Τα α-αμινοξέα μπορούν ομοιοπολικά να δεσμεύσουν ο ένας τον άλλον με συνδέσεις πεπτιδίων.Μία καρβοξυλική ομάδα ενός αμινοξέος συνδέεται ομοιοπολικά με μία αμινομάδα ενός άλλου αμινοξέος. Σε αυτή την περίπτωση, προκύπτει Co-nh.-R επικοινωνία που ονομάζεται πεπτιδικός δεσμός. Σε αυτή την περίπτωση, το μόριο νερού διασπάται.

Χρησιμοποιώντας πεπτιδικούς δεσμούς από αμινοξέα, πρωτεΐνες και πεπτίδια σχηματίζονται. Πεπτίδια που περιέχουν έως και 10 αμινοξέα Ολιγοπεπτίδια.Συχνά, στον τίτλο τέτοιων μορίων δείχνουν τον αριθμό των αμινοξέων που περιλαμβάνονται στο ολιγοπεπτίδιο: τριπεπτίδιο, πενταπεπτίδιο, οκταπεπτίδιο κλπ. Πεπτίδια που περιέχουν περισσότερα από 10 αμινοξέα κλήση "Πολυπεπτίδια",Και τα πολυπεπτίδια που αποτελούνται από περισσότερα από 50 υπολείμματα αμινοξέων ονομάζονται συνήθως πρωτεΐνες. Τα μονομερή των αμινοξέων που αποτελούν μέρος των πρωτεϊνών καλούνται "Υπολείμματα αμινοξέων".Το υπόλειμμα αμινοξέος που έχει μια ελεύθερη αμινομάδα ονομάζεται Ν-τερματικό και είναι γραμμένο στα αριστερά και έχει ελεύθερη ομάδα C-καρβοξυλίου - C-τερματικό και είναι γραμμένο στα δεξιά. Τα πεπτίδια γράφονται και διαβάζονται από το Ν-τελικό άκρο.

Η σχέση μεταξύ του α-άνθρακα α-άνθρακα και της α-αμινομάδας ή της α-καρβοξυλομάδας είναι ικανή για ελεύθερες περιστροφές (αν και περιορίζεται στο μέγεθος και το χαρακτήρα των ριζών), το οποίο επιτρέπει την αλυσίδα πολυπεπτιδίου να λαμβάνει διάφορες διαμορφώσεις.

Οι δεσμοί πεπτιδίων εντοπίζονται συνήθως στη διαμόρφωση trans, δηλ. Τα άτομα α-άνθρακα βρίσκονται στο διαφορετικές πλευρές από την επικοινωνία πεπτιδίων. Ως αποτέλεσμα, οι πλευρικές ρίζες των αμινοξέων είναι στην πλέον απομακρυσμένη απόσταση μεταξύ τους στο διάστημα. Οι δεσμοί πεπτιδίων είναι πολύ ανθεκτικοί και είναι Ομοιοπολικός.

Στο ανθρώπινο σώμα, πολλά πεπτίδια παράγονται εμπλέκονται στη ρύθμιση των διαφόρων βιολογικών διεργασιών και έχουν υψηλή φυσιολογική δραστηριότητα. Όπως ολόκληρη γραμμή Ορμόνες - οξυτοκίνη (9 υπολείμματα αμινοξέων), αγγειοπιεστίνη (9), βραδυκινίνη (9) Ρυθμιστής Τόνος των δοχείων, θευολυετίνη (3), αντιβιοτικά - Γραμματιδίνη, πεπτίδια με αναισθητικό αποτέλεσμα (εγκεφαλίνες (5) και άλλα οπιοειδή πεπτίδια) . Η αναισθητική επίδραση αυτών των πεπτιδίων είναι εκατοντάδες φορές μεγαλύτερη από την αναλγητική επίδραση της μορφίνης.

Η χρήση αμινοξέων με βάση τις ιδιότητες.

Τα αμινοξέα, κυρίως α-αμινοξέα, είναι απαραίτητα για την πρωτεϊνική σύνθεση στους ζωντανούς οργανισμούς. Για αυτό το αμινοξύ, ο άνθρωπος και τα ζώα λαμβάνονται με τη μορφή τροφίμων που περιέχουν διάφορες πρωτεΐνες. Οι τελευταίες υποβάλλονται στη διαδρομή πεπτικής διανομής σε μεμονωμένα αμινοξέα, εκ των οποίων συντίθενται οι πρωτεΐνες που χαρακτηρίζονται από αυτό το σώμα. Ορισμένα αμινοξέα εφαρμόζονται για ιατρικούς σκοπούς. Πολλά αμινοξέα χρησιμεύουν για τη διατροφή των ζώων.

Τα παράγωγα αμινοξέων χρησιμοποιούνται για σύνθεση ινών, όπως το Cappon.

Ερωτήσεις για τον αυτοέλεγχο

· Γράψτε μια ηλεκτρονική δομή του αζώτου και του υδρογόνου.

· Γράψτε έναν ηλεκτρονικό και δομικό τύπο αμμωνίας.

· Τι είναι ριζοσπαστικό υδρογονάνθρακα;

· Τι γνωρίζετε τις ρίζες των υδρογονανθράκων;

· Αντικαταστήστε το μόριο αμμωνίας ένα υδρογόνο ανά ριζοσπαστικό μεθυλεστέρα.

· Τι νομίζετε ότι είναι για τη σύνδεση και τι λέγεται;

· Ποια ουσία θα αποδειχθεί εάν αντικαταστήσουμε τα υπόλοιπα άτομα υδρογόνου στις ρίζες υδρογονάνθρακα, για παράδειγμα, μεθύλιο;

· Πώς θα αλλάξουν οι ιδιότητες των ενώσεων;

· Προσδιορίστε τον τύπο ΟργανικόςΕάν είναι γνωστό ότι η πυκνότητα του υδρατμού του είναι 22,5, το κλάσμα μάζας του άνθρακα είναι 0,533, το κλάσμα μάζας του υδρογόνου είναι 0,156 και το κλάσμα μάζας του αζώτου είναι 0,311. (Απάντηση: C 2H 7 N.)

· Εγχειρίδιο G.E. Erudzitis, F.G.Feldman. Page 173, № 6, 7.

ü Τι είναι το οξύ;

ü Τι είναι μια λειτουργική ομάδα;

ü Τι θυμάστε τις λειτουργικές ομάδες;

ü Τι είναι μια αμινομάδα;

ü Ποιες ιδιότητες έχουν μια αμινομάδα;

ü Ποιες ιδιότητες είναι οξύ;

ü Τι νομίζετε, ποια είναι η αντίδραση του μέσου για να δώσει ένα μόριο που περιέχει μια όξινη και κύρια ομάδα;

ü ΔΟΚΙΜΗ

1 επιλογή.

1) Η σύνθεση των αμινοξέων περιλαμβάνει λειτουργικές ομάδες:

α) -NH2 και -ON

β) -NH2 και -SON

γ) -NH2 και -SON

δ) -OH και -SON

2. Τα αμινοξέα μπορούν να θεωρηθούν ως παράγωγα:

α) Αλκένια.

β) αλκοόλες ·

σε) Καρβοξυλικά οξέα;

δ) υδατάνθρακες.

3. Τα αμινοξέα αντιδρούν

α) πολυμερισμός ·

β) Πολύντερο,

γ) εξουδετέρωση.

4. Επικοινωνία μεταξύ αμινοξέων στο πολυμερές:

α) υδρογόνο ·

β) ιονική ·

γ) πεπτίδιο.

5. Ένα απαραίτητο αμινοξύ είναι ...

Επιλογή 2.

1. Γενικά αμινοξέα του τύπου:

α) R-CH2 (NH2) -oson;

2. Σε μια λύση αμινοξέων την Τετάρτη

α) αλκαλικό.

β) ουδέτερο.

γ) οξύ.

3. Τα αμινοξέα μπορούν να αλληλεπιδρούν μεταξύ τους ταυτόχρονα:

α) υδατάνθρακες ·

β) νουκλεϊνικά οξέα ·

γ) πολυπεπτίδια.

δ) άμυλο.

4. Αμινοξέα - αυτό ...

α) οργανικά λόγια ·

β) οξύ

γ) οργανικές αμφοτερικές ενώσεις.

5. Εφαρμόζονται αμινοξέα σε ...

ü Τι είδους ανόργανα ουσίες μπορούν να ληφθούν αμινοοξικό οξύ; Γράψτε τις αντίστοιχες εξισώσεις αντίδρασης.

ü Μια εργασία.Προσδιορίστε τον τύπο των αμινοξέων, εάν τα κλάσματα μάζας άνθρακα, υδρογόνο, οξυγόνο και άζωτο είναι ίσες, αντίστοιχα: 48%, 9,34%, 42,67% και 18, 67%. Γράψτε όλες τις πιθανές δομικές φόρμουλες και ονομάστε τα.

Σχεδιάστε τον αριθμό μαθήματος 16

Πειθαρχία:Χημεία.

Θέμα:Πρωτεΐνες.

Σκοπός: Εξετάστε τις πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτοβάθμιες πρωτεϊνικές δομές. Χημικές ιδιότητες Πρωτεΐνες: καύση, μετουσίωση, υδρόλυση, έγχρωμες αντιδράσεις. Βιολογικές λειτουργίες Πρωτεΐνες.

Προγραμματισμένα αποτελέσματα

Θέμα: Δημιουργία ιδεών για τον τόπο της χημείας στη σύγχρονη Επιστημονική εικόνα ειρήνη; Κατανόηση του ρόλου της χημείας στο σχηματισμό ενός ορίζοντα και λειτουργική γραμματισμή ενός ατόμου για την επίλυση πρακτικών καθηκόντων ·

MEATERADED: χρησιμοποιώντας Διαφορετικά είδη Γνωστική δραστηριότητα και τις κύριες πνευματικές πράξεις (ορίζοντας το πρόβλημα, τη διατύπωση υποθέσεων, ανάλυσης και σύνθεσης, συγκρίσεων, γενικεύσεων, συστηματοποίησης, προσδιορίζουν αιτιώδεις σχέσεις, αναζήτηση αναλόγων, διατύπωση συμπερασμάτων) για την επίλυση της εργασίας.

Προσωπικός: μια αίσθηση υπερηφάνειας και σεβασμού για την ιστορία και τα επιτεύγματα της εγχώριας χημικής επιστήμης. Χημικώς ικανή συμπεριφορά στο επαγγελματική δραστηριότητα και στην καθημερινή ζωή κατά το χειρισμό Χημικά, υλικά και διαδικασίες.

Χρονοδιάγραμμα:2 ώρες

Τύπος κλάσεων:Διάλεξη.

Σχεδιάστε το μάθημα:

Εξοπλισμός:Βιβλίο.

Βιβλιογραφία:

1. Χημεία βαθμού 10: Μελέτες. Για τη γενική εκπαίδευση. οργανισμούς με adj. σε ένα ηλεκτρόνιο. Μέσα (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. - Μ.: Διαφωτισμός, 2014. -208 C: Il.

2. Χημεία επαγγελμάτων και ειδικότητες του τεχνικού προφίλ: ένα βιβλίο για το stud. ιδρύματα μέσων ενημέρωσης. καθηγητής. Εκπαίδευση / Ο.Π.Α. Gabrilyan, I.g. Outrium. - 5 - ed., Ακόμη και. - Μ.: Εκδοτικό Κέντρο "Ακαδημία", 2017. - 272γ., Με το χρώμα. Il.

Δάσκαλος:TubalTseva yu.n.

Θέμα 16. πρωτεΐνες.

1. Πρωτεΐνες. Πρωτογενής, δευτερογενής, τριτοταγής πρωτεϊνική δομή.

2. Χημικές ιδιότητες πρωτεϊνών: καύση, μετουσίωση, υδρόλυση, έγχρωμες αντιδράσεις.

3. Βιολογικές λειτουργίες πρωτεϊνών.

1) Πρωτεΐνες. Πρωτογενής, δευτερογενής, τριτοταγής πρωτεϊνική δομή.

1 – Η σύνθεση της πρωτεΐνης: C - 54%, O - 23%, Η - 7%, Ν - 17%, S - 2% και άλλα: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

Το 1903, ο γερμανός επιστήμονας π.χ. Fisher προσέφερε μια πεπτιδική θεωρία, η οποία έγινε το κλειδί για το μυστικό της δομής της πρωτεΐνης. Ο Fisher πρότεινε ότι οι πρωτεΐνες είναι πολυμερή από υπολείμματα αμινοξέων που συνδέονται με δεσμό πεπτιδίου NH-CO. Η ιδέα ότι οι πρωτεΐνες είναι πολυμερικοί σχηματισμοί, εκφράζονται το 1888 από τον ρωσικό επιστήμονα Α.ΥΑ. Danilevsky.

2 - Πρωτεΐνες - Ναυτικό - Πρωτεΐνες

"Protos" από το Ελληνικό - "Πρωτοβάθμιο, πιο σημαντικό". Πρωτεΐνες - φυσικά πολυμερή που αποτελούνται από AK.

MR (αλβουμίνη) \u003d 36000

MR (MIOSINE) \u003d 150000

MR (αιμοσφαιρίνη) \u003d 68000

MR (Collagen) \u003d 350000

MR (ινωδογόνο) \u003d 450000

Τύπος πρωτεΐνης γάλακτος - καζεΐνη C 1894 Η 3021 o 576 n 468 s 21

Οι πρωτεΐνες είναι φυσικό υψηλού μοριακού βάρους φυσικών ενώσεων (βιοπολυμερή) που κατασκευάζονται από άλφα-αμινοξέα που συνδέονται με ειδικό πεπτιδικό δεσμό. Η πρωτεΐνη περιλαμβάνει 20 διαφορετικά αμινοξέα, επομένως η τεράστια ποικιλία πρωτεϊνών με διάφορους συνδυασμούς αμινοξέων. Από 33 γράμματα του αλφαβήτου, μπορούμε να κάνουμε έναν άπειρο αριθμό λέξεων, έτσι από 20 αμινοξέα - ένα άπειρο σύνολο πρωτεϊνών. Στο ανθρώπινο σώμα υπάρχουν έως και 100.000 πρωτεΐνες.

Ο αριθμός υπολειμμάτων αμινοξέων που περιλαμβάνονται στα μόρια είναι διαφορετική: ινσουλίνη - 51, Mioglobin - 140. Εξ ου και η πρωτεΐνη Μ R από 10.000 έως μερικά εκατομμύρια.

Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε πρωτεΐνες (απλές πρωτεΐνες) και πρωτεϊνές (εξελιγμένες πρωτεΐνες).

4 - 20 AK - "Τούβλα" ενός κτιρίου πρωτεϊνών, που τους συνδέουν με διαφορετική σειρά, μπορείτε να δημιουργήσετε ένα αναρίθμητο σύνολο ουσιών με τα περισσότερα Διαφορετικές ιδιότητες. Οι χημικοί προσπαθούν να αποκρυπτογραφήσουν τη δομή των πρωτεϊνικών μορίων-γίγαντες. Αυτό το καθήκον είναι πολύ δύσκολο: η φύση αποκρύπτει προσεκτικά τα "σχέδια" για τα οποία κατασκευάζονται αυτά τα σωματίδια.

Το 1888, ο Ρώσος βιοχημικός Α.ΥΑ. Ο Danilevsky επεσήμανε ότι σε πρωτεϊνικά μόρια υπάρχουν επαναλαμβανόμενες πεπτιδικές ομάδες ατόμων -T-

Στις αρχές του εικοστού αιώνα, ο Γερμανός επιστήμονας Ε. Ψαράς και άλλοι ερευνητές κατάφεραν να συνθέσουν ενώσεις σε μόρια, τα οποία περιλάμβαναν 18 υπολείμματα διαφόρων ACS που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.

5 - Η πρωτογενής πρωτεϊνική δομή είναι μια διαδοχική εναλλαγή της ΑΚ (αλυσίδα πολυπεπτιδίου PPC). Η χωρική διαμόρφωση του μορίου πρωτεΐνης, που μοιάζει με τις σπειροειδείς μορφές λόγω πολυάριθμων δεσμών υδρογόνου μεταξύ ομάδων.

- Co- και -NH-

Μια τέτοια πρωτεϊνική δομή ονομάζεται δευτερεύουσα. Στο διάστημα, η σπειροειδής σπείρα της ΔΕΗ σχηματίζει την τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης, η οποία υποστηρίζεται από την αλληλεπίδραση διαφορετικών Λειτουργικές ομάδες ΔΕΗ.

-S-S- (δισουλφιδική γέφυρα)

-Όπως και -όνη (γέφυρα εστέρα)

-Son και -nh 2 (γέφυρα αλατιού)

Ορισμένα μακρομόρια πρωτεΐνης μπορούν να συνδεθούν μεταξύ τους και να σχηματίσουν μεγάλα μόρια. Οι διαμορφώσεις πρωτεϊνών πολυμερών ονομάζονται τεταρτοταγείς δομές (η αιμοσφαιρίνη μόνο με μια τέτοια δομή είναι σε θέση να συνδέεται και να μεταφέρει περίπου 2 στο σώμα)

2) Χημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών: καύση, μετουσίωση, υδρόλυση, έγχρωμες αντιδράσεις.

1. Οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από αντίδραση, ως αποτέλεσμα του οποίου Πτώση ίζημα. Αλλά σε ορισμένες περιπτώσεις, το προκύπτον ίζημα διαλύεται κατά τη διάρκεια μιας περίσσειας νερού, και σε άλλες - η μη αναστρέψιμη πήξη των πρωτεϊνών συμβαίνει, δηλ. μετουσίωση.

Η μετουσίωση είναι μια αλλαγή στις τριτοβάθμιες και τεταρτοταγείς δομές των μακρομορίων πρωτεϊνών υπό την επίδραση των εξωτερικών παραγόντων (αύξηση ή μείωση της θερμοκρασίας, της πίεσης, των μηχανικών επιδράσεων, των δράσεων των χημικών αντιδραστηρίων, της υπεριώδους ακτινοβολίας, της ακτινοβολίας, των δηλητηρίων, των αλάτων των βαρέων μετάλλων (μολύβδου , υδράργυρος κ.λπ.))

Τα πολυπεπτίδια είναι πρωτεΐνες που έχουν αυξημένο βαθμό συμπύκνωσης. Έχουν διαδεδομένο μεταξύ των οργανισμών τόσο της λαχανικής όσο και της ζωικής προέλευσης. Δηλαδή, εδώ μιλάμε για τα συστατικά που είναι υποχρεωτικά. Διαφέρουν σε ακραία ποικιλομορφία και δεν υπάρχει ακμμή μιας σαφής φύσης μεταξύ τέτοιων ουσιών και των συνηθισμένων πρωτεϊνών. Εάν μιλάμε για την ποικιλία τέτοιων ουσιών, τότε θα πρέπει να σημειωθεί ότι όταν σχηματίζονται, τουλάχιστον 20 αμινοξέα του πρωτογόνου τύπου εμπλέκονται σε αυτή τη διαδικασία και αν μιλάμε για τον αριθμό των ισομερών, τότε μπορεί να είναι άπειρο.

Αυτός είναι ο λόγος για τον οποίο τα μόρια τύπου πρωτεΐνης έχουν τόσες πολλές ευκαιρίες που είναι πρακτικά ατελείωτες όταν πρόκειται για την πολυλειτουργικότητα τους. Έτσι, είναι σαφές γιατί οι πρωτεΐνες καλούν τα κύρια όλα τα ζωντανά πράγματα που βρίσκονται στη Γη. Οι πρωτεΐνες ονομάζονται επίσης μία από τις πιο δύσκολες ουσίες που έχουν σχηματιστεί ποτέ από τη φύση, είναι επίσης πολύ μοναδικές. Ακριβώς όπως η πρωτεΐνη, οι πρωτεΐνες συμβάλλουν στην ενεργό ανάπτυξη των ζωντανών οργανισμών.

Αν λέμε το πιο συγκεκριμένα, τότε μιλάμε για ουσίες που είναι βιοπολυμερή που βασίζονται σε αμινοξέα που περιέχουν τουλάχιστον εκατοντάδες υπολείμματα αμινοξέων. Επιπλέον, υπάρχει επίσης μια διαίρεση - υπάρχουν ουσίες που σχετίζονται με μια ομάδα χαμηλού μοριακού βάρους, περιλαμβάνουν μόνο μερικά δεκάδες υπολείμματα αμινοξέων, υπάρχουν επίσης ουσίες που σχετίζονται με ομάδες υψηλού μοριακού βάρους, υπάρχουν σημαντικά περισσότερα υπολείμματα σε αυτά. Το πολυπεπτίδιο είναι μια τέτοια ουσία που διακρίνεται από μια πραγματικά μεγάλη ποικιλία στη δομή και την οργάνωσή του.

Πολυπεπτιδικές ομάδες

Όλες αυτές οι ουσίες σε συνδυασμό χωρίζονται σε δύο ομάδες, με αυτή τη διαίρεση, λαμβάνονται υπόψη τα χαρακτηριστικά της δομής τους, τα οποία έχουν άμεσο αντίκτυπο στη λειτουργικότητά τους:

• Η πρώτη ομάδα περιλαμβάνει ουσίες που διακρίνονται από μια τυπική δομή πρωτεΐνης, δηλαδή, μια γραμμική αλυσίδα τύπου και τα αμινοξέα περιλαμβάνονται άμεσα. Βρίσκονται σε όλους τους ζωντανούς οργανισμούς, εξάλλου, το μεγαλύτερο ενδιαφέρον που έχουν εδώ ουσίες με αυξημένη δραστηριότητα τύπου ορμονών.
• Όσον αφορά τη δεύτερη ομάδα, υπάρχουν εκείνες οι ενώσεις εδώ, η δομή του οποίου δεν έχει τα πιο τυπικά χαρακτηριστικά πρωτεϊνών.

Τι είναι μια πολυπεπτιδική αλυσίδα

Η πολυπεπτιδική αλυσίδα αντιπροσωπεύει τη δομή πρωτεΐνης στην οποία περιλαμβάνουν τα αμινοξέα, όλα αυτά έχουν μια στερεή σύνδεση με συνδέσεις πεπτιδίου τύπου. Εάν μιλάμε για την πρωτογενή δομή, μιλάμε για το απλούστερο επίπεδο της δομής ενός μορίου τύπου πρωτεΐνης. Μια τέτοια οργανωτική μορφή είναι εξαιρετικά σταθερή.

Όταν οι δεσμοί πεπτιδίων αρχίσουν να σχηματίζονται στα κύτταρα, τότε η ενεργοποίηση του καρβοξυλικού τύπου ενός αμινοξέος αρχίζει την ενεργοποίηση και στη συνέχεια ξεκινά μια ενεργή σύνδεση με μια άλλη παρόμοια ομάδα. Δηλαδή, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες χαρακτηρίζονται από συνεχώς εναλλασσόμενα θραύσματα τέτοιων συνδέσεων. Υπάρχει ένας αριθμός ορισμένων παραγόντων που έχουν σημαντική επίδραση στη μορφή της κύριας δομής τύπου, αλλά αυτό δεν περιορίζεται σε. Υπάρχει ενεργός αντίκτυπος στους οργανισμούς μιας τέτοιας αλυσίδας που έχουν το υψηλότερο επίπεδο.

Εάν μιλάμε για τις ιδιαιτερότητες μιας τέτοιας οργανωτικής μορφής, τότε έχουν ως εξής:

• Υπάρχει μια τακτική εναλλαγή δομών που σχετίζονται με τον σκληρό τύπο.
• Υπάρχουν τοποθεσίες που έχουν σχετική κινητικότητα, έχουν τη δυνατότητα να περιστρέφονται γύρω από τις συνδέσεις. Είναι τα χαρακτηριστικά αυτού του είδους που επηρεάζουν τον τρόπο με τον οποίο η πολυπεπτιδική αλυσίδα στοιβάζεται στο διάστημα. Και με πεπτιδικές αλυσίδες μπορούν να πραγματοποιηθούν από διαφορετικό είδος Οργανωτικές στιγμές Υπό την επιρροή πολλών παραγόντων. Μπορεί να αποσυνδεθεί με μία από τις δομές όταν τα πεπτίδια σχηματίζονται σε ξεχωριστή ομάδα και διαχωρίζονται από μία αλυσίδα.

Stellic δομή δευτερογενούς τύπου

Εδώ μιλάμε για την έκδοση του τύπου αλυσίδας κατά τέτοιο τρόπο ώστε να οργανωθεί μια διατεταμένη δομή, γίνεται δυνατή, λόγω των δεσμών υδρογόνου μεταξύ των πεπτιδικών ομάδων μιας αλυσίδας με τις ίδιες ομάδες άλλης αλυσίδας. Εάν λάβετε υπόψη τη διαμόρφωση μιας τέτοιας δομής, τότε μπορεί να είναι:

1. Τύπος σπειροειδούς, ένα τέτοιο όνομα συνέβη λόγω μιας περίεργης μορφής.
2. Τύπος στρώματος-ανάποδα.

Αν μιλάμε για μια σπειροειδή ομάδα, τότε αυτό είναι τέτοιο Δομή πρωτεϊνώνη οποία σχηματίζεται υπό τη μορφή έλικας, η οποία σχηματίζεται, χωρίς να υπερβαίνει τα όρια της αλυσίδας τύπου πολυπεπτιδίου. Αν μιλήσετε εμφάνιση, Είναι σε μεγάλο βαθμό παρόμοιο με τη συνήθη ηλεκτρική σπείρα, η οποία βρίσκεται στο κεραμίδι που λειτουργεί με ηλεκτρική ενέργεια.

Όσον αφορά τη δομή της στρωματοποιημένης δομής, η αλυσίδα διακρίνεται από μια καμπύλη διαμόρφωση, ο σχηματισμός του διεξάγεται με βάση δεσμούς τύπου υδρογόνου και εδώ όλα περιορίζονται στα όρια ενός τμήματος μιας συγκεκριμένης αλυσίδας.

Τα μονομερή αμινοξέων που περιλαμβάνονται στα πολυπεπτίδια ονομάζονται Υπολείμματα αμινοξέων. Το υπόλειμμα αμινοξέος που έχει μία ελεύθερη αμινομάδα ονομάζεται Ν-τερματικό και καταγράφεται στην αριστερή πεπτιδική αλυσίδα και έχει ελεύθερη α-καρμπο-χυλ - C-τερματικό και καταγράφεται στα δεξιά. Η αλυσίδα επαναλαμβανόμενων ατόμων -CH-NH- στην αλυσίδα πολυταπτικής ονομάζεται πεπτίδιο casual.

Η αλυσίδα πολυπεπτιδίου έχει την ακόλουθη γενική προβολή:

Όπου R1, R2, R3, ... R n είναι οι ρίζες αμινοξέων που σχηματίζουν την πλευρική αλυσίδα.

Στην εκδήλωση βιολογικών λειτουργιών πεπτιδίων και πρωτεϊνών, η ηλεκτρονική και χωρική δομή της πεπτιδικής ομάδας παίζει σημαντικό ρόλο:

Η παρουσία μίας σύζευξης Ρ-π στην πεπτιδική ομάδα οδηγεί σε μερική αμφίδρομη επικοινωνία σύνδεσης C-N. Το μήκος της δεσμών πεπτιδίου του C-N είναι 0,132 nm και το μήκος του δεσμού N - C α είναι 0,147 nm. Η ενιαία σύνδεση του C-N στα πεπτίδια κατά περίπου 40% έχει τον χαρακτήρα του διπλού δεσμού και ο διπλός δεσμός με \u003d o περίπου 40% είναι μόνος. Αυτή η περίσταση οδηγεί σε δύο σημαντικές συνέπειες:

1) Οι επικοινωνίες του πεπτιδίου IMino (- NH -) δεν έχουν σημαντική εκφρασμένη ικανότητα να χωριστεί ή να επισυνάψει ένα πρωτόνιο.

2) Η ελεύθερη περιστροφή γύρω από τη σύνδεση C - N απουσιάζει.

ΜΕΤΡΗΣΗ ΤΗΣ ΒΙΩΣΗΣ ΤΗΣ ΕΠΙΚΟΙΝΩΝΙΑΣ C-N σημαίνει ότι η πεπτιδική ομάδα είναι ένα επίπεδο τμήμα της πεπτιδικής αλυσίδας. Τα αεροπλάνα των πεπτιδικών ομάδων βρίσκονται υπό γωνία μεταξύ τους:

Γύρω από τους δεσμούς C - με α και Ν - με α είναι πιθανή περιστροφή, αν και περιορίζεται από το μέγεθος και το χαρακτήρα των ριζών, το οποίο επιτρέπει την αλυσίδα πολυπεπτιδίου να λαμβάνει διάφορες διαμορφώσεις.

Ο δεσμός του πεπτιδίου είναι ο μόνος ομοιοπολικός δεσμός, με ο οποίος τα υπολείμματα αμινοξέων συνδέονται μεταξύ τους, σχηματίζοντας το μόριο πρωτεΐνης.

Οι δεσμοί πεπτιδίων εντοπίζονται συνήθως στη διαμόρφωση trans, δηλ. Τα άτομα α-άνθρακα βρίσκονται σε διαφορετικές κατευθύνσεις από τις επικοινωνίες πεπτιδίων. Ως αποτέλεσμα, οι πλευρικές ρίζες των αμινοξέων βρίσκονται στο χώρο στην πιο απομακρυσμένη απόσταση μεταξύ τους.

Πεπτίδιο επάνω

Με το όνομα του πολυπεπτιδίου στο όνομα όλων των υπολειμμάτων αμινοξέων, εκτός από το τελευταίο, προστίθεται το επίθεμα - il., το άκρο του αμινοξέος έχει το τέλος - ΣΕ.. Για παράδειγμα, το πεπτίδιο met-asp-tree-pro έχει το πλήρες όνομα του μεθανόνου il. Ασπάρα il. άξονας il. prot. σε.

Βασικές ιδιότητες του οξέος των πεπτιδίων

Πολλά μικρά πεπτίδια ελήφθησαν σε καθαρή κρυσταλλική μορφή. Οι υψηλές θερμοκρασίες της τήγματος τους δείχνουν ότι τα πεπτίδια κρυσταλλώθηκαν από τα ουδέτερα διαλύματα με τη μορφή διπολικών ιόντων. Δεδομένου ότι καμία από τις α-καρβοξυλομάδες και καμία από τις α-αμινο ομάδες που εμπλέκονται στον σχηματισμό πεπτιδικών δεσμών δεν μπορούν να ιονισθούν στο εύρος ρΗ από 0 έως 14, οι κύριες ιδιότητες του οξέος των πεπτιδίων προσδιορίζονται από την ελεύθερη ομάδα NH2 του Ν-τερματικού υπολείμματος και της ελεύθερης καρβοξυλικής ομάδας ενός Ο-τερματικού υπολείμματος του πεπτιδίου και των ομάδων R ικανό να είναι ικανοποίηση. Σε μακρά πεπτίδια κυκλώματα, ο αριθμός των ιονισμένων ομάδων R είναι συνήθως μεγάλος σε σύγκριση με δύο ιονισμένες ομάδες διασταυρούμενων υπολειμμάτων του πεπτιδίου. Επομένως, για τα χαρακτηριστικά των ιδιοτήτων του οξέος-κύριων πεπτιδίων, θα εξετάσουμε σύντομα πεπτίδια.

Η ελεύθερη α-αμινομάδα και η ελεύθερη ακραία καρβοξυλική ομάδα σε πεπτίδια διαχωρίζονται με πολύ μεγαλύτερη απόσταση από ό, τι σε απλά αμινοξέα και επομένως οι ηλεκτροστατικές αμοιβαίες δράσεις εξασθενήνται μεταξύ τους. Οι τιμές PK για τις ακροδέκτες καρβοξυλομάδες σε πεπτίδια είναι ελαφρώς υψηλότερες και για τερματικές α-αμινο ομάδες είναι ελαφρώς χαμηλότερες από τις αντίστοιχες ελεύθερες αμινοξύ. Στις ομάδες R σε βραχεία πεπτίδια και στα αντίστοιχα ελεύθερα αμινοξέα, οι τιμές του PK δεν είναι αισθητά ποικίλλουν.

Για να προσδιοριστεί η περιοχή του ρΗ στην οποία το ισοηλεκτρικό σημείο του βραχυπρόθεσμου πεπτιδίου υπό μελέτη μπορεί να συγκρίνεται επαρκώς τον αριθμό των ελεύθερων αμινομάδων και τον αριθμό των ελεύθερων καρβοξυλικών ομάδων, συμπεριλαμβανομένων Ν-και Γ-τερματικών ομάδων. Εάν ο αριθμός των αμινομάδων υπερβεί τον αριθμό των καρβοξυλικών ομάδων, το σημείο ισοηλεκτρικού πεπτιδίου θα βρίσκεται σε αλκαλική επιφάνεια του ρΗ, καθώς είναι απαραίτητο να αποφευχθεί η αμινομάδα να αποτρέψει την πρωτονίωση. Εάν ο αριθμός των καρβοξυλομάδων υπερβαίνει τον αριθμό των αμινομάδων, το ισοηλεκτρικό σημείο θα βρίσκεται σε μία όξινη περιοχή ρΗ, αφού το όξινο μέσο καταστέλλει την διάσπαση των καρβοξυλομάδων.

Ο πεπτιδικός δεσμός σχηματίζεται στην αντίδραση της αμινομάδας ενός αμινοξέος και της καρβοξυλομάδας του άλλου με την απελευθέρωση του μορίου νερού:

CH3 -CH (NH2) -COOH + CH3-CH (ΝΗ2) -ΚΟΟΗ → CH3 -CH (ΝΗ2) -CO-NH- (CH3) CH-COOH + Η2Ο

Το αμινοξύ που σχετίζεται με πεπτιδικούς δεσμούς σχηματίζουν μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Ο δεσμός πεπτιδίου έχει επίπεδη δομή: τα άτομα C, O και N είναι σε SP 2-υβριδοποίηση. Στο N Atom έχει ένα ρ-τροχιακό με ένα διαφορετικό ζεύγος ηλεκτρονίων. Δημιουργείται ένα σύστημα συζευγμένου Ρ-Ρ-συζυγούς, οδηγώντας σε περιορισμό C-N (0,132 nm) όριο επικοινωνίας και περιστροφής (το φράγμα περιστροφής είναι ~ 63 kJ / mol). Η σύνδεση πεπτιδίου έχει κυρίως έκσταση- Διαμόρφωση σε σχέση με το επίπεδο της επικοινωνίας πεπτιδίου. Μία παρόμοια δομή της επικοινωνίας πεπτιδίου επηρεάζει το σχηματισμό της δευτερογενούς και τριτοταγούς πρωτεϊνικής δομής. Επικοινωνία πεπτιδίων - άκαμπτο, ομοιοπολικό, γενετικά ντετερμινιστικό. ΣΕ Δομικοί τύποι Εμφανίζεται με τη μορφή μιας μόνο σύνδεσης, αλλά στην πραγματικότητα, αυτή η σύνδεση μεταξύ άνθρακα και αζώτου είναι εν μέρει η διπλή σύνδεση:

Αυτό οφείλεται σε διάφορες ηλεκτροεπιβεβαιότητα των ατόμων C, η και Ο. Γύρω από τη δεσμοποίηση πεπτιδίου δεν είναι δυνατή, και τα τέσσερα άτομα βρίσκονται στο ίδιο επίπεδο, δηλ. Συμμόρφωσης. Η περιστροφή άλλων συνδέσεων γύρω από το νησί πολυπεπτιδίου είναι αρκετά δωρεάν.

Η πρωτογενής δομή άνοιξε από τον καθηγητή του Πανεπιστημίου Καζάν Α.ΥΑ. Ο Danilevsky το 1989 το 1913, ο Ε. Fisher συντέθηκε τα πρώτα πεπτίδια. Η αλληλουχία αμινοξέων για κάθε πρωτεΐνη είναι μοναδική και κατοχυρωμένη γενετικά.

Τριπεπτίδιο: γλυκυλαλαλινιλλυλίζιν

Για να προσδιοριστεί η πρωτογενής δομή μιας ξεχωριστής, χημικώς ομοιογενούς πολυπεπτιδικής αλυσίδας με υδρόλυση, η σύνθεση αμινοξέων βρίσκεται: η αναλογία καθενός από τα είκοσι αμινοξέα στο δείγμα ενός ομοιογενούς πολυπεπτιδίου. Στη συνέχεια, προχωρήστε για να προσδιορίσετε τη χημική φύση των τερματικών αμινοξέων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που περιέχει μία ελεύθερη NH 2-Ομάδα και μία ελεύθερη ομάδα Coxy.

Για να καθορίσετε τη φύση Ν-τερματικό αμινοξύ Ειδικότερα, προτείνονται ορισμένες μέθοδοι μεθόδων, η μέθοδος Saler (για την ανάπτυξή της F. Sagnnger απονεμήθηκε βραβείο Νόμπελ Το 1958). Αυτή η μέθοδος βασίζεται σε αντίδραση πολυτυλοποιιδίου 2,4-δινιτροφθοροβενζολίου. Το διάλυμα πολυπεπτιδίου κατεργάζεται με 2,4-δινιτροφθοροβενζόλιο, το οποίο αλληλεπιδρά με μία ελεύθερη α-αμινομάδα πεπτιδίου. Μετά από όξινη υδρόλυση του προϊόντος αντίδρασης, μόνο ένα αμινοξύ μετατρέπεται στο αντιδραστήριο υπό τη μορφή 2,4-δινιτροφαινυλαμινοξέος. Σε αντίθεση με άλλα αμινοξέα, έχει κίτρινο χρώμα. Απομονώνονται από υδρόλυμα και ταυτοποιούνται με χρωματογραφία.

Για τον προσδιορισμό C-τερματικό αμινοξύ Συχνά χρησιμοποιούν μεθόδους ενζύμου. Η θεραπεία πολυπεπτιδίου καρβοξυπεπτιδάσης, η οποία σπάει μια πεπτιδική σύνδεση από το άκρο του πεπτιδίου, το οποίο περιέχει μία ελεύθερη ομάδα Coxy, οδηγεί στην απελευθέρωση του Ο-τερματικού αμινοξέος, η φύση των οποίων μπορεί να ταυτοποιηθεί με χρωματογραφία. Υπάρχουν άλλες μέθοδοι για τον προσδιορισμό του Ο-τερματικού αμινοξέος, ειδικότερα, της χημικής μεθόδου του Ακαβόρ, με βάση την υδραζινόλυση του πολυπεπτιδίου.

Το επόμενο στάδιο της εργασίας σχετίζεται με τον προσδιορισμό της αλληλουχίας των αμινοξέων στο πολυπεπτίδιο. Για να γίνει αυτό, αρχικά διεξάγει μερική (χημική και ενζυμούμενη) υδρόλυση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε μικρά πεπτιδικά θραύσματα, η αλληλουχία των οποίων μπορεί να καθοριστεί με ακρίβεια. Μετά την υδρόλυση, με ηλεκτροφόρηση και χρωματογραφία, κατασκευάζονται πεπτιδικές κάρτες. Στη συνέχεια, η αλληλουχία αμινοξέων στα επιλεγμένα πεπτίδια και η πρωτογενής δομή ολόκληρου του μορίου είναι εγκατεστημένες.

Δυνατότητα διασύνδεσης πεπτίδιο sv. (Ο μόριο πολυμερούς σχηματίζεται).

Επικοινωνία πεπτιδίου - μεταξύ της α-καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινο. καιΑ-Αμινογράφος. Αμίνο ναρκωτικών ..

Στο όνομα, το επίθεμα προστίθεται "-λ", προστίθεται το τελευταίο αμινοξύ. Δεν αλλάζουν. Το όνομα σου.

(Alanil-Seril-Tryptophan)

Ιδιότητες επικοινωνιών πεπτιδίων

1. Θέση ριζών αμινοξέων σε σχέση με C-N σύνδεση

2. Συνοχή - Όλα τα άτομα που περιλαμβάνονται στην ομάδα πεπτιδίου βρίσκονται στο ίδιο επίπεδο, ενώ το "H" και "o" εντοπίζονται σε διαφορετικές πλευρές του πεπτιδικού δεσμού.

3. Η παρουσία κεπτιδίων (O-C \u003d N) και ENOL (O \u003d S-T-H)

4. Δυνατότητα διαμόρφωσης δύο Υδρογόνο με άλλα πεπτίδια

5. Ο δεσμός πεπτιδικού δεσμού είναι εν μέρει ο χαρακτήρας του διπλού δεσμού, το μήκος είναι μικρότερο από τον μοναδικό δεσμό, είναι μια άκαμπτη δομή, η περιστροφή γύρω από αυτό είναι δύσκολη.

Για την ανίχνευση πρωτεϊνών και πεπτιδίων - αντιδράσεις στροφών (από μπλε σε μοβ)

4) Λειτουργίες πρωτεΐνης:

Δομικές πρωτεΐνες (κολλαγόνο, κερατίνη),

Ζύμωση (πεψίνη, αμυλάση),

Μεταφορά (μεταφορά, αλβουμίνη, αιμοσφαιρίνη),

Τρόφιμα (αυγά αυγά, δημητριακά),

Συστολές και κινητήρες (Aktin, Miosin, Tubulin),

Προστατευτικό (ανοσοσφαιρίνες, θρομβίνη, ινωδογόνο),

Ρυθμιστική (σωματοτροπική ορμόνη, αδρενοκορτικοτροπική ορμόνη, ινσουλίνη).

Επίπεδα της οργάνωσης της πρωτεϊνικής δομής

Πρωτεΐνη - Ακολουθία του Amino. Που σχετίζεται μεταξύ τους συνδέσεις πεπτιδίων.

Πεπτίδιο - αμινο. Όχι περισσότερο από 10.

Πολυπεπτίδιο - από 10 έως

Η πρωτεΐνη είναι πάνω από 40 αμινο.

Πρωτογενής δομή -Γραμμικό μόριο πρωτεΐνης, εικόνα. Όταν συνδέετε το Amino. σε μια αλυσίδα.

πολυμορφισμός πρωτεϊνών- μπορεί να περάσει την κληρονομιά και να παραμείνει στον πληθυσμό

Η αλληλουχία και η αναλογία αμινοξέων στην πρωτογενής δομή καθορίζει το σχηματισμό δευτερογενών, τριτοταγών και τεταρτοταγούς δομών.

Δευτερογενής δομή-Τύχη. pept. Ομάδες με arr. νερό συνδέσεις. Υπάρχουν 2 τύποι δομής-τοποθέτησης με τη μορφή σχοινιού και μηχανή ορμονών.

Δύο παραλλαγές της δευτερογενούς δομής: α-έλικα (α-δομή ή παράαλες) και β-διπλωμένο στρώμα (β-δομή ή αντιταρ.).

Σε μία πρωτεΐνη, κατά κανόνα, υπάρχουν και οι δύο δομές, αλλά σε διαφορετική αναλογία μετοχών.

Σε σφαιρικές πρωτεΐνες, η α-έλικα επικρατεί, στην ινωδική - β-δομή.

Η δευτερογενής δομή σχηματίζεται μόνο με τη συμμετοχή δεσμών υδρογόνου μεταξύ πεπτιδικών ομάδων: ένα άτομο οξυγόνου μιας ομάδας αντιδρά με ένα δεύτερο άτομο υδρογόνου, ταυτόχρονα το οξυγόνο της δεύτερης πεπτιδικής ομάδας συνδέεται με το τρίτο και ούτω καθεξής.