Завдяки складності, різноманітності форм та складу, білки грають важливу рольу життєдіяльності клітини та організму в цілому. Функції їх різноманітні.

Функція	Приклади та пояснення
1. Будівельна	Білки беруть участь в освіті клітинних та позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран(ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся (кератин), сухожиль (колаген) і т.д.
2. Транспортна	Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легень до всіх тканин та органів, а від них у легені переносить вуглекислий газ; До складу клітинних мембран входять особливі білки, які забезпечують активне і строго вибіркове перенесення деяких речовин та іонів з клітини у зовнішнє середовище і назад.
3. Регуляторна	Гормони білкової природи беруть участь у регулюванні процесів обміну речовин. Наприклад, гормон інсулін регулює рівень глюкози в крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів із вуглеводів.
4. Захисна	У у відповідь проникнення в організм чужорідних білків чи мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки - антитіла, здатні пов'язувати і знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч
5. Двигуна	Скоротливі білки актин та міозин забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин
6. Сигнальна	У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища та передачу команд у клітину.
7. Запасаюча	В організмі тварин білки зазвичай не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока. Але завдяки білкам в організмі можуть відкладатися про запас деякі речовини, наприклад, при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається в організмі, утворюючи комплекс з ферритином білком.
8. Енергетична	При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 176 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів - води, вуглекислого газута аміаку. Однак як джерело енергії білки використовуються тільки тоді, коли інші джерела (вуглеводи та жири) витрачені.
9. Каталітична	Одна з найважливіших функцій білків. Забезпечується білками - ферментами, які прискорюють біохімічні реакції, що відбуваються у клітинах. Наприклад, рибульозобісфосфаткарбоксилаза каталізує фіксацію 2 при фотосинтезі.

Ферментиабо ензими – Особливий клас білків, що є біологічними каталізаторами. Завдяки ферментам біохімічні реакції протікають із величезною швидкістю. Швидкість ферментативних реакцій у десятки тисяч разів (а іноді й у мільйони) вища за швидкість реакцій, що йдуть за участю неорганічних каталізаторів. Речовина, на яку надає свою дію фермент, називають субстратом.

Ферменти - глобулярні білки, за особливостями будови ферменти можна розділити на дві групи: прості та складні. Прості ферментиє найпростішими білками, тобто. складаються лише з амінокислот. Складні ферментиє складними білками, тобто. до їх складу, крім білкової частини, входить група небілкової природи. кофактор. У деяких ферментів як кофактор виступають вітаміни. У молекулі ферменту виділяють особливу частину, яку називають активним центром.Активний центр - невелика ділянка ферменту (від трьох до дванадцяти амінокислотних залишків), саме в якому відбувається зв'язування субстрату або субстратів з утворенням фермент-субстратного комплексу. Після завершення реакції фермент-субстратний комплекс розпадається на фермент та продукт (продукти) реакції. Деякі ферменти мають (крім активного) алостеричні центри– ділянки, до яких приєднуються регулятори швидкості роботи ферменту ( алостеричні ферменти).

Для реакцій ферментативного каталізу

характерні: 1) висока ефективність, 2) строга вибірковість та спрямованість дії, 3) субстратна специфічність, 4) тонка та точна регуляція.

Субстратну та реакційну специфічність реакцій ферментативного каталізу пояснюють гіпотези Е. Фішера (1890) та Д. Кошланда (1959). Е.Фішер (гіпотеза «ключ-замок») припустив, що просторові конфігурації активного центру ферменту та субстрату повинні точно відповідати один одному. Субстрат порівнюється з "ключом", фермент - із "замком".

Д.Кошланд (гіпотеза «рука-рукавичка») припустив, що просторова відповідність структури субстрату та активного центру ферменту створюється лише в момент їхньої взаємодії один з одним. Цю гіпотезу ще називають гіпотезою індукованої відповідності.

Більшість неорганічних каталізаторів прискорюють хімічні реакції при дуже високих температурах, мають максимальну ефективність у сильнокислому або сильнолужному середовищі, при високих тискаха більшість ферментів активні при температурах 35-45˚С, фізіологічних значеннях кислотності розчину і при нормальному атмосферному тиску; швидкість ферментативних реакцій у десятки тисяч (а іноді й у мільйони разів) вища за швидкість реакцій, що йдуть за участю неорганічних каталізаторів. Наприклад, пероксид водню без каталізаторів розкладається повільно: 2Н2О2 → 2Н2О+О2. У присутності солей заліза (каталізатора) ця реакція йде дещо швидше. Фермент каталаза(М = 252 000) за 1 сек. розщеплює 100 тис. молекул Н 2 Про 2 (М = 34). Відомо понад 2000 різних ферментів, представлених білками з високою молекулярною масою.

Швидкість ферментативних реакцій залежить від 1) температури, 2) концентрації ферменту, 3) коцентрації субстрату, 4) рН. Слід наголосити, що оскільки ферменти є білками, то їх активність найбільш висока за фізіологічно нормальних умов.

Мал. . Залежність швидкості реакції від концентрації ферменту, субстрату, рН, температури

Більшість ферментів може працювати тільки при температурі від 0 до 40 про С . У цих межах швидкість реакції підвищується приблизно 2 рази при підвищенні температури на кожні 10°С. При температурі вище 40°С білок денатурується і активність ферменту падає. При температурі, близькій до точки замерзання, ферменти інактивуються.

При збільшенні кількості молекул субстратушвидкість ферментативної реакції зростає до того часу, доки станеться насичення активних центрів ферменту – якщо активний центр каталази розщеплює за секунду 100 000 молекул субстрату, то за кількості молекул субстрату більше 100 000 на активний центр швидкість реакції не зросте.

Збільшення концентрації ферментупризводить до посилення каталітичної активності, так як в одиницю часу перетворень піддається більша кількість молекул субстрату.

Для кожного ферменту існує оптимальне значення рН, при якому він виявляє максимальну активність (пепсин – 2,0, амілаза слини – 6,8, ліпаза підшлункової залози – 9,0). При більш високих чи низьких значеннях рН активність ферменту знижується. При різких зрушеннях рН фермент денатурує.

Швидкість роботи алостеричних ферментів регулюється речовинами, що приєднуються до алостеричних центрів. Якщо ці речовини прискорюють реакцію, вони називаються активаторами, якщо гальмують – інгібіторами.

Класифікація ферментів. За типом каталізованих хімічних перетворень ферменти поділені на 6 класів: 1) оксиредуктази(перенесення атомів водню, кисню або електронів від однієї речовини до іншої – дегідрогеназу), 2) трансферази(перенесення метильної, ацильної, фосфатної або аміногрупи від однієї речовини до іншої – трансаміназа), 3) гідролази(Реакції гідролізу, при яких з субстрату утворюються два продукти - амілаза, ліпаза), 4) ліази(негідролітичне приєднання до субстрату або відщеплення від нього групи атомів, при цьому можуть розриватися зв'язки С-С, С-N, С-О, С-S - декарбоксилаза), 5) ізомерази(Внутрішньомолекулярна перебудова – ізомераза), 6) лігази(з'єднання двох молекул внаслідок утворення зв'язків «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – синтетаза

Структура білкових молекул. Зв'язок властивостей, функцій та активності білків з їхньою структурною організацією (специфічність, видова приналежність, ефект впізнавання, динамічність, ефект кооперативної взаємодії).

Білки - це високомолекулярні азотовмісні речовини, що складаються із залишків амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. Білки інакше називають протеїнами;

Прості білки побудовані з амінокислот і при гідроліз розпадаються відповідно тільки на амінокислоти. Складні білки - це двокомпонентні білки, які складаються з будь-якого простого білка та небілкового компонента, що називається простетичною групою. При гідролізі складних білків крім вільних амінокислот звільняються небілкова частина або продукти її розпаду. Прості білки у свою чергу діляться на підставі деяких умовно обраних критеріїв на ряд підгруп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни та ін.

Класифікація складних білків заснована на хімічній природі небілкового компонента, що входить до їх складу. Відповідно до цього розрізняють: фосфопротеїни (містять фосфорну кислоту), хромопротеїни (до складу їх входять пігменти), нуклеопротеїни (містять нуклеїнові кислоти), глікопротеїни (містять вуглеводи), ліпопротеїни (містять ліпіди) та металопротеїни (метод).

3. Структура білка.

Послідовність розташування амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга білкової молекули отримала назву первинної структури білка. Первинна структура білка, крім великої кількості пептидних зв'язків, зазвичай містить також невелику кількість дисульфідних (-S-S-) зв'язків. Просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, точніше тип поліпептидної спіралі, що визначаєвторинну структуру білка, вона представлена ​​в здебільшого α-спіраллю,яка фіксована водневими зв'язками. третинна структура-поліпептидний ланцюг, згорнутий цілком або частково в спіраль, розташований або упакований у просторі (в глобулі). Відома стабільність третинної структури білка забезпечується за рахунок водневих зв'язків, міжмолекулярних ван-дер-ваальсових сил, електростатичної взаємодії заряджених груп тощо.

Четвертична структура білка - структура, що складається з певної кількості поліпептидних ланцюгів, що займають строго фіксоване положення щодо один одного.

Класичний приклад білка, що має четвертинну структуру, є гемоглобін.

Фізичні властивості білків:висока в'язкість розчинів,

незначна дифузія, здатність до набухання у великих межах, оптична активність, рухливість в електричному полі, низький осмотичний тиск і високий онкотичний тиск, здатність до поглинання УФ-променів при 280 нм, як і амінокислоти, амфотерни завдяки наявності вільних NH2-і СООН і характеризуються відповідно всіма св-вами кислот та основ. Мають явно виражені гідрофільні властивості. Їхні розчини мають дуже низький осмотичний тиск, високу в'язкість і незначну здатність до дифузії. Білки здатні набухання в дуже великих межах. З колоїдним станом білків пов'язане явище світлорозсіювання, що лежить в основі кількісного визначення білків методом нефелометрії.

Білки здатні адсорбувати на своїй поверхні низькомолекулярні органічні сполуки та неорганічні іони. Ця властивість визначає транспортні функції окремих білків.

Хімічні властивості білківрізноманітні, оскільки бічні радикали амінокислотних залишків містять різні функціональні групи (-NH2, -СООН, -ОН, -SН та ін.). Характерною для білків реакцією є гідроліз пептидних зв'язків. Завдяки наявності і аміно-, і карбоксильних груп білки мають амфотерні властивості.

Денатурація білка- руйнація зв'язків, стабілізуючих четвертинну, третинну і вторинну структури, що веде до дезорієнтації зміни білкової молекули і супроводжується втратою нативних св-в.

Розрізняють фізичні (температура, тиск, механічна дія, ультразвукове та іонізуюче випромінювання) та хімічні (важкі метали, кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди) фактори, що викликають денатурацію.

Зворотним процесом є ренатурація, тобто відновлення фізико-хімічних та біологічних властивостей білка. Ренатурація неможлива, якщо порушена первинна структура.

Більшість білків денатурують при нагріванні їх розчином вище 50-60 про С. Зовнішні прояви денатурації зводяться до втрати розчинності, особливо в ізоелектричній точці, підвищенню в'язкості білкових розчинів, збільшенню кількості вільних функціональних SH-rpyпп і зміні характеру розсіювання білків. молекул і утворюються випадкові та безладні структури.

Коротка функція.актин та міозин – специфічні білки м'язової тканини. Структурна функція.фібрилярні білки, зокрема колаген у сполучній тканині, кератин у волоссі, нігтях, шкірі, еластин у судинній стінці та ін.

Гормональна функція.Ряд гормонів представлений білками або поліпептидами, наприклад гормони гіпофіза, підшлункової залози та ін. Деякі гормони є похідними амінокислот.

Поживна (резервна) функція.Резервні білки, що є джерелами харчування для плода, Основний білок молока (казеїн) також виконує поживну функцію.

Біологічні функції білків. Різноманітність білків по структурної організаціїта біологічної функції. Поліморфізм. Відмінності білкового складу органів прокуратури та тканин. Зміни складу в онтогенезі та при захворюваннях.

-За ступенем складностібудови білки ділять на прості та складні. Прості або однокомпонентні білки складаються тільки з білкової частини та при гідролізі дають амінокислоти. До складним або двокомпонентним відносять білки, всклад яких входить протеїн та додаткова група небілкової природи, звана простетичної. ( можуть виступати ліпіди, вуглеводи, нуклеїнові кислоти); відповідно складні білки називають ліпопротеїни, глікопротеїни, нук-леопротеїни.

- За формою білкової молекулибілки поділяють на дві групи: фібрилярні (волокнисті) та глобулярні (корпускулярні). Фібрилярні білки характеризуються високим ставленням їх довжини до діаметра (кілька десятків одиниць). Їхні молекули ниткоподібні і зазвичай зібрані в пучки, які утворюють волокна. (є головними компонентами зовнішнього шару шкіри, утворюючи захисні покриви тіла людини). Вони також беруть участь в утворенні сполучної тканини, включаючи хрящі та сухожилля.

Переважна кількість природних білків належить до глобулярних. Для глобулярних білків характерне невелике відношення довжини до діаметра молекули (кілька одиниць). Маючи складнішу конформацію, глобулярні білки виконують і різноманітніші.

-По відношенню до умовно обраних розчинниківвиділяють альбуміниіглобуліни. Альбуміни дуже добре розчиняються вводі та в концентрованих сольових розчинах. Глобулінине розчиняються у воді та врозчинах солей помірної концентрації.

--Функціональна класифікація білківнайбільш задовільна, оскільки в її основу покладено не випадкову ознаку, а виконувана функція. Крім того, можна виділити подібність структур, властивостей та функціональної активності конкретних білків, що входять до будь-якого класу.

Каталітично активні білки називають ферментами.Вони здійснюють каталіз практично всіх хімічних перетворень у клітині. Докладно цю групу білків буде розглянуто у розділі 4.

Гормони регулюють обмін речовин усередині клітин та інтегрують обмін у різних клітинахорганізму загалом.

Рецептори вибірково пов'язують різні регулятори (гормони, медіатори) лежить на поверхні клітинних мембран.

Транспортні білки здійснюють зв'язування та транспорт речовин між тканинами та через мембрани клітини.

Структурні білки . Насамперед до цієї групи відносять білки, що у побудові різних біологічних мембран.

Білки - інгібітори ферментівскладають численну групу ендогенних інгібіторів. Вони здійснюють регулювання активності ферментів.

Скорочувальні білкизабезпечують механічний процес скорочення із використанням хімічної енергії.

Токсичні білки - Деякі білки і пептиди, що виділяються організмами (зміями, бджолами, мікроорганізмами), є отруйними для інших живих організмів.

Захисні білки. антитіла -речовини білкової природи, що виробляються тваринним організмом у відповідь на введення антигену Антитіла, взаємодіючи з антигенами, дезактивують їх і цим захищають організм від впливу чужорідних сполук, вірусів, бактерій тощо.

Білковий склад залежить від фізіологіч. Активності, складу їжі та режиму харчування, біоритмів. У процесі розвитку склад змінюється значно (від зиготи до формування диференційованих органів із спеціалізованими ф-ми). Наприклад, еритроцити містять гемоглобін, що забезпечує транспорт кисню кров'ю, миш-е кл-ки містять скорочувальні білки актин і міозин, в сітківці-білок родопсин і т д. При хворобах білковий склад міняється-протеїнопатії. Спадкові протеїнопатії розвиваються внаслідок пошкоджень у генетичному апараті. Якийсь білок не синтезується зовсім або синтезується, але його первинна структура змінена (серповидно-клітинна анемія). Будь-яка хвороба супроводжується зміною білкового складу, тобто. розвивається набута протеїнопатія. У цьому первинна структура білків не порушується, а відбувається кількісна зміна білків, особливо у органах і тканинах, у яких розвивається патологічний процес. Наприклад, при панкреатитах знижується вироблення ферментів, необхідні перетравлення харчових речовин у ШКТ.

Фактори ушкодження структури та функції білків, роль ушкоджень у патогенезі захворювань. Протеїнопатії

Білковий склад організму здорової дорослої людини відносно постійний, хоча можливі зміни кількості окремих білків в органах та тканинах. При різних захворюванняхвідбувається зміна білкового складу тканин. Ці зміни називаються протеїнопатіями. Розрізняють спадкові та набуті протеїнопатії. Спадкові протеїнопатії розвиваються внаслідок пошкоджень у генетичному апараті даного індивідуума. Якийсь білок не синтезується зовсім або синтезується, але його первинна структура змінена. Будь-яка хвороба супроводжується зміною білкового складу організму, тобто. розвивається набута протеїнопатія. При цьому первинна структура білків не порушується, а зазвичай кількісна зміна білків, особливо в тих органах і тканинах, в яких розвивається патологічний процес. Наприклад, при панкреатитах знижується вироблення ферментів, необхідні перетравлення харчових речовин у ШКТ.

У деяких випадках придбані протеїнопатії розвиваються внаслідок зміни умов, у яких функціонують білки. Так, при зміні рН середовища в лужну сторону (алкалози різної природи) змінюється кон-формація гемоглобіну, збільшується його спорідненість до 2 і знижується доставка 2 тканин (гіпоксія тканин).

Іноді внаслідок хвороби підвищується рівень метаболітів у клітинах та сироватці крові, що призводить до модифікації деяких білків та порушення їх функції.

Крім того, з клітин пошкодженого органу в кров можуть виходити білки, які в нормі визначаються там лише у кількостях. При різних захворюваннях часто використовують біохімічні дослідження білкового складу для уточнення клінічного діагнозу.

4. Первинна структура білків. Залежність властивостей та функцій білків від їх первинної структури. Зміни первинної структури, протеїнопатії.

I. Таблиця 2. Класифікація білків за їхньою структурою.

Клас білків	Характеристика	Функція
Фібрилярні	Найбільш важлива вторинна структура (третинна майже не виражена). Нерозчинні у воді. Відрізняються великою механічною міцністю.	Виконують структурні функції. До цієї групи належать, наприклад, колаген (сухожилля, кістки, сполучна тканина), міозин (м'язи), фіброїн (шовк, павутина), кератин (волосся, роги, нігті, пір'я).
Глобулярні	Найбільш важлива третинна структура Поліпептидні ланцюги свернуть у компактні глобули Розчинні	Виконують функції ферментів, антитіл, і в деяких випадках гормонів (наприклад, інсулін), а також ряд інших важливих функцій
Проміжні	Фібрилярної природи, але розчинні	Прикладом може служити фібриноген, що перетворюється на нерозчинний фібрин при згортанні крові

ІІ.Класифікація білків за складом.

Прості складні

Складаються лише з амінокислот Складаються з глобулярних білків та небілкового

матеріалу. Небілку частину називають

простетичною групою.

Таблиця 3. Складні білки.

Назва	Простетична група	приклад
Фосфопротеїни	Фосфорна кислота	Казеїн молока Вітелін яєчного жовтка
Глікопротеїни	Вуглевод	Компоненти мембран Муцин (компонент слини)
Нуклеопротеїни	Нуклеїнова кислота	Компоненти вірусів Хромосоми Рибосоми
Хромопротеїни	Пігмент	Гемоглобін - гем (залізовмісний пігмент) Фітохром (пігмент поживного походження)
Ліпопротеїни	Ліпід	Компоненти мембран Ліпопротеїни крові – транспортна форма ліпідів
Металопротеїни	Метал	Нітраредуктаза - фермент, що каталізує в рослинах перетворення натрата на нітрит

ІІІ. Таблиця 4. Класифікація білків за функціями.

Клас білків	Приклади	Локалізація/функція
Структурні білки	Колаген Кератін Еластін	Компонент сполучної ькані, кісток, сухожиль, хряща Шкіра, пір'я, нігті, волосся, роги
Ферменти	Трипсин Рибулозобіфосфат-карбоксилаза	Каталізує гідроліз білків Каталізує (приєднання 2) при фотосинтезі
Гормони	Інсулін Глюкагон АКТГ	Регулюють обмін глюкози Стимулює зростання та активність кори надпоченків
Дихальні пігменти	Гемоглобін Міоглобін	Переносить Про 2 у крові хребетних Служить для запасання Про 2 у м'язах
Транспортні білки	Альбумін	Служить для транспортування жирних кислот та ліпідів у крові
Захисні білки	Антитіла Фібриноген Тромбін	Утворюють комплекси з чужорідними білками Попередник фібрину при згортанні крові Бере участь у процесі згортання крові
Скорочувальні білки	міозин Актин	Рухомі нитки м'язів
Запасні білки	Яєчний альбумін Казеїн	Білок яйця Білок молока
Токсини	Зміїна отрута	Ферменти

Ферменти(ензими) – специфічні білки, які є у всіх живих організмах і відіграють роль біологічних каталізаторів.

p align="justify"> Ферменти прискорюють реакції без змін її загального результату.

Ферменти високоспецифічні: кожен фермент каталізує певний тип хімічних реакцій у клітинах. Цим забезпечується тонка регуляція всіх життєво важливих процесів (дихання, травлення, фотосинтез та ін.)

Приклад: фермент уреазу каталізує розщеплення лише сечовини, не чинячи каталітичного тиску на структурно споріднені сполуки.

Активність ферментів обмежена досить вузькими температурними рамками (35-45 ° С), за межами яких активність падає та зникає. Ферменти активні за фізіологічних значень Ph, тобто. у слаболужному середовищі.

По просторовій організації ферменти складаються з декількох доменів і зазвичай мають четвертинну структуру.

Ферменти можуть мати і небілкові компоненти. Білкова частина називається апофермент , а небілкова - кофактор (якщо це просте неорганічна речовинанаприклад Zn 2+ , Mg 2+) або кофермент (коензим ) (якщо йдеться про органічні сполуки).

Попередниками багатьох коферментів є вітаміни.

Приклад: пантатенова кислота - попередник коензиму А, що відіграє важливу роль у метаболізмі.

У молекулах ферментів є так званий активний центр . Він складається з двох ділянок – сорбційного і каталітичного . Перший відповідає за зв'язування ферментів із молекулами субстрату, а другий – за протікання власне акту каталізу.

У назву ферментів присутня назва субстрату, який впливає даний фермент, і закінчення « - аза».

ü целюлоза – каталізує гідроліз целюлози до моносахаридів.

ü протеаза – гідролізує білки до амінокислот.

За цим принципом всі ферменти поділені на 6 класів.

Оксидоредуктазикаталізують окислювально-відновні реакції, здійснюючи перенесення атомів Н і Про та електронів від однієї речовини до іншої, окислюючи при цьому перший і відновлюючи другий. Ця група ферментів бере участь у всіх процесах біологічного окиснення.

Приклад: у диханні

АН + В ↔А +ВН (окислювальний)

А + О ↔ АТ (відновлювальний)

Трансферазикаталізують перенесення групи атомів (метильної, ацильної, фосфатної та аміногрупи) від однієї речовини до іншої.

Приклад: під тиском фосфотрансфераз відбувається перенесення залишків фосфорної кислоти від АТФ на глюкозу та фруктозу: АТФ + глюкоза ↔ глюкоза – 6 – фосфат + АДФ.

Гідролазиприскорюють реакції розщеплюють складних органічних сполукбільш прості шляхом приєднання молекул води в місці розриву хімічних зв'язків. Подібне розщеплення називається гідролізом .

Сюди відносяться амілаза (гідролізує крохмаль), ліпаза (розщеплює жири) та ін.

АВ + Н 2 О↔АОН + ВН

Ліазикаталізують негідролітичні приєднання до субстрату та відщеплення від нього групи атомів. У цьому може бути розрив зв'язку З – З, З – N, C – O, C – S.

Приклад: відщеплення карбоксильної групи декарбоксилазою

CH 3 - C - C ↔ CO 2 + CH 3 - C

Ізомеразиздійснюють внутрішньомолекулярні перебудови, тобто. каталізують перетворення одного ізомеру на інший:

глюкоза – 6 – фофсат ↔ глюкоза – 1 – фосфат

Ліпази(синтетази) каталізують реакції сполуки двох молекул з утворенням нових зв'язків С – О, С – S, P – N, C – C, використовуючи енергію АТФ.

До ліпази відноситься група ферментів, що каталізують приєднання залишків амінокислот т-РНК. Ці синтетази відіграють у процесі синтезу білка.

Приклад: фермент валін – т-РНК – синтетаза під його дією утворюється комплекс валін-т-РНК:

АТФ + валін + тРНК↔ АДФ + Н 3 РО 4 + валін-тРНК

Урок вивчення нового матеріалу у 10-му класі. Цей матеріалучні вже вивчали у 9 класі, тому деякі поняття їм вже відомі. Відповідно з хлопцями ведеться діалог про будову та функції білків. За допомогою вчителя учні дізнаються про класифікацію ферментів.

Для того, щоб активізувати діяльність учнів на уроці, наводяться цікаві факти про білки, які допомагають дітям та націлюють їх на подальше засвоєння нового матеріалу. Також для цих цілей пропонується провести лабораторну роботу. На даному уроці основна маса матеріалу, що вивчається, записується у вигляді таблиць, схеми, які вчитель будує в ході уроку разом і учнями. Якість матеріалу, що вивчається, перевіряється у вигляді фронтального опитування. Урок розрахований як на дітей-аудіалів, так і на візуалів.

Мета уроку: дати уявлення про будову та функції білків.

Завдання: продовжити розширення та поглиблення знань найважливіших органічних речовин клітини на основі вивчення будови та функції білків, сформувати знання про функції білків та їх найважливішу роль у органічному світі, продовжити формування вміння виявляти зв'язки між будовою та функціями речовин.

Основні поняття: білки, протеїни, протеїди, пептид, пептидний зв'язок, прості та складні білки, первинна, вторинна, третинна та четвертинна структури білків денатурація.

Засоби навчання: таблиці загальної біології, що ілюструють будову молекул білків; лабораторне обладнання для проведення лабораторної роботи"Розщеплення пероксиду водню за допомогою ферментів, що містяться в плітках листа елодеї".

Хід уроку

I. Вивчення нового матеріалу.

1. Розповідь вчителя (або фрагмент лекції) про особливості будови молекул білків як біополімерів, що складаються з великої кількості різних амінокислот, між якими відбувається полімеризація на основі пептидного зв'язку. Замальовка та запис на дошці та у зошитах учнів.

2. Самостійне вивченняучнями тексту підручника (С.42) щодо класифікації білків.

3. Розмова про рівні організації білкової молекули та хімічної основи кожного з чотирьох рівнів (структур) цієї молекули, про денатурацію як втрату білкової молекули своєї природної структури.

Структура білкової молекули.

Структура білка	Характеристика	Тип зв'язку	Схема (учні малюють самостійно)
Первинна	Лінійна структура – ​​послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі, що визначає всі інші структури молекули, а також властивості та функції білка.	Пептидна.
Вторинна	Закручування поліпептидного ланцюга в спіраль або складання "гармошку".	Водневі зв'язки.
Третинна	Глобулярний білок: упаковка вторинної структури у глобулу; фібрилярний білок: кілька вторинних структур, покладених паралельними шарами, або скручування кількох вторинних структур на кшталт канату суперспіраль.	Іонні, водневі, дисульфідні, гідрофобні.
Четверта	Зустрічається рідко. Комплекс з кількох третинних структур органічної природи та неорганічна речовина, наприклад, гемоглобін.	Іонні, водневі, гідрофобні.

4. Розповідь вчителя про різноманіття функцій білків з коротким записом у зошитах сутності функцій: структурної, ферментативної, транспортної, захисної, регуляторної, енергетичної, сигнальної.

5. Лабораторна робота “Розщеплення пероксиду водню за допомогою ферментів, що містяться у клітинах листка елодеї”.

Хід роботи:

а. Приготуйте мікропрепарат листа елодеї та розгляньте його під мікроскопом.
б. Крапніть на мікропрепарат трохи пероксиду водню і ще раз розгляньте, в якому стані знаходяться клітини листа елодеї.
в. Поясніть, з чим пов'язане виділення бульбашок із тіток листка, що це за газ, на які речовини може розщепитися пероксид водню, які ферменти беруть участь у цьому процесі?
г. Капніть краплю пероксиду на предметне скло і, розглянувши його під мікроскопом, опишіть картину, що спостерігається. Порівняйте стан пероксиду водню в листі елодеї та на склі, зробіть висновки.

По завершенні лабораторної роботи слід провести бесіду про біохімічні реакції, що протікають за участю білкових каталізаторів-ферментів як основу життєдіяльності клітин та організмів.

Хімічні властивості білків обумовлені їх різним амінокислотним складом. Існують білки добре розчинні у воді і абсолютно нерозчинні, хімічно активні та стійкі до дії різних агентів, здатні коротшати і розтягуватися і т.д.

Під впливом різних факторів- Висока температура, дії хімічних речовин, опромінення, механічного впливу - може відбутися руйнування структур білкової молекули. Порушення природної структури білка називається денатурацією. Якщо вплив перелічених чинників був недовгим і несильним, то білок може повернути свою природну структуру – оборотна денатурація (ренатурація), якщо ж вплив був тривалим чи сильним, відбувається порушення як третинної і вторинної структур, а й первинної – незворотна денатурація (рис. 3).

Функції білків.

Функція	Характеристика
1. Будівельна (структурна).	Входять до складу клітинних мембран та органоїдів клітини (ліпопротеїди та глікопротеїди), беруть участь в утворенні стінок кровоносних судин, хрящів, сухожиль (колаген) та волосся (кератин).
2. Двигуна	Забезпечується скорочувальними білками (актин і міозин), які зумовлюють рух вій і джгутиків, скорочення м'язів, переміщення хромосом при розподілі клітини, рух органів рослин.
3. Транспортна.	Зв'язують і переносять зі струмом крові багато хімічних сполук, наприклад, гемоглобін і міоглобін транспортують кисень, білки сироватки крові переносять гормони, ліпіди та жирні кислоти, різні біологічно активні речовини.
4. Захисна.	Вироблення антитіл (імуноглобулінів) у відповідь на проникнення в неї чужорідних речовин (антигенів), які забезпечують імунологічний захист; участь у процесах згортання крові (фібриноген та протромбін).
5, Сигнальна (рецепторна).	Прийом сигналів із зовнішнього середовища та передача команд у клітину за рахунок зміни третинної структури вбудованих у мембрану білків у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища. Наприклад, глікопротеїни (вбудовані в глікокал ікс), опсин (складова частина світлочутливих пігментів родопсину та йодопсину), фітохром (світлочутливий білок рослин).
6. Регуляторна.	Білки-гормони впливають на обмін речовин, тобто забезпечують гомеостаз, регулюють ріст, розмноження, розвиток та інші життєво важливі процеси. Наприклад, інсулін регулює рівень глюкози в крові, тироксин – фізичний та психічний розвиток тощо.
7. Каталітична (ферментативна).	Білки-ферменти прискорюють біохімічні процеси у клітині.
К. Запасаюча	Резервні білки тварин: альбумін (яйця) запасає воду, феритин – залізо у клітинах печінки, селезінки; міоглобін – кисень у м'язових волокнах, казеїн (молоко) та білки насіння – джерело живлення для зародка.
9. Харчова (основне джерело амінокислот).	Білки їжі – основне джерело амінокислот (особливо незамінних) для тварин та людини; казеїн (білок молока) – основне джерело амінокислот для дитинчат ссавців.
10. Енергетична.	Є джерелом енергії – при окисленні 1 г білка виділяється 17,6 кДж енергії, але організм використовує білки як джерело енергії дуже рідко, наприклад, при тривалому голодуванні.

Ферменти (ензими) – це специфічні білки, які є у всіх живих організмах і відіграють роль біологічних каталізаторів.

Хімічні реакції в живій клітині протікають при помірній температурі, нормальному тиску та нейтральному середовищі. У таких умовах реакції синтезу або розпаду речовин протікали б дуже повільно, якби не зазнавали впливу ферментів. p align="justify"> Ферменти прискорюють реакцію без зміни її загального результату за рахунок зниження енергії активації. Це означає, що в їх присутності потрібно значно менше енергії для надання реакційної здатності молекулам, які вступають у реакцію. Ферменти відрізняються від хімічних каталізаторів високим ступенем специфічності, тобто фермент каталізує лише одну реакцію або діє лише на один тип зв'язку. Швидкість ферментативних реакцій залежить від багатьох факторів – природи та концентрації ферменту та субстрату, температури, тиску, кислотності середовища, наявності інгібіторів тощо.

Класифікація ферментів.

Група	Реакції, що каталізуються, приклади
Оксидоредуктази.	Окисно-відновні реакції: перенесення атомів водню (Н) і кисню (О) або електронів від однієї речовини до іншої, при цьому окислюється перший і відновлюється другий. Беруть участь у всіх процесах біологічного окислення, наприклад, вдиханні: АН + В А ВН (окислений) або А + О АТ (відновлений).
Трансферази.	Перенесення групи атомів (метильної, ацильної, фосфатної чи аміногрупи) від однієї речовини до іншої. Наприклад, перенесення залишків фосфорної кислоти від АТФ на глюкозу або фруктозу під дією фототрансфераз: АТФ + глюкоза глюкозо-6-фосфат + АДФ.
Гідролази.	Реакції розщеплення складних органічних сполук більш прості шляхом приєднання молекул води у місці розриву хімічного зв'язку(Гідроліз). Наприклад, амілаза (гідролізує крохмаль), ліпаза (розщеплює жири), трипсин (розщеплює білки) та ін. АВ + Н 2 0 АОН + ВН.
Ліази	Негідролітичне приєднання до субстрату чи відщеплення від нього групи атомів. При цьому можуть розриватися зв'язку С-С, C-N, С-О, C-S. Наприклад, декарбоксилаза відщеплює карбоксильну групу:
Ізомерази	Внутрішньомолекулярні перебудови, перетворення одного ізомеру на інший (ізомеризація): глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат.
Лігази (синтетази)	Реакції з'єднання двох молекул з утворенням нових зв'язків С–О, С–S, С–N, С–С із використанням енергії АТФ. Наприклад, фермент валін-тРНК-синтетазу, під дією якого утворюється комплекс валін-тРНК: АТФ + валін + тРНК АДФ + Н3Р04 + валін-тРНК.

Механізм дії ферменту представлено на рис. 4. У молекулі кожного ферменту є активний центр – це один або більше ділянок, у яких відбувається каталіз за рахунок тісного контакту між молекулами ферменту та специфічної речовини (субстрату). Активним центром виступає або функціональна група (наприклад, ОН-група), або окрема амінокислота. Активний центр може формуватися пов'язаними з ферментом іонами металів, вітамінами та іншими сполуками небілкової природи – коферментами чи кофакторами. Форма та хімічна будова активного центру такі, що з ним можуть зв'язуватися лише певні субстрати в силу їхньої ідеальної відповідності (комплементарності) один одному.

Молекула ферменту змінює глобулярну форму молекули субстрату. Молекула субстрату, приєднуючись до ферменту, теж у певних межах змінює свою конфігурацію збільшення реакційності функціональних групцентру.

На заключному етапі хімічної реакціїфермент-субстратний комплекс розпадається з утворенням кінцевих продуктів та вільного ферменту. Активний центр, що звільнився при цьому, може приймати нові молекули субстрату.

ІІ. Узагальнююча розмова про основну роль білків як найнеобхідніших хімічних сполукдля життя діяльності всього живого на Землі.

ІІІ. Закріплення знань у процесі бесіди за допомогою наступних питань:

1. Які органічні речовини клітини можна назвати найважливішими?
2. Як створюється нескінченна різноманітність білків?
3. Що таке мономери біополімеру білка?
4. Як формується пептидна зв'язок?
5. Що таке первинна структура білка?
6. Як відбувається перехід первинної структури молекул білка у вторинну, та був – в третинну і четвертинну?
7. Які функції можуть виконувати білкові молекули?
8. Чим обумовлено розмаїття функцій білкових молекул?
9. Наведіть приклади білків, що виконують різні функції. При відповіді можна використати таку схему:

Біологічні функції білків.

Це цікаво.

Багато молекул дуже великі і за довжиною, і по молекулярній масі. Так, молекулярна маса інсуліну – 5700, білка-ферменту рибонуклеази – 127 ТОВ, яєчного альбуміну – 36 ТОВ, гемоглобіну – 65 ТОВ. До складу різних білків входять різні амінокислоти. Набір усіх двадцяти видів амінокислот містить: казеїн молока, міозин м'язів та альбумін яйця. У білку-ферменті рибонуклеазі – 19, в інсуліні – 18 амінокислот. Колективу вчених під керівництвом академіка Ю.О. Овчиннікова вдалося розшифрувати складну структуру білка родопсину, відповідального за процес зорового сприйняття.

Кров восьминогів, молюсків та павуків має блакитний колір, тому що переносником кисню у них служить не червоний гемоглобін, що містить атоми заліза, а гемоціанін з атомами міді.

Майже половина необхідних нам білків, вуглеводів, 70-80% вітамінів, значна кількість мінеральних солей, амінокислот та інших поживних елементів міститься у хлібі.

Американські вчені виділили з рослини (родина Пентадіпландових), що росте в Західній Африці, білок, який солодший за цукор у 2 тис. разів. Цей шостий відомий науцісолодкий білок, названий бразеїном, міститься в плодах, які з великим полюванням поїдають місцеві мавпи. Біохіміки розшифрували будову молекул солодкого білка, у кожній з них міститься 54 амінокислотні залишки.

IV. Домашнє завдання: Вивчити § 11, відповісти на запитання на с. 46. ​​Приготувати повідомлення чи реферати на теми: “Білки – біополімери життя”, “Функції білків – основа життєдіяльності кожного організму Землі”, “Денатурація і ренатурація, її практичне значення”, “Розмаїття ферментів, їх роль життєдіяльності клітин та організмів” та інших.

Використовувані ресурси:

1. Кам'янський А.А.Загальна біологія 10-11: навч.для загальноосвіт. установ. - М.: Дроф, 2006.
2. Козлова Т.А.Тематичне та поурочне планування з біології до підручника А.А.Каменського та ін. “Загальна біологія 10-11”. - М.: Видавництво "Іспит", 2006.
3. Біологія Загальна біологія. 10–11 класи: робочий зошитдо підручника Кам'янського А.А.та ін. "Загальна біологія 10-11" - М.: Дрофа, 2011.
4. Кириленко О.О.Молекулярна біологія Збірник завдань для підготовки до ЄДІ: рівні А,В,С: навчально-методичний посібник. - Ростов н / Д: Легіон, 2011.

Розділ 9. Біологічні функції білків

Функції білків дуже різноманітні. Кожен даний білок як речовина з певним хімічною будовоювиконує одну вузькоспеціалізовану функцію і лише в кількох окремих випадках- Декілька взаємопов'язаних. Наприклад, гормон мозкового шару надниркових залоз адреналін, надходячи в кров, підвищує споживаннякисню та артеріальний тиск, вміст цукру в крові, стимулює обмін речовин, а також є медіатором нервової системиу холоднокровних тварин.

1) Каталітична (ферментативна) функція:
Численні біохімічні реакції в живих організмах протікають у м'яких умовах при температурах, близьких до 40 градусів, і значеннях рН близьких до нейтральних. У цих умовах швидкості перебігу більшості реакцій мізерно малі, тому для їх прийнятного здійснення необхідні спеціальні біологічні каталізатори. ферменти. Навіть така проста реакція, як дегідратація вугільної кислоти:

каталізується ферментом карбоангідразою. Взагалі всі реакції, крім реакції фотолізу води, в живих організмах каталізуються ферментами. Як правило, ферменти - це або білки, або комплекси білків з будь-яким кофактором- Іоном металу або спеціальною органічною молекулою. Ферменти мають високу, іноді унікальну, вибірковість дії. Наприклад, ферменти, що каталізують приєднання -амінокислот до відповідних т-РНК у процесі біосинтезу білка, каталізують приєднання тільки L-амінокислот і не каталізують приєднання D-амінокислот.

2) Транспортна функція білків:
Всередину клітини повинні надходити численні речовини, що забезпечують її будівельним матеріалом та енергією. У той же час усі біологічні мембрани побудовані за єдиним принципом – подвійний шарліпідів , В який занурені різні білки, причому гідрофільні ділянки макромолекул зосереджені на поверхні мембран, а гідрофобні "хвости" - в товщі мембрани. Така структура є непроникною для таких важливих компонентів, як цукру, амінокислоти, іони лужних металів. Їхнє проникнення всередину клітини здійснюється за допомогою спеціальних транспортних білків, вмонтованих у мембрану клітин. Наприклад, бактерії мають спеціальний білок, що забезпечує перенесення через зовнішню мембрану молочного цукру - лактози. Лактоза міжнародної номенклатури позначається -галаткозид, тому транспортний білок називають - галактозидпермеазою.

Важливим прикладом транспорту речовин через біологічні мембрани проти концентрації градієнта є Na-K-ий насос. У ході його роботи відбувається перенесення трьох позитивних іонів з клітини на кожні два позитивні іони в клітину. Ця робота супроводжується накопиченням електричної різниці потенціалів на мембрані клітини. У цьому розщеплюється АТФ, даючи енергію. Молекулярна основа натрійкалієвого насоса була відкрита нещодавно, це виявився фермент, що розщеплює АТФ. натрій-калійзалежна АТФ-аза. Насос діє за принципом каналів, що відкриваються і закриваються. Зв'язування молекул "канального" білка з іоном натрію призводить до порушення системи водневих зв'язків, у результаті змінюється його конформація. Звичайна -спіраль, у якій кожен виток припадає по 3,6 амінокислотного залишку, перетворюється на більш "пухку" -спіраль (4,4 амінокислотного залишку). У результаті утворюється внутрішня порожнина, достатня проходження іона натрію, але занадто вузька для іона калію. Після проходження спіраль переходить у туго згорнуту 310 спіраль (на один виток 3 амінокислотних залишку, а водневий зв'язок - у кожного 10-го атома). При цьому натрієвий канал закривається, а стінки сусіднього калієвого каналу розширюються, іони калію проходять по них у клітину. Натрій-калієвий насос працює за принципом перистальтичного насоса (нагадує просування харчової грудки по кишечнику), принцип дії якого заснований на змінному стисканні та розширенні еластичних труб.

У багатоклітинних організмівІснує система транспорту речовин від одних органів до інших. Насамперед це гемоглобін. Крім того, у плазмі крові постійно знаходиться транспортний білок. сироватковий альбумін. Цей білок має унікальну здатність утворювати міцний комплекс жирними кислотами, що утворюються при перетравленні жирів, з деякими гідрофобними амінокислотами (наприклад, з триптофаном), зі стероїдними гормонами, а також з багатьма лікарськими препаратами, такими як аспірин, сульфаніламіди, деякі пеніциліни. Як ще один поширений приклад білка-переносника можна навести трансферин(забезпечує перенесення іонів заліза) та церуплазмін(Переносник іонів міді).

3) Рецепторна функція:
Велике значення, особливо для функціонування багатоклітинних організмів, мають білки-рецептори, вмонтовані в плазматичну мембрану клітин та службовці для сприйняття та перетворення різних сигналів, що надходять у клітину, як від навколишнього середовища, так і від інших клітин. Як найбільш досліджені можна навести рецептори ацетилхоліну, що знаходяться на мембрані клітин у ряді міжнейронних контактів, у тому числі в корі. головного мозку, та у нервово-м'язових сполук. Ці білки специфічно взаємодіють з ацетилхоліном і відповідає на це передачі сигналу всередину клітини. Після отримання та перетворення сигналу нейромедіатор має бути видалений, щоб клітина підготувалася до сприйняття наступного сигналу. Для цього служить спеціальний фермент - ацетилхолінестераза, що каталізує гідроліз ацетилхолінудо ацетату та холіну.

Багато гормонів не проникають усередину клітин-мішеней, а зв'язуються зі специфічними рецепторами лежить на поверхні цих клітин. Таке зв'язування є сигналом, що запускає у клітині фізіологічні процеси. Прикладом є дія гормону інсуліну в аденілатциклазної системи. Рецептор до інсуліну є глікопротеїдом, що пронизує плазмалемму. При зв'язуванні гормону з рецепторною частиною цього складного білка у ньому відбувається активація каталітичної внутрішньої частини, що представляє фермент. аденілатциклазу. Цей фермент синтезує з АТФ циклічну аденозинмонофосфорну кислоту (цАМФ), яка в свою чергу каталізує ключову стадію окислення полісахаридів - перетворення глікогену в мономерне похідне глюкози глюкозо-1-фосфат, який далі піддається окислювальної деструкції АД, що супроводжується.

4) Захисна функція:
Імунна система має здатність відповідати на появу чужорідних частинок виробленням величезної кількості лімфоцитів, здатних специфічно пошкоджувати саме ці частинки, якими можуть бути чужорідні клітини, наприклад, патогенні бактерії, ракові клітини, надмолекулярні частинки, такі як віруси, макромолекули, включаючи чужорідні. Одна з груп лімфоцитів – В- лімфоцити, Виробляє особливі білки, що виділяються в кровоносну систему, які впізнають чужорідні частинки, утворюючи при цьому високоспецифічний комплекс на цій стадії знищення. Ці білки називаються імуноглобуліни. Чужорідні речовини, що викликають імунну відповідь антигенами, а відповідні до них імуноглобуліни - антитілами. Якщо ролі антигену виступає велика молекула, наприклад, молекула білка, то антитіло пізнає не всю молекулу, та її певний ділянку, званий антигенною детермінантою. Той факт, що імуноглобуліни взаємодіють з порівняно невеликою частиною полімерного антигену, дозволяє виробляти антитіла, які специфічно впізнають деякі невеликі молекули, що не зустрічаються в живій природі. Класичний приклад – динітрофенільний залишок. При введенні експериментальним тваринам кон'югату динітрофенолу з будь-яким білком починається вироблення антитіл, що специфічно впізнають різні похідні динітрофенолу. Але при введенні чистого динітрофенолу імунної відповіді немає. Такі речовини, здатні служити антигенними детермінантами, але самі не здатні викликати імунну відповідь, називаються гаптенами.

Антитіла побудовані з чотирьох поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою дисульфідними містками. Спрощена схема будови імуноглобуліну класу G представлена ​​на наступному малюнку.

Два поліпептидні ланцюги мають розмір близько 200 амінокислотних залишків і називаються легкими ланцюгами (L-ланцюга). Дві інші вдвічі більші за розміром і називаються важкими ланцюгами (H-ланцюги). На N-кінці обох ланцюгів є варіабельна область розміром трохи більше 100 амінокислотних залишків, яка різна у імуноглобулінів, налаштованих різні антигени - саме вона визначає специфічність даної популяції лімфоцитів.

Схема будови молекули імуноглобуліну: Н-ланцюг - важкий ланцюг, L-ланцюг - легкий ланцюг, VH і VL - варіабельні ділянки важкого та легкого ланцюгів.

Варіабелна область формує центр, що безпосередньо зв'язується з певним антигеном або гаптеном решта, що становить у легкого ланцюга половину молекули, а у важкої - 3/4, не залежить від виду імуноглобуліну. Ця область називається константної.

Згідно з сучасними уявленнями, кожен тип імуноглобуліну виробляється групою В-лімфоцитів, що походять від одного загального попередника. Таку групу лімфоцитів називають клоном. Перші успіхи у вивченні будови імуноглобулінів були пов'язані з вивченням імуноглобулінів, отриманих від хворих на мієлому (патологія, пов'язана з надпродукцією певного виду імуноглобулінів). У хворих, від одного клону В-лімфоцитів, що злоякісно розрісся, виробляється величезна кількістьіндивідуального імуноглобуліну, який порівняно легко відокремити від решти. Далі злиття клітин мієломи як носіїв здатності до необмеженого розмноження з нормальними В-лімфоцитами як носіями програми вироблення антитіл певної, що задається експериментатором специфічності. Отримані клітини, гібридомизберігають здатність до необмеженого розмноження і виробляють лише певні антитіла. Так як гібридоми походять з однієї злитої клітини, то вони є єдиним клоном; антитіла, що виходять з них, тому називають моноклональними антитілами (МАТ).

5) Структурна функція:
Поряд із білками, що виконують тонкі високоспеціалізовані функції, існують білки, що мають в основному структурне значення. Вони забезпечують механічну міцність та інші механічні властивості окремих тканин живих організмів. Насамперед це колаген- Основний білковий компонент позаклітинного матриксу сполучної тканини. У ссавців колаген становить до 25% від загальної маси білків. Колаген синтезується у фібробластах – основних клітинах сполучної тканини. Спочатку він утворюється у вигляді проколагену - попередника, який проходить у фібробластах певну хімічну обробку, що полягає в окисленні залишків проліну до гідроксипроліну і деяких залишків лізину до гідроксилізину. Колаген формується у вигляді трьох скручених у спіраль поліпептидних ланцюгів, які вже поза фібробластами об'єднуються в колагенові фібрилидіаметром кілька сотень нанометрів, а останні - вже у видимі під мікроскопом колагенові нитки.

У еластичних тканинах - шкірі, стінках кровоносних судин, легень - крім колагену, позаклітинний матрикс містить білок. еластин, здатний досить у межах розтягуватися і повертатися у вихідний стан.

Ще один приклад структурного білка - фіброїншовку, що виділяється гусеницями шовкопряда в період формування лялечки та є основним компонентом шовкових ниток.

6) Рухові білки
М'язове скорочення є процесом, у ході якого відбувається перетворення хімічної енергії, запасеної у вигляді макроергічних пірофосфатних зв'язків у молекулах АТФ, на механічну роботу. Безпосередніми учасниками процесу скорочення є два білки – актин та міозин.

Міозінє білок незвичайної будови, що складається з довгої ниткоподібної частини (хвіст) і двох глобулярних головок. Загальна довжина однієї молекули становить близько 1600 нм, у тому числі частку головок припадає близько 200 нм. Міозин зазвичай виділяється у вигляді гексамеру, утвореного двома однаковими поліпептидними ланцюгами з молекулярною масою 200 000 кожна ("важкі ланцюги") і чотирма "легкими ланцюгами" з молекулярною масою близько 20 000. на одному кінці глобулярні головки асоційовані з легкими ланцюгами. На головках міозину знаходиться два важливі функціонального центру- каталітичний центр, здатний у певних умовах здійснювати гідролітичне розщеплення - -пірофосфатного зв'язку АТФ, і центр, що забезпечує здатність специфічно зв'язуватися з іншим м'язовим білком - актином.

Актінє глобулярним білком із молекулярною масою 42 000. У такому вигляді його називають G-актином. Однак він має здатність полімеризуватися, утворюючи довгу структуру, яка називається F-актином. У такій формі актин здатний взаємодіяти з головкою міозину, причому важливою рисою цього процесу є залежність від АТФ. При досить високій концентрації АТФ комплекс, утворений актином та міозином, руйнується. Після того як під дією міозинової АТФази(Фермент) відбудеться гідроліз АТФ, комплекс знову відновлюється. Цей процес легко спостерігати в розчині, що містить обидва білки. У відсутності АТФ внаслідок утворення високомолекулярного комплексу розчин стає в'язким. При додаванні АТФ в'язкість різко знижується в результаті руйнування комплексу, а потім починає відновлюватися поступово по мірі гідролізу АТФ. Ці взаємодії відіграють у процесі м'язового скорочення.

7) Антибіотики:
Велику та надзвичайно важливу в практичному відношенні групу природних органічних сполук складають антибіотики- Речовини мікробного походження, що виділяються спеціальними видами мікроорганізмів і пригнічують зростання інших, конкуруючих мікроорганізмів. Відкриття та застосування антибіотиків зробило в 40-ті роки. революцію у лікуванні інфекційних захворювань, що викликаються бактеріями. Слід зазначити, що на віруси здебільшого антибіотики не діють і застосування їх як противірусних препаратів є неефективним.

Першими в практику було введено антибіотики групи пеніциліну. Прикладами їх можуть бути бензилпеніциліні ампіцилін:

Подібні з ним за будовою антибіотики групи цефалоспоринівприкладом яких може служити цефаміцин С. Спільним у цих антибіотиків є наявність -лактамного кільця. Механізм дії їх полягає в гальмуванні однієї зі стадій формування муреїну - пептидоглікану, що формує клітинну стінку бактерій.

Антибіотики надзвичайно різноманітні за своєю хімічної природита за механізмом дії. Деякі з широко використовуваних антибіотиків взаємодіють з рибосомами бактерій, гальмуючи синтез білка в бактеріальних рибосомах, водночас практично не взаємодіють із еукаріотичними рибосомами. Тому вони згубні для бактеріальних клітин та мало токсичні для людини та тварин. До них належать добре відомі стрептоміцин, хлорамфенікол (левоміцетин):

Ще одним відомим антибіотиком є ​​тетрациклін:

Один із найефективніших протитуберкульозних препаратів антибіотик рифампіцин- блокує роботу прокаріотичних РНК-полімераз ферментів, що каталізують біосинтез РНК, - зв'язуючись ферментом, але в той же час не має здатності зв'язуватися з РНК-полімеразами еукаріотів:

Інтенсивно досліджуються антибіотики, що взаємодіють із ДНК і цим порушують процеси, пов'язані з реалізацією закладеної в ній спадковою інформацією. Антибіотики з таким механізмом дії зазвичай є високотоксичними і використовуються тільки в хіміотерапії злоякісних пухлин. Як приклад можна навести актиноміцин D:

8) Токсини:
Ряд живих організмів як захист від потенційних ворогів виробляють сильно отруйні речовини - токсини. Багато хто з них є білками, однак, зустрічаються серед них і складні низькомолекулярні органічні молекули. Як приклад такої речовини можна навести отруйний початок блідої поганки - -аманітін:

Ця сполука специфічно блокує синтез еукаріотів і-РНК. Для людини смертельною дозою є кілька мг цього токсину.