Ферментативный гидролиз белков происходит под действием протеолитических ферментов (протеаз). Они классифицируются на эндо- и экзопептидазы. Ферменты не имеют строгой субстратной специфичности и действуют на все денатурированные и многие нативные белки, расщепляя в них пептидные связи -СО-NH-.

Эндопептидазы (протеиназы) - гидролизуют непосредственно белок по внутренним пептидным связям. В результате образуется большое количество полипептидов и мало свободных аминокислот.

Оптимальные условия действия кислых протеиназ: рН 4,5-5,0, температура 45-50 °С.

Экзопептидазы (пептидазы) действуют, главным образом, на полипептиды и пептиды, разрывая пептидную связь с конца. Основные продукты гидролиза - аминокислоты. Данную группу ферментов делят на амино-, карбокси-, дипептидазы.

Аминопептидазы катализируют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной аминогруппой.

H2N - СН - С - - NH - СН - С....

Карбоксипептидазы осуществляют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной карбоксильной группой.

СО -NH- С - Н

Дипептизады катализируют гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты. Дипептидазы расщепляют только такие пептидные связи, по соседству с которыми находятся одновременно свободные карбоксильная и аминная группы.

дипептидаза

NH2CH2CONHCH2COOH + Н2О 2CH2NH2COOH

Глицин-глицин Гликокол

Оптимальные условия действия: рН 7-8, температура 40-50 оС. Исключение составляет карбоксипептидаза, проявляющая максимальную активность при температуре 50 оС и рН 5,2.

Гидролиз белковых веществ в консервной промышленности необходим при производстве осветленных соков.

Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов

При производстве биологически активных веществ из белоксодержащего сырья наиболее важным является его глубокая переработка, предусматривающая расщепление белковых молекул до составляющих мономеров. Перспективным в этом отношении является гидролиз белкового сырья с целью производства белковых гидролизатов - продуктов, содержащих ценные биологически активные соединения: полипептиды и свободные аминокислоты. В качестве сырья для производства белковых гидролизатов могут быть использованы любые полноценные по аминокислотному составу природные белки, источниками которых являются кровь и ее составные компоненты; ткани и органы животных и растений; отходы молочной и пищевой промышленности; ветеринарные конфискаты; пищевые и малоценные в пищевом отношении продукты, получаемые при переработке различных видов животных, птицы, рыбы; отходы производства мясокомбинатов и клеевых заводов и др. При получении белковых гидролизатов для медицинских и ветеринарных целей служат, в основном, белки животного происхождения: крови, мышечной ткани и внутренних органов, белковые оболочки, а также белки молочной сыворотки.

Проблема гидролиза белков и ее практическая реализация с давних пор привлекают внимание исследователей. На основе гидролиза белков получают различные препараты, широко применяемые в практике: как кровезаменители и для парентерального питания в медицине; для компенсации белкового дефицита, повышения резистентности и улучшения развития молодняка животных в ветеринарии; как источник аминокислот и пептидов для бактериальных и культуральных питательных сред в биотехнологии; в пищевой промышленности, парфюмерии. Качество и свойства белковых гидролизатов, предназначенных для различного применения, обусловлены исходным сырьем, способом гидролиза и последующей обработкой полученного продукта.

Варьирование способов получения белковых гидролизатов позволяет получать продукты с заданными свойствами. В зависимости от содержания аминокислот и наличия полипептидов в диапазоне соответствующей молекулярной массы может быть определена область наиболее эффективного использования гидролизатов. К белковым гидролизатам, получаемым для различных целей, предъявляются разные требования, зависящие в первую очередь от состава гидролизата. Так, в медицине желательно применение гидролизатов, содержащих 15...20% свободных аминокислот; в ветеринарной практике для повышения естественной резистентности молодняка преимущественным является содержание в гидролизатах пептидов (70...80%); для пищевых целей важными являются органолептические свойства получаемых продуктов. Но основным требованием при использовании белковых гидролизатов в различных областях является сбалансированность по аминокислотному составу.

Гидролиз белка можно осуществить тремя путями: действием щелочей, кислот и протеолитических ферментов. При щелочном гидролизе белков образуются остатки лантионина и лизиноаланина, которые являются токсичными для организма человека и животных. При таком гидролизе разрушаются аргинин, лизин и цистин, поэтому для получения гидролизатов его практически не используют. Кислотный гидролиз белка является широко распространенным способом. Чаще всего белок гидролизуют серной или соляной кислотой. В зависимости от концентрации используемой кислоты и температуры гидролиза время процесса может изменяться от 3 до 24-х часов. Гидролиз серной кислотой проводят 3...5 часов при температуре 100...130 оС и давлении 2...3 атмосферы; соляной - в течение 5...24 ч при температуре кипения раствора под небольшим давлением.

При кислотном гидролизе достигается большая глубина расщепления белка и исключается возможность бактериального загрязнения гидролизата. Это особенно важно в медицине, где гидролизаты применяются, в основном, парентерально и необходимо исключить анафилактогенность, пирогенность и другие нежелательные последствия. В медицинской практике широко применяются кислотные гидролизаты: аминокровин, гидролизин Л-103, ЦОЛИПК, инфузамин, геммос и другие.

Недостатком кислотного гидролиза является полное разрушение триптофана, частичное оксиаминокислот (серина и треонина), дезаминирование амидных связей аспарагина и глутамина с образованием аммиачного азота, разрушение витаминов, а также образование гуминовых веществ, отделение которых затруднительно. Кроме того, при нейтрализации кислотных гидролизатов образуется большое количество солей: хлоридов или сульфатов. Последние являются особенно токсичными для организма. Поэтому кислотные гидролизаты нуждаются в последующей очистке, для чего в производстве обычно используется ионообменная хроматография.

Во избежание разрушения лабильных аминокислот в процессе получения кислотных гидролизатов, некоторые исследователи использовали мягкие режимы гидролиза в атмосфере инертного газа, а также добавляли к реакционной смеси антиоксиданты, тиоспирты или производные индола. Кислотный и щелочной гидролиз имеют, кроме указанных, еще существенные ограничения, связанные с реактивностью среды, что приводит к быстрой коррозии оборудования и вызывает необходимость соблюдения жестких требований техники безопасности для операторов. Таким образом, технология кислотного гидролиза достаточно трудоемка и требует использования сложной аппаратуры (ионообменные колонки, ультрамембраны и т.п.) и дополнительных этапов очистки получаемых препаратов.

Проведены исследования по разработке электрохимической ферментативной технологии получения гидролизатов. Использование этой технологии позволяет исключить из процесса применение кислот и щелочей, т. к. рН среды обеспечивается в результате электролиза обрабатываемой среды, содержащей незначительное количество соли. Это, в свою очередь, позволяет автоматизировать процесс и обеспечить более тонкий и оперативный контроль технологических параметров.

Как известно, в организме белок под действием пищеварительных ферментов расщепляется до пептидов и аминокислот. Аналогичное расщепление можно провести и вне организма. Для этого к белковому веществу (субстрату) добавляют ткань поджелудочной железы, слизистую оболочку желудка или кишечника, чистые ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин) или ферментные препараты микробного синтеза. Такой способ расщепления белка называется ферментативным, а полученный гидролизат - ферментативным гидролизатом. Ферментативный способ гидролиза является более предпочтительным, по сравнению с химическими методами, т. к. проводится в "мягких" условиях (при температуре 35...50оС и атмосферном давлении). Преимуществом ферментативного гидролиза является то обстоятельство, что во время его проведения аминокислоты практически не разрушаются и не вступают в дополнительные реакции (рацемизация и другие). При этом образуется сложная смесь продуктов распада белков с различной молекулярной массой, соотношение которых зависит от свойств применяемого фермента, используемого сырья и условий проведения процесса. Полученные гидролизаты содержат 10...15% общего азота и 3,0...6,0% аминного азота. Технология его проведения относительно проста.

Таким образом, по сравнению с химическими технологиями ферментативный способ получения гидролизатов обладает существенными достоинствами, главными из которых являются: доступность и простота проведения, незначительная энергозатратность и экологическая безопасность.

В процессе приготовления и кулинарной обработки пищи белки могут претерпевать разнообразные превращения.

Меланоидиновая реакция

Растворимые аминокислоты (глицин, аланин, аспарагин и др.) энергично реагируют с сахарами, имеющими свободную карбонильную группу (ксилоза, фруктоза, глюкоза, мальтоза). Меланоидиновая реакция идет наиболее легко при молярном соотношении между аминокислотами и сахарами 1:2.

Аминокислота реагирует с сахаром по следующей схеме:

CH 2 OH-(CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH --------

глюкоза глицин

---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH

Менее активно действуют слаборастворимые кислоты (цистин, тирозин). Меланоидиновая реакция сопровождается образованием промежуточных соединений: альдегидов, циклических группировок фурфурольного, а затем и пиррольного характера. Меланоидиновые реакции активируются при повышенных температурах, особенно в случае многократного подогрева.

В результате этой реакции происходит потемнение корки белого хлеба: при выпечке аминокислоты на поверхности хлеба реагируют с сахарами, образовавшимися в процессе брожения теста.

Меланоидины могут также образовываться в процессе хранения консервов.

Гидролиз белков

Он может происходить под влиянием ферментов, кислот или щелочей. Этим способом можно получить любую из аминокислот, входящую в состав белков. Практическое значение имеет гидролиз биомассы дрожжей,выращенных на углеводородсодержащем сырье, и включающей до 40 % белков. Сырьем для получения биомассы микробиологическим путем могут служить также диоксид углерода, спирт, парафины нефти, природный газ, отходы дерево-перерабатывающей промышленности. Полученные из белковых гидролизатов аминокислоты разделяют методами ионообменной хроматографии, электрофореза и газожидкостной хроматографии.

Гидратация белков

Белки связывают воду, т.е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в их составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные -СО-NН- (пептидная связь), аминогруппы -NН 2 , карбоксильные -СООН- группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы.

Окружающие белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка и препятствуют его осаждению.

H 3 N + -(CH 2)n-COOH + NH 3 -(CH 2)n-COO - NH 2 -(CH 2)n-COO -

изоэлектрическая точка

рН=1,0 рН=7,0 рН=11,0

В изоэлектрической точке (см. схему) белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. При изменении рН среды молекула белка становится заряженной и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студиями. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией.

Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность образовывать студии, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеют большое значение в пищевой промышленности. Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Белки - природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

• первичная структура белка - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

• вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.

• третичная структура белка - это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

• четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков - необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция - взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция - при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки - строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки - рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки - катализаторы - ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме - незаменимые , их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Как и другие химические реакции, гидролиз белков сопровождается обменом электронами между определенными атомами реагирующих молекул. Без катализатора этот обмен протекает настолько медленно, что его невозможно измерить. Процесс можно ускорить, добавив кислоты или основания; первые дают при диссоциации Н-ионы, вторые - ОН-ионы. Кислоты и основания играют роль истинных катализаторов: они не расходуются в ходе реакции.

При кипячении белка с концентрированной кислотой происходит его полный распад на свободные аминокислоты. Если бы такой распад происходил в живой клетке, это, естественно приводило бы к ее гибели. Под действием протерлитических ферментов белки также распадаются, и даже еще быстрее, но без малейшего вреда для организма. И в то время как Н-ионы действуют без разбора на все белки и на все пептидные связи в любом белке, протеолитические ферменты отличаются специфичностью и разрывают только определенные связи.

Протеолитические ферменты сами являются белками. Чем же протеолитический фермент отличается от белка-субстрата (субстратом называют соединение, которое является объектом действия фермента)? Как протеолитический фермент проявляет свою каталитическую активность, не разрушая при этом ни себя, ни клетку? Ответ на эти основные вопросы помог бы понять механизм действия всех ферментов. С тех пор как 30 лет назад М. Кунитц впервые выделил в кристаллическом виде трипсин, протеолитические ферменты служат моделями для изучения зависимости между белковой структурой и ферментативной функцией.

Протеолитические ферменты пищеварительного тракта связаны с одной из важнейших функций человеческого организма - усвоением питательных веществ. Вот почему эти ферменты уже давно служат объектом исследования; в этом отношении впереди них стоят, пожалуй, только ферменты дрожжей, участвующие в спиртовом брожении. Лучше всех пищеварительных ферментов изучены трипсин, химотрипсин и карбокси-пептидазы (эти ферменты выделяются поджелудочной железой). Именно» на их примере мы и рассмотрим все то, что сейчас известно о специфичности, структуре и характере действия протеолитических ферментов.

Протеолитические ферменты поджелудочной железы синтезируются в форме предшественников - зимогенов - и хранятся во внутриклеточных тельцах, так называемых зимогеновых гранулах. Зимогены лишены ферментативной активности и, следовательно, не могут действовать разрушительно на белковые компоненты ткани, в которой они образовались. Поступая в тонкий кишечник, зимогены активируются под действием другого фермента; при этом в структуре их молекулы происходят небольшие, но очень важные изменения. Более подробно мы остановимся на этих изменениях позже.

«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка

Химия, как и большинство точных наук, требующих много внимания и твердых знаний, никогда не была любимой дисциплиной школьников. А зря, ведь с ее помощью можно понять множество процессов, происходящих вокруг и внутри человека. Взять, к примеру, реакцию гидролиза: на первый взгляд кажется, что она имеет значение только для ученых-химиков, но на самом деле без нее ни один организм не мог бы полноценно функционировать. Давайте узнаем об особенностях данного процесса, а также о его практическом значении для человечества.

Реакция гидролиза: что это такое?

Данным словосочетанием называется специфическая реакция обменного разложения между водой и растворяемым в ней веществом с образованием новых соединений. Гидролиз также можно назвать сольволизом в воде.

Данный химический термин образован от 2 греческих слов: «вода» и «разложение».

Продукты гидролиза

Рассматриваемая реакция может происходить при взаимодействии Н 2 О как с органическими, так и неорганическими веществами. Ее результат напрямую зависит от того, с чем контактировала вода, а также использовались ли при этом дополнительные вещества-катализаторы, изменялись ли температура и давление.

К примеру, реакция гидролиза соли способствует образованию кислот и щелочей. А если речь идет об органических веществах, получаются другие продукты. Водный сольволиз жиров способствует возникновению глицерина и высших жирных кислот. Если процесс происходит с белками, в результате образовывается различные аминокислоты. Углеводы (полисахариды) разлагаются на моносахариды.

В теле человека, неспособном полноценно усваивать белки и углеводы, реакция гидролиза «упрощает» их до веществ, которые организм в состоянии переварить. Так что сольволиз в воде играет важную роль в нормальном функционировании каждой биологической особи.

Гидролиз солей

Узнав, гидролиза, стоит ознакомиться с ее протеканием в веществах неорганического происхождения, а именно солях.

Особенностями данного процесса является то, что при взаимодействии этих соединений с водой ионы слабого электролита в составе соли отсоединяются от нее и образуют с Н 2 О новые вещества. Это может быль либо кислота, либо либо и то, и другое. Вследствие всего этого происходит смещение равновесия диссоциации воды.

Обратимый и необратимый гидролиз

В приведенном выше примере в последнем можно заметить вместо одной стрелки две, причем обе направлены в разные стороны. Что это значит? Данный знак сигнализирует о том, что реакция гидролиза имеет обратимый характер. На практике это означает, что, взаимодействуя с водой, взятое вещество одновременно не только разлагается на составляющие (которые позволяют возникать новым соединениям), но и образовывается вновь.

Однако не всякий гидролиз имеет обратимый характер, иначе бы он не имел смысла, так как новые вещества были бы нестабильны.

Существует ряд факторов, которые могут способствовать тому, чтобы подобная реакция стала необратимой:

• Температура. От того, повышается она или понижается, зависит то, в какую сторону смещается равновесие в происходящей реакции. Если она становится выше, происходит смещение к эндотермической реакции. Если же наоборот, температура понижается, преимущество оказывается на стороне экзотермической реакции.
• Давление. Это еще одна термодинамическая величина, активно влияющая на ионный гидролиз. Если оно повышается, химическое равновесие оказывается смещено в сторону реакции, которую сопровождает уменьшение общего количества газов. Если понижается, наоборот.
• Высокая или низкая концентрация веществ, участвующих в реакции, а также наличие дополнительных катализаторов.

Виды реакций гидролиза в солевых растворах

• По аниону (ион с отрицательным зарядом). Сольволиз в воде солей кислот слабых и сильных оснований. Такая реакция из-за свойств взаимодействующих веществ имеет обратимый характер.

Степень гидролиза

Изучая особенности гидролиза в солях, стоит обратить внимание на такое явление, как его степень. По этим словом подразумевается соотношение солей (которые уже вступили в реакцию разложения с Н 2 О) к общему количеству содержащегося данного вещества в растворе.

Чем слабее кислоты или основания, участвующее в гидролизе, тем выше его степень. Она измеряется в пределах 0-100 % и определяется по формуле, представленной ниже.

N - число молекул вещества, прошедших гидролиз, а N 0 - общее их количество в растворе.

В большинстве случаев степень водного сольволиза в солях невелика. К примеру, в растворе ацетата натрия 1%-м она составляет всего 0,01 % (при температуре в 20 градусов).

Гидролиз в веществах органического происхождения

Изучаемый процесс может происходить и в органических химических соединениях.

Практически во всех живых организмах происходит гидролиз как часть энергетического обмена (катаболизма). С его помощью расщепляются белки, жиры и углеводы на легко усвояемые вещества. При этом часто сама вода редко оказывается в состоянии запустить процесс сольволиза, поэтому организмам приходится использовать различные ферменты в качестве катализаторов.

Если же речь идет о химической реакции с органическими веществами, направленной на получение новых веществ в условиях лаборатории или производства, то для ускорения и улучшения его в раствор добавляют сильные кислоты или щелочи.

Гидролиз в триглицеридах (триацилглицеринах)

Этим сложно произносимым термином именуются жирные кислоты, которые большинству из нас известны как жиры.

Они бывают как животного, так и растительного происхождения. Однако всем известно, что вода не способна растворять подобные вещества, как же происходит гидролиз жиров?

Рассматриваемая реакция именуется омылением жиров. Это водный сольволиз триацилглицеринов под влиянием ферментов в щелочной или кислотной среде. В зависимости от нее, выделяется щелочной гидролиз и кислотный.

В первом случае в результате реакции образуются соли высших жирных кислот (более известные всем как мыла). Таким образом, из NaOH получается обычное твердое мыло, а из КОН - жидкое. Так что щелочной гидролиз в триглицеридах - это процесс образования моющих средств. Стоит отметить, что его можно свободно проводить в жирах как растительного, так и животного происхождения.

Рассматриваемая реакция является причиной того, что мыло довольно плохо стирает в жесткой воде и вообще не мылится в соленой. Дело в том, что жесткой называется Н 2 О, в которой содержится в избытке ионов кальция и магния. А мыло, попав в воду, вновь подвергается гидролизу, распадаясь на ионы натрия и углеводородный остаток. В результате взаимодействия этих веществ в воде образуются нерастворимые соли, которые и выглядят как белые хлопья. Чтобы этого не произошло, в воду добавляется гидрокарбонат натрия NaHCO 3 , более известный как пищевая сода. Это вещество увеличивает щелочность раствора и тем самым помогает мылу выполнять свои функции. Кстати, чтобы избежать подобных неприятностей, в современной промышленности изготавливают синтетические моющие средства из других веществ, например из солей сложных эфиров высших спиртов и серной кислоты. В их молекулах содержится от двенадцати до четырнадцати углеродных атомов, благодаря чему они не теряют своих свойств в соленой или жесткой воде.

Если среда, в которой происходит реакция, кислая, такой процесс называется кислотным гидролизом триацилглицеринов. В данном случае под действием определенной кислоты вещества эволюционируют до глицерина и карбоновых кислот.

Гидролиз жиров имеет еще один вариант - это гидрогенизация триацилглицеринов. Данный процесс используется в некоторых видах очистки, например при удалении следов ацетилена из этилена или кислородных примесей из различных систем.

Гидролиз углеводов

Рассматриваемые вещества являются одними из наиболее важных составляющих пищи человека и животных. Однако сахароза, лактоза, мальтоза, крахмал и гликоген в чистом виде организм не способен усвоить. Поэтому, так же как и в случае с жирами, эти углеводы расщепляются на усвояемые элементы с помощью реакции гидролиза.

Также водный сольволиз углеродов активно применяется и в промышленности. Из крахмала, вследствие рассматриваемой реакции с Н 2 О, добывают глюкозу и патоку, которые входят в состав практически всех сладостей.

Еще один полисахарид, который активно используется в промышленности для изготовления многих полезных веществ и продуктов, - это целлюлоза. Из нее добывают технический глицерин, этиленгликоль, сорбит и хорошо известный всем этиловый спирт.

Гидролиз целлюлозы происходит при длительном воздействии высокой температуры и наличии минеральных кислот. Конечным продуктом этой реакции является, как и в случае с крахмалом, глюкоза. При этом стоит учитывать, что гидролиз целлюлозы проходит более сложно чем, у крахмала, поскольку этот полисахарид устойчивее к воздействию минеральных кислот. Однако поскольку целлюлоза является главной составляющей клеточных оболочек всех высших растений, сырье, ее содержащее, обходится дешевле, чем для крахмала. При этом целлюлозную глюкозу более используют для технических нужд, в то время как продукт гидролиза крахмала считается лучше пригодным для питания.

Гидролиз белков

Белки - это основной строительный материал для клеток всех живых организмов. Они состоят из многочисленных аминокислот и являются весьма важным продуктом для нормального функционирования организма. Однако являясь высокомолекулярными соединения, они могут плохо усваиваться. Чтобы упростить данную задачу, происходит их гидролиз.

Как и в случае с другими органическими веществами, данная реакция разрушает белки до низкомолекулярных продуктов, легко усваиваемых организмом.