Enzimska hidroliza proteina nastaje pod dejstvom proteolitičkih enzima (proteaza). Podijeljeni su na endo- i egzopeptidaze. Enzimi nemaju strogu specifičnost supstrata i djeluju na sve denaturirane i mnoge prirodne proteine, cijepajući ih peptidne veze-CO-NH-.

Endopeptidaze (proteinaze) - direktno hidroliziraju protein kroz unutrašnje peptidne veze. Kao rezultat, formira se veliki broj polipeptida i malo slobodnih aminokiselina.

Optimalni uslovi za delovanje kiselih proteinaza: pH 4,5-5,0, temperatura 45-50 °C.

Egzopeptidaze (peptidaze) djeluju uglavnom na polipeptide i peptide, razbijajući peptidnu vezu s kraja. Glavni proizvodi hidrolize su aminokiseline. Ova grupa enzima se dijeli na amino-, karboksi-, dipeptidaze.

Aminopeptidaze kataliziraju hidrolizu peptidne veze u blizini slobodne amino grupe.

H2N - CH - C - - NH - CH - C ....

Karboksipeptidaze hidroliziraju peptidnu vezu pored slobodne karboksilne grupe.

CO -NH- C - H

Dipeptizadi kataliziraju hidrolitičko cijepanje dipeptida u slobodne aminokiseline. Dipeptidaze cijepaju samo one peptidne veze uz koje su i slobodne karboksilne i aminske grupe.

dipeptidaza

NH2CH2CONHCH2COOH + H2O 2CH2NH2COOH

Glycine Glycine Glycocol

Optimalni uslovi delovanja: pH 7-8, temperatura 40-50 °C. Izuzetak je karboksipeptidaza, koja pokazuje maksimalnu aktivnost na temperaturi od 50°C i pH 5,2.

Hidroliza proteinskih supstanci u industriji konzervi neophodna je u proizvodnji bistrenih sokova.

Prednosti enzimske metode za dobijanje proteinskih hidrolizata

U proizvodnji biološki aktivnih supstanci od sirovina koje sadrže proteine, najvažnija je njihova dubinska prerada, koja uključuje razgradnju proteinskih molekula do sastavnih monomera. U tom smislu obećavajuća je hidroliza proteinskih sirovina u cilju proizvodnje proteinskih hidrolizata - proizvoda koji sadrže vrijedne biološki aktivne spojeve: polipeptide i slobodne aminokiseline. Kao sirovina za proizvodnju proteinskih hidrolizata mogu se koristiti bilo koji prirodni proteini punog aminokiselinskog sastava, čiji su izvori krv i njene sastavne komponente; tkiva i organi životinja i biljaka; mliječni proizvodi i Prehrambena industrija; veterinarske konfiskacije; hrana i nutritivno niskovrijedni proizvodi dobiveni preradom razne vrsteživotinje, ptice, ribe; proizvodni otpad iz pogona za preradu mesa i tvornica ljepila i dr. Prilikom dobijanja proteinskih hidrolizata u medicinske i veterinarske svrhe koriste se uglavnom proteini životinjskog porijekla: krv, mišićno tkivo i unutrašnje organe, proteinske ljuske, kao i proteini surutke.

Problem hidrolize proteina i njegova praktična primjena već duže vrijeme privlači pažnju istraživača. Na osnovu hidrolize proteina dobijaju se različiti preparati koji se široko koriste u praksi: kao zamene za krv i za parenteralnu ishranu u medicini; nadoknaditi nedostatak proteina, povećati otpornost i poboljšati razvoj mladih životinja u veterinarskoj medicini; kao izvor aminokiselina i peptida za bakterije i kulture mediji kulture u biotehnologiji; u prehrambenoj industriji, parfimeriji. Kvaliteta i svojstva proteinskih hidrolizata namijenjenih različitim primjenama određuju se sirovinom, metodom hidrolize i naknadnom obradom rezultirajućeg proizvoda.

Variranje metoda za dobijanje proteinskih hidrolizata omogućava dobijanje proizvoda sa željenim svojstvima. U zavisnosti od sadržaja aminokiselina i prisustva polipeptida u opsegu odgovarajuće molekulske težine, može se odrediti region najefikasnije upotrebe hidrolizata. Za proteinske hidrolizate koji se dobijaju za različite namene postavljaju se različiti zahtevi, prvenstveno u zavisnosti od sastava hidrolizata. Dakle, u medicini je poželjno koristiti hidrolizate koji sadrže 15 ... 20% slobodnih aminokiselina; u veterinarskoj praksi, za povećanje prirodne otpornosti mladih životinja, prevladava sadržaj peptida u hidrolizatima (70 ... 80%); za prehrambene svrhe važna su organoleptička svojstva dobijenih proizvoda. Ali glavni zahtjev za korištenje proteinskih hidrolizata u različitim poljima je ravnoteža u sastavu aminokiselina.

Hidroliza proteina može se izvesti na tri načina: djelovanjem lužina, kiselina i proteolitičkih enzima. Tokom alkalne hidrolize proteina nastaju ostaci lantionina i lizinoalanina koji su toksični za ljude i životinje. Ova hidroliza uništava arginin, lizin i cistin, pa se praktično ne koristi za dobijanje hidrolizata. Kisela hidroliza proteina je široko korištena metoda. Najčešće se protein hidrolizira sumpornom ili hlorovodoničnom kiselinom. Ovisno o koncentraciji korištene kiseline i temperaturi hidrolize, vrijeme procesa može varirati od 3 do 24 sata. Hidroliza sa sumpornom kiselinom se izvodi 3...5 sati na temperaturi od 100...130 °C i pritisku od 2...3 atmosfere; hlorovodonična - 5 ... 24 sata na tački ključanja rastvora pod niskim pritiskom.

Kiselom hidrolizom postiže se veća dubina cijepanja proteina i isključuje se mogućnost bakterijske kontaminacije hidrolizata. Ovo je posebno važno u medicini, gdje se hidrolizati uglavnom koriste parenteralno i potrebno je isključiti anafilaktogenost, pirogenost i druge neželjene posljedice. AT medicinska praksaširoko se koriste kiseli hidrolizati: aminokrovin, hidrolizin L-103, TSOLIPC, infusamin, gemos i drugi.

Nedostatak kisele hidrolize je potpuno uništenje triptofan, parcijalne hidroksiaminokiseline (serin i treonin), deaminacija amidnih veza asparagina i glutamina sa stvaranjem amonijačnog dušika, uništavanje vitamina, kao i stvaranje huminskih tvari čije je odvajanje otežano. Osim toga, kada se kiseli hidrolizati neutraliziraju, stvara se velika količina soli: kloridi ili sulfati. Potonji su posebno toksični za tijelo. Stoga kiseli hidrolizati zahtijevaju naknadno pročišćavanje, za šta se obično koristi ionsko-izmjenjivačka hromatografija u proizvodnji.

Kako bi izbjegli uništavanje labilnih aminokiselina u procesu dobivanja kiselih hidrolizata, neki istraživači su koristili blage načine hidrolize u atmosferi inertnog plina, a u reakcijsku smjesu su dodavali i antioksidante, tioalkohole ili derivate indola. Kiselinska i alkalna hidroliza imaju, pored ovih, još uvijek značajna ograničenja vezana za reaktivnost medija, što dovodi do brze korozije opreme i zahtijeva poštovanje strogih sigurnosnih zahtjeva za operatere. Dakle, tehnologija kisele hidrolize je prilično naporna i zahtijeva upotrebu složene opreme (kolone za izmjenu jona, ultramembrane, itd.) i dodatne faze pročišćavanja rezultirajućih preparata.

Provedene su studije za razvoj elektrohemijske enzimske tehnologije za proizvodnju hidrolizata. Upotreba ove tehnologije omogućava da se iz procesa isključi korištenje kiselina i lužina, jer se pH medija dobiva kao rezultat elektrolize tretiranog medija koji sadrži malu količinu soli. To vam zauzvrat omogućava automatizaciju procesa i finiju i bržu kontrolu tehnoloških parametara.

Kao što znate, u tijelu se protein pod djelovanjem probavnih enzima razlaže na peptide i aminokiseline. Slično cijepanje se može izvesti izvan tijela. Za to se proteinskoj tvari (supstratu) dodaju tkivo gušterače, sluznica želuca ili crijeva, čisti enzimi (pepsin, tripsin, kimotripsin) ili enzimski preparati mikrobne sinteze. Ova metoda cijepanja proteina naziva se enzimska, a nastali hidrolizat se naziva enzimski hidrolizat. Enzimska metoda hidrolize je poželjnija od hemijskih metoda, jer se izvodi u "blagim" uslovima (na temperaturi od 35 ... 50 ° C i atmosferskom pritisku). Prednost enzimske hidrolize je činjenica da se tokom njenog sprovođenja aminokiseline praktički ne uništavaju i ne ulaze u dodatne reakcije (racemizacija i druge). U ovom slučaju nastaje složena mješavina proizvoda razgradnje proteina različite molekularne težine, čiji odnos ovisi o svojstvima upotrijebljenog enzima, korištenih sirovina i uslova procesa. Dobijeni hidrolizati sadrže 10...15% ukupnog azota i 3,0...6,0% aminskog azota. Njegova tehnologija je relativno jednostavna.

Dakle, u poređenju sa hemijskim tehnologijama, enzimska metoda za proizvodnju hidrolizata ima značajne prednosti, od kojih su glavne: pristupačnost i lakoća implementacije, niska potrošnja energije i ekološka sigurnost.

U procesu kuvanja i kulinarske obrade hrane, proteini se mogu podvrgnuti raznim transformacijama.

melanoidna reakcija

Rastvorljive aminokiseline (glicin, alanin, asparagin itd.) snažno reaguju sa šećerima koji imaju slobodnu karbonilnu grupu (ksiloza, fruktoza, glukoza, maltoza). Reakcija melanoidina se najlakše odvija uz molarni omjer između aminokiselina i šećera 1:2.

Aminokiselina reaguje sa šećerom na sledeći način:

CH 2 OH-(CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH --------

glukoza glicin

---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH

Slabo rastvorljive kiseline (cistin, tirozin) su manje aktivne. Melanoidnu reakciju prati nastanak intermedijarnih spojeva: aldehida, cikličkih grupa furfurola, a zatim pirolnog karaktera. Reakcije melanoidina se aktiviraju na povišenim temperaturama, posebno u slučaju ponovnog zagrijavanja.

Kao rezultat ove reakcije dolazi do porumeneljavanja kore bijelog kruha: tokom pečenja aminokiseline na površini kruha reagiraju sa šećerima koji nastaju tokom fermentacije tijesta.

Melanoidini se mogu formirati i tokom skladištenja konzervirane hrane.

Hidroliza proteina

Može nastati pod uticajem enzima, kiselina ili alkalija. Na ovaj način možete dobiti bilo koju od aminokiselina koje čine proteine. Od praktične važnosti je hidroliza biomase kvasca uzgojenog na sirovinama koje sadrže ugljovodonike, uključujući i do 40% proteina. Ugljični dioksid, alkohol, naftni parafini, prirodni plin, otpad drvoprerađivačke industrije također mogu poslužiti kao sirovine za dobijanje biomase mikrobiološkim putem. Aminokiseline dobijene iz proteinskih hidrolizata se odvajaju jono-izmjenjivačkom hromatografijom, elektroforezom i plinsko-tečnom hromatografijom.

Hidratacija proteina

Proteini vezuju vodu, tj. pokazuju hidrofilna svojstva. Istovremeno nabubre, povećavaju se njihova masa i volumen. Oticanje proteina je praćeno njegovim djelomičnim otapanjem. Hidrofilnost pojedinih proteina zavisi od njihove strukture. Hidrofilne -CO-NH- (peptidna veza), amino grupe -NH 2, karboksilne -COOH- grupe prisutne u njihovom sastavu i koje se nalaze na površini proteinske makromolekule privlače molekule vode, striktno ih orijentišući na površini molekula.

Hidracijska (vodena) ljuska koja okružuje proteinske globule sprečava agregaciju i, posljedično, doprinosi stabilnosti proteinskih otopina i sprječava njihovo taloženje.

H 3 N + -(CH 2) n-COOH + NH 3 - (CH 2) n-COO - NH 2 - (CH 2) n-COO -

izoelektrična tačka

pH=1,0 pH=7,0 pH=11,0

Na izoelektričnoj tački (vidi dijagram), proteini imaju najmanju sposobnost vezanja vode, hidratacijska ljuska oko proteinskih molekula je uništena, pa se kombinuju i formiraju velike agregate. Kada se pH medijuma promeni, proteinski molekul postaje nabijen i njegov kapacitet hidratacije se menja. Uz ograničeno oticanje, koncentrirani proteinski rastvori formiraju složene sisteme koji se nazivaju studiji. Globularni proteini mogu se potpuno hidratizirati otapanjem u vodi (na primjer, mliječni proteini), formirajući otopine niske koncentracije.

Hidrofilna svojstva proteina, tj. njihova sposobnost formiranja studija, stabilizacije suspenzija, emulzija i pjena je od velikog značaja u prehrambenoj industriji. Različita hidrofilnost proteina glutena jedan je od znakova koji karakterišu kvalitet pšeničnog zrna i brašna dobijenog od njega (tzv. jaka i slaba pšenica). Hidrofilnost proteina zrna i brašna igra važnu ulogu u skladištenju i preradi žitarica, u pečenju. Tijesto koje se dobiva u pekarskoj industriji, u proizvodnji konditorskih proizvoda od brašna, je protein nabubren u vodi, koncentrirani žele koji sadrži zrna škroba.

Vjeverice- prirodni polipeptidi velike molekularne težine. Oni su dio svih živih organizama i obavljaju različite biološke funkcije.

Struktura proteina.

Proteini imaju 4 nivoa strukture:

• primarna struktura proteina- linearni niz aminokiselina u polipeptidnom lancu, presavijen u prostoru:

• sekundarne strukture proteina- konformacija polipeptidnog lanca, jer uvijanje u prostoru zbog vodonične veze između NH i SO grupe. Postoje 2 načina instalacije: α -spiralni i β - struktura.

• tercijarne strukture proteina je trodimenzionalni prikaz vrtloga α - spiralni ili β -strukture u prostoru:

Ovu strukturu formiraju disulfidni mostovi -S-S- između ostataka cisteina. Suprotno nabijeni ioni učestvuju u formiranju takve strukture.

• kvarterna struktura proteina nastaje interakcijom između različitih polipeptidnih lanaca:

Sinteza proteina.

Sinteza se zasniva na metodi čvrste faze, u kojoj se prva aminokiselina fiksira na polimerni nosač, a nove aminokiseline se uzastopno prišivaju na nju. Polimer se zatim odvaja od polipeptidnog lanca.

Fizička svojstva proteina.

Fizička svojstva proteina određena su strukturom, pa se proteini dijele na globularni(rastvorljivo u vodi) i fibrilar(nerastvorljivo u vodi).

Hemijska svojstva proteina.

1. Denaturacija proteina(uništenje sekundarne i tercijarne strukture uz očuvanje primarne). Primjer denaturacije je sirenje bjelanjaka kada se jaja skuvaju.

2. Hidroliza proteina- nepovratno uništavanje primarne strukture u kiseloj ili alkalnoj otopini uz stvaranje aminokiselina. Na taj način možete odrediti kvantitativni sastav proteina.

3. Kvalitativne reakcije:

Biuretna reakcija- interakcija peptidne veze i soli bakra (II) u alkalnom rastvoru. Na kraju reakcije, otopina postaje ljubičasta.

ksantoproteinska reakcija- u reakciji sa azotna kiselina primećuje se žuta boja.

Biološki značaj proteina.

1. Proteini su građevinski materijal, od kojih se grade mišići, kosti i tkiva.

2. Proteini - receptori. Oni prenose i primaju signale od susjednih ćelija iz okoline.

3. Vjeverice se igraju važnu ulogu u imunološkom sistemu organizma.

4. Proteini obavljaju transportne funkcije i prenose molekule ili jone do mjesta sinteze ili akumulacije. (Hemoglobin prenosi kiseonik do tkiva.)

5. Proteini - katalizatori - enzimi. Ovo su vrlo moćni selektivni katalizatori koji ubrzavaju reakcije milionima puta.

Postoji niz aminokiselina koje se ne mogu sintetizirati u tijelu - nezamjenjiv, dobijaju se samo hranom: tizin, fenilalanin, metinin, valin, leucin, triptofan, izoleucin, treonin.

Kao i druge kemijske reakcije, hidroliza proteina je praćena razmjenom elektrona između određenih atoma reagujućih molekula. Bez katalizatora, ova razmjena se odvija tako sporo da se ne može izmjeriti. Proces se može ubrzati dodavanjem kiselina ili baza; prvi daju H-jone tokom disocijacije, drugi - OH-jone. Kiseline i baze igraju ulogu pravih katalizatora: ne troše se tokom reakcije.

Kada se proteini prokuvaju koncentrovane kiseline potpuno se razgrađuje na slobodne aminokiseline. Ako bi se takvo raspadanje dogodilo u živoj ćeliji, to bi prirodno dovelo do njene smrti. Pod djelovanjem proterlitičkih enzima, proteini se također razgrađuju, i to još brže, ali bez najmanje štete po organizam. I dok H-joni djeluju neselektivno na sve proteine ​​i na sve peptidne veze u bilo kojem proteinu, proteolitički enzimi su specifični i razbijaju samo određene veze.

Proteolitički enzimi su sami po sebi proteini. Po čemu se proteolitički enzim razlikuje od supstratnog proteina (supstrat je spoj koji je predmet djelovanja enzima)? Kako proteolitički enzim pokazuje svoju katalitičku aktivnost bez uništavanja sebe ili ćelije? Odgovor na ova osnovna pitanja bi pomogao da se razumije mehanizam djelovanja svih enzima. Od prije 30 godina, M. Kunitz je prvi izolovao tripsin u kristalnom obliku, proteolitički enzimi su služili kao modeli za proučavanje odnosa između strukture proteina i enzimske funkcije.

Proteolitički enzimi probavnog trakta povezani su s jednom od najvažnijih funkcija ljudsko tijelo- apsorpcija hranljivih materija. Zbog toga su ovi enzimi već duže vrijeme predmet istraživanja; u tom pogledu, možda samo enzimi kvasca uključeni u alkoholna fermentacija. Najbolje proučavani probavni enzimi su tripsin, himotripsin i karboksi-peptidaze (ove enzime luči gušterača). Naime, na njihovom primjeru razmotrit ćemo sve što se danas zna o specifičnosti, strukturi i prirodi djelovanja proteolitičkih enzima.

Proteolitički enzimi pankreasa se sintetiziraju u obliku prekursora - zimogena - i pohranjuju u unutarćelijskim tijelima, takozvanim zimogenim granulama. Zimogeni su lišeni enzimske aktivnosti i stoga ne mogu djelovati destruktivno na proteinske komponente tkiva u kojem se formiraju. Ulaskom u tanko crijevo, zimogeni se aktiviraju drugim enzimom; istovremeno se dešavaju male, ali vrlo važne promjene u strukturi njihovih molekula. Kasnije ćemo detaljnije razgovarati o ovim promjenama.

Molecules and Cells, ed. G.M. Frank

Hemija, kao i većina egzaktnih nauka koje zahtijevaju puno pažnje i solidno znanje, nikada nije bila omiljena disciplina školaraca. Ali uzalud, jer uz njegovu pomoć možete razumjeti mnoge procese koji se odvijaju oko i unutar osobe. Uzmimo, na primjer, reakciju hidrolize: na prvi pogled se čini da je važna samo za hemičare, ali u stvari, bez nje nijedan organizam ne bi mogao u potpunosti funkcionirati. Hajde da naučimo o karakteristikama ovog procesa, kao io njemu praktična vrijednost za čovečanstvo.

Reakcija hidrolize: šta je to?

Ova fraza je specifična reakcija razmjene između vode i tvari otopljene u njoj uz stvaranje novih spojeva. Hidroliza se također može nazvati solvolizom u vodi.

Ovaj hemijski izraz potiče od 2 grčke reči: "voda" i "razgradnja".

Proizvodi hidrolize

Reakcija koja se razmatra može se dogoditi kada H 2 O stupa u interakciju i sa organskim i neorganskim organska materija. Njegov rezultat direktno zavisi od toga sa čime je voda bila u kontaktu, kao i da li su korišćene dodatne katalizatorske supstance, da li su se promenila temperatura i pritisak.

Na primjer, reakcija hidrolize soli potiče stvaranje kiselina i lužina. A kada su u pitanju organske supstance, dobijaju se drugi proizvodi. Vodena solvoliza masti potiče stvaranje glicerola i viših masnih kiselina. Ako se proces odvija s proteinima, kao rezultat nastaju različite aminokiseline. Ugljikohidrati (polisaharidi) se razlažu na monosaharide.

U ljudskom tijelu, nesposobnom da u potpunosti apsorbira proteine ​​i ugljikohidrate, reakcija hidrolize ih "pojednostavljuje" na tvari koje tijelo može probaviti. Dakle, solvoliza u vodi igra važnu ulogu u normalnom funkcioniranju svake biološke individue.

Hidroliza soli

Nakon što ste naučili hidrolizu, vrijedi se upoznati s njenim tokom u tvarima neorganskog porijekla, odnosno solima.

Posebnosti ovog procesa su u tome što se pri interakciji ovih jedinjenja sa vodom od nje odvajaju slabi elektrolitni joni u sastavu soli i formiraju nove supstance sa H 2 O. Može biti ili kiselina ili oboje. Kao rezultat svega toga dolazi do promjene ravnoteže disocijacije vode.

Reverzibilna i ireverzibilna hidroliza

U gornjem primjeru, u potonjem se mogu uočiti dvije strelice umjesto jedne, obje usmjerene prema unutra različite strane. Šta to znači? Ovaj znak ukazuje da je reakcija hidrolize reverzibilna. U praksi to znači da se, u interakciji s vodom, uzeta tvar ne samo da se istovremeno raspada na komponente (koje omogućavaju stvaranje novih spojeva), već se i ponovo formira.

Međutim, nije svaka hidroliza reverzibilna, inače ne bi imala smisla, jer bi nove supstance bile nestabilne.

Postoji niz faktora koji mogu doprinijeti da takva reakcija postane nepovratna:

• Temperatura. Zavisi od toga da li raste ili opada, u kom se smjeru pomiče ravnoteža u tekućoj reakciji. Ako se poveća, dolazi do pomaka prema endotermnoj reakciji. Ako se, naprotiv, temperatura smanji, prednost je na strani egzotermne reakcije.
• Pritisak. Ovo je još jedna termodinamička veličina koja aktivno utiče na ionsku hidrolizu. Ako poraste, hemijska ravnoteža se pomera prema reakciji, što je praćeno smanjenjem ukupne količine gasova. Ako padne, obrnuto.
• Visoka ili niska koncentracija supstanci uključenih u reakciju, kao i prisustvo dodatnih katalizatora.

Vrste reakcija hidrolize u slanim otopinama

• Uz pomoć anjona (jon sa negativni naboj). Solvoliza u vodi soli slabih i jake osnove. Takva reakcija je, zbog svojstava supstanci u interakciji, reverzibilna.

Stepen hidrolize

Prilikom proučavanja karakteristika hidrolize u solima, vrijedno je obratiti pažnju na takav fenomen kao što je njegov stupanj. Ova riječ označava omjer soli (koje su već ušle u reakciju raspadanja s H 2 O) prema ukupnoj količini sadržane datu supstancu u rastvoru.

Što je kiselina ili baza slabija uključena u hidrolizu, to je njen stepen veći. Mjeri se u rasponu od 0-100% i određuje se formulom ispod.

N je broj molekula tvari koje su podvrgnute hidrolizi, a N 0 je njihov ukupan broj u otopini.

U većini slučajeva, stepen solvolize u vodi u solima je nizak. Na primjer, u 1% otopini natrijum acetata, to je samo 0,01% (na temperaturi od 20 stepeni).

Hidroliza u tvarima organskog porijekla

Proces koji se proučava može se desiti i u organskim hemijskim jedinjenjima.

U gotovo svim živim organizmima hidroliza se javlja kao dio energetskog metabolizma (katabolizma). Uz njegovu pomoć, proteini, masti i ugljikohidrati se razgrađuju u lako probavljive tvari. Istovremeno, sama voda rijetko može pokrenuti proces solvolize, pa organizmi moraju koristiti različite enzime kao katalizatore.

Ako je u pitanju hemijska reakcija sa organskim supstancama, u cilju dobijanja novih supstanci u laboratorijskom ili proizvodnom okruženju, zatim se u rastvor dodaju jake kiseline ili lužine kako bi se ubrzalo i poboljšalo.

Hidroliza u trigliceridima (triacilgliceroli)

Ovaj teško izgovorljiv izraz odnosi se na masne kiseline, koje većina nas zna kao masti.

Oni su i životinjskog i biljnog porijekla. Međutim, svi znaju da voda nije sposobna otopiti takve tvari, kako dolazi do hidrolize masti?

Reakcija o kojoj je riječ naziva se saponifikacija masti. Ovo je vodena solvoliza triacilglicerola pod utjecajem enzima u alkalnoj ili kiseloj sredini. Ovisno o tome, oslobađaju se alkalna hidroliza i kisela hidroliza.

U prvom slučaju, kao rezultat reakcije nastaju soli viših masnih kiselina (svima poznatije kao sapuni). Tako se iz NaOH dobija obični čvrsti sapun, a iz KOH tečni sapun. Dakle, alkalna hidroliza u trigliceridima je proces formiranja deterdženata. Treba napomenuti da se može slobodno provoditi u mastima biljnog i životinjskog porijekla.

Reakcija o kojoj je riječ je razlog zašto se sapun ne pere dobro u tvrdoj vodi i uopće se ne pjeni u slanoj vodi. Činjenica je da se tvrdi naziva H 2 O, koji sadrži višak jona kalcija i magnezija. A sapun, jednom u vodi, ponovo prolazi kroz hidrolizu, razlažući se na jone natrija i ostatak ugljikovodika. Kao rezultat interakcije ovih tvari u vodi nastaju nerastvorljive soli koje izgledaju kao bijele ljuspice. Kako se to ne bi dogodilo, u vodu se dodaje natrijum bikarbonat NaHCO 3, poznatiji kao soda bikarbona. Ova tvar povećava alkalnost otopine i na taj način pomaže sapunu da obavlja svoje funkcije. Usput, kako bi se izbjegle takve nevolje, sintetički deterdženti od drugih supstanci, kao što su soli estri viših alkohola i sumporne kiseline. Njihove molekule sadrže od dvanaest do četrnaest atoma ugljika, tako da ne gube svojstva u slanoj ili tvrdoj vodi.

Ako je sredina u kojoj se reakcija odvija kisela, ovaj proces se naziva kisela hidroliza triacilglicerola. U tom slučaju, pod djelovanjem određene kiseline, tvari evoluiraju u glicerol i karboksilne kiseline.

Hidroliza masti ima još jednu mogućnost - hidrogenaciju triacilglicerola. Ovaj proces koristi se u nekim vrstama čišćenja, na primjer, kada se uklanjaju tragovi acetilena iz etilena ili nečistoća kisika iz različitih sustava.

Hidroliza ugljikohidrata

Razmatrane supstance su jedna od najvažnijih komponenti ljudske i životinjske hrane. Međutim, saharozu, laktozu, maltozu, skrob i glikogen u čistom obliku tijelo nije u stanju apsorbirati. Stoga se, baš kao i masti, ovi ugljikohidrati razlažu na probavljive elemente reakcijom hidrolize.

Također, vodena solvoliza ugljika aktivno se koristi u industriji. Iz škroba se, zbog reakcije sa H 2 O koja se razmatra, izdvajaju glukoza i melasa, koje su dio gotovo svih slatkiša.

Još jedan polisaharid koji se aktivno koristi u industriji za proizvodnju mnogih korisnih tvari i proizvoda je celuloza. Iz njega se izdvaja tehnički glicerin, etilen glikol, sorbitol i dobro poznati etil alkohol.

Hidroliza celuloze nastaje pri produženom izlaganju visokoj temperaturi i prisustvu mineralnih kiselina. Krajnji proizvod ove reakcije je, kao iu slučaju škroba, glukoza. Treba imati na umu da je hidroliza celuloze teža od hidrolize škroba, jer je ovaj polisaharid otporniji na mineralne kiseline. Međutim, budući da je celuloza glavna komponenta staničnih membrana svih viših biljaka, sirovine koje je sadrže jeftinije su nego za škrob. Istovremeno, celulozna glukoza se više koristi za tehničke potrebe, dok se proizvod hidrolize škroba smatra pogodnijim za ishranu.

Hidroliza proteina

Proteini su glavni građevinski materijal za ćelije svih živih organizama. Sastoje se od brojnih aminokiselina i vrlo su važan proizvod za normalno funkcionisanje organizma. Međutim, pošto su jedinjenja velike molekularne težine, mogu se slabo apsorbovati. Da bi se ovaj zadatak pojednostavio, hidroliziraju se.

Kao iu slučaju drugih organskih supstanci, ova reakcija razlaže proteine ​​u proizvode niske molekularne težine koje tijelo lako apsorbira.