). С негова помощ протеините, мазнините и въглехидратите се разграждат до лесно смилаеми вещества. В същото време самата вода често рядко е в състояние да започне процеса на солволиза, така че организмите трябва да използват различни ензими като катализатори.

Ако говорим за химическа реакцияс органични вещества, насочени към получаване на нови вещества в лаборатория или производство, след което за ускоряване и подобряване, към разтвора се добавят силни киселини или основи.

Хидролиза в триглицериди (триацилглицероли)

Този труден за произнасяне термин се отнася до мастни киселини, които повечето от нас познават като мазнини.

Те са както от животински, така и от растителен произход. Всеки обаче знае, че водата не е в състояние да разтвори такива вещества, как протича хидролизата на мазнините?

Въпросната реакция се нарича осапуняване на мазнините. Това е водна солволиза на триацилглицероли под въздействието на ензими в алкална или кисела среда. В зависимост от това се отделят алкална хидролиза и кисела хидролиза.

В първия случай в резултат на реакцията се образуват соли на висши мастни киселини (по -известни на всички като сапуни). Така от NaOH се получава обикновен твърд сапун, а от KOH - течен сапун. Така че алкалната хидролиза в триглицеридите е процесът на образуване на детергенти. Трябва да се отбележи, че може свободно да се извършва в мазнини от растителен и животински произход.

Въпросната реакция е причината, поради която сапунът е доста труден за измиване в твърда вода и изобщо не се измива в солена вода. Факт е, че Н 2 О се нарича твърд, който съдържа излишък от калциеви и магнезиеви йони. Сапунът, след като попадне във вода, отново се подлага на хидролиза, разпадайки се на натриеви йони и въглеводороден остатък. В резултат на взаимодействието на тези вещества във вода се образуват неразтворими соли, които приличат на бели люспи. За да се предотврати това, във водата се добавя натриев бикарбонат NaHCO 3, по -известен като сода за хляб. Това вещество увеличава алкалността на разтвора и по този начин помага на сапуна да изпълнява функциите си. Между другото, за да се избегнат подобни неприятности, в съвременната индустрия те правят синтетични почистващи препаратиот други вещества, например от соли естеривисши алкохоли и сярна киселина. Молекулите им съдържат от дванадесет до четиринадесет въглеродни атома, така че да не губят свойствата си в сол или твърда вода.

Ако средата, в която протича реакцията, е кисела, този процес се нарича кисела хидролиза на триацилглицероли. В този случай под действието на определена киселина веществата се развиват до глицерол и карбоксилни киселини.

Хидролизата на мазнините има друга възможност - хидрогенирането на триацилглицероли. Този процесизползва се при някои видове почистване, например при отстраняване на следи от ацетилен от етиленови или кислородни примеси от различни системи.

Хидролиза на въглехидрати

Разглежданите вещества са сред най -важните съставки на храната за хора и животни. Въпреки това, тялото не е в състояние да усвои захарозата, лактозата, малтозата, нишестето и гликогена в чист вид. Следователно, точно както при мазнините, тези въглехидрати се разграждат до смилаеми елементи чрез реакция на хидролиза.

Също така водната солволиза на въглерода се използва активно в промишлеността. От нишестето в резултат на разглежданата реакция с Н 2 О се извличат глюкоза и меласа, които са част от почти всички сладкиши.

Друг полизахарид, който се използва активно в промишлеността за производството на много полезни вещества и продукти, е целулозата. От него се извличат добре познати на всички технически глицерин, етилен гликол, сорбитол и етилов алкохол.

Хидролизата на целулозата възниква при продължително излагане на високи температури и наличие на минерални киселини. Крайният продукт на тази реакция е, както е в случая с нишестето, глюкозата. Трябва да се има предвид, че хидролизата на целулозата е по -трудна от тази на нишестето, тъй като този полизахарид е по -устойчив на въздействието на минерални киселини. Въпреки това, тъй като целулозата е основният компонент на клетъчните стени на всички висши растения, съдържащите я суровини са по -евтини, отколкото за нишестето. В същото време целулозната глюкоза се използва повече за технически нужди, докато продуктът за хидролиза на нишесте се счита за по -подходящ за хранене.

Протеинова хидролиза

Протеините са основните градивни елементи за клетките на всички живи организми. Те са съставени от множество аминокиселини и са много важен продуктза нормалното функциониране на организма. Тъй като са съединения с високо молекулно тегло, те могат да се абсорбират слабо. За да се опрости тази задача, те се хидролизират.

Както при другите органични вещества, тази реакция разгражда протеините до продукти с ниско молекулно тегло, които лесно се усвояват от организма.